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ARNasa R

La ARNasa R , o Ribonucleasa R, es una exorribonucleasa 3'-->5' , que pertenece a la superfamilia de las ARNasas II , un grupo de enzimas que hidrolizan el ARN en la dirección 3' - 5'. Se ha demostrado que la ARNasa R está involucrada en la degradación selectiva del ARNm , particularmente de los ARNm non-stop en bacterias. [1] [2] La ARNasa R tiene homólogos en muchos otros organismos.

Cuando una parte de otra proteína más grande tiene un dominio muy similar a la ARNasa R, esto se denomina dominio ARNasa R.

Papel entrans-traducción y control de calidad ribosomal

La ARNasa R garantiza la precisión de la traducción, la maduración correcta del ARNr y la eliminación de ARNr anormales, y es empleada por el sistema de trans -traducción para descomponer los ARNm dañados. [3]

En Escherichia coli , la ARNasa R es una proteína de 92 kD, con la capacidad característica de degradar sustratos de ARN estructurado sin mostrar especificidad de secuencia. Por lo tanto, la ARNasa R actúa sobre una variedad de sustratos, como el ARN ribosómico, el ARN de transferencia, el ARN mensajero y los ARN pequeños no codificantes. La ARNasa R está asociada con el complejo ribonucleoproteico que contiene ARNtm y SmpB, y está involucrada en el desarrollo del ARNtm bajo choque frío. [3]

La ARNasa R también está asociada con los ribosomas y participa en los procesos de control de calidad del ARNr o ARN ribosómico. La ARNasa R tiene una afinidad in vitro por el ARNr. En varias vías de control de calidad del ARNr, la ARNasa R se comporta como un factor principal al mejorar la eliminación de moléculas de ARNr defectuosas. Esta proteína también es fundamental para manipular los precursores del ARNr y para observar la integridad de los ribosomas. [3]

Digestión del ARN

La ARNasa R tiene dos dominios de choque frío, un dominio catalítico de ARNasa, un dominio S1 y un dominio básico. [4]

La sobreabundancia de RNasa R en una célula es perjudicial, ya que la RNasa R es más activa y más eficaz en la descomposición de ARN que las otras exorribonucleasas bacterianas, como la RNasa II . [5] Además de los ARN sustrato que construyen ARN bicatenario con salientes 3' más cortos que siete nucleótidos, la RNasa R puede degradar todos los ARN lineales. [6] Para la digestión metódica de ARN lineales eucariotas, la RNasa R es una buena exorribonucleasa 3' a 5', pero hay casos poco frecuentes de resistencia a la RNasa R. Dado que los ARNm no están protegidos químicamente en sus extremos 3', a diferencia de la protección proporcionada en sus extremos 5' por la estructura de la tapa, la RNasa R degrada con éxito los ARNm lineales desde sus extremos 3' desprotegidos. [4]

Referencias

  1. ^ Cheng ZF, Deutscher MP (enero de 2005). "Un papel importante de la ARNasa R en la degradación del ARNm". Molecular Cell . 17 (2): 313–8. doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.048 . PMID  15664199.
  2. ^ Venkataraman K, Guja KE, Garcia-Diaz M, Karzai AW (2014). "Degradación ininterrumpida del ARNm: un atributo especial del rescate de ribosomas mediado por transtraducción". Frontiers in Microbiology . 5 : 93. doi : 10.3389/fmicb.2014.00093 . PMC 3949413 . PMID  24653719. 
  3. ^ abc Domingues S, Moreira RN, Andrade JM, Dos Santos RF, Bárria C, Viegas SC, Arraiano CM (julio de 2015). "El papel de la RNasa R en la transtraducción y el control de calidad ribosomal". Bioquimia . 114 : 113–8. doi :10.1016/j.biochi.2014.12.012. PMID  25542646.
  4. ^ ab Suzuki H, Tsukahara T (mayo de 2014). "Una visión del empalme de pre-ARNm a partir de ARN resistentes a la ARNasa R". Revista internacional de ciencias moleculares . 15 (6): 9331–42. doi : 10.3390/ijms15069331 . PMC 4100097 . PMID  24865493. 
  5. ^ Cheng ZF, Deutscher MP (junio de 2002). "Purificación y caracterización de la exorribonucleasa RNasa R de Escherichia coli. Comparación con la RNasa II". The Journal of Biological Chemistry . 277 (24): 21624–9. doi : 10.1074/jbc.M202942200 . PMID  11948193.
  6. ^ Vincent HA, Deutscher MP (octubre de 2006). "Reconocimiento de sustrato y catálisis por la exorribonucleasa RNasa R". The Journal of Biological Chemistry . 281 (40): 29769–75. doi : 10.1074/jbc.M606744200 . PMID  16893880.