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Éster monometílico (oxidativo) ciclasa de magnesio-protoporfirina IX

La ciclasa de éster monometílico de magnesio-protoporfirina IX (oxidativa) ( EC 1.14.13.81), es una enzima con el nombre sistemático de éster monometílico de magnesio-protoporfirina-IX 13, ferredoxina:oxigeno oxidorreductasa (hidroxilante) . [1] En las plantas, esta enzima cataliza la siguiente reacción química general

El sistema de anillo de clorina se forma cuando la cadena lateral de propionato esterificado se cicla en el anillo de porfirina de la protoporfirina IX para formar divinilprotoclorofilida.
éster 13-monometílico de protoporfirina de magnesio IX + 3 NADPH + 3 H + + 3 O 2 divinilprotoclorofilida + 3 NADP + + 5 H 2 O (reacción global)

Evidencias recientes [2] muestran que los electrones necesarios para que la enzima pase de la forma oxidada a la forma reducida provienen de la ferredoxina . En el tejido verde, la ferredoxina puede recibir estos electrones directamente del fotosistema I , de modo que no es necesario que intervenga el NADPH . Sin embargo, en la oscuridad, la ferredoxina también puede reducirse a través de la ferredoxina—NADP(+) reductasa , lo que permite que la reacción se lleve a cabo en ese caso. Por lo tanto, es más preciso mostrar los pasos individuales de la siguiente manera:

(1a) éster 13-monometílico de protoporfirina de magnesio IX + 2 ferredoxina reducida + O 2 13 1 -hidroxi-éster 13-monometílico de protoporfirina de magnesio IX + H 2 O
(1b) 13 1 -hidroxi-magnesio-protoporfirina IX 13-monometil éster + 2 ferredoxina reducida + O 2 13 1 -oxo-magnesio-protoporfirina IX 13-monometil éster + 2 H 2 O
(1c) 13 1 -oxo-magnesio-protoporfirina IX 13-monometil éster + 2 ferredoxina reducida + O 2 divinilprotoclorofilida + 2 H 2 O

Esta enzima requiere Fe(II) para su actividad. En la cebada, la proteína ciclasa se denomina XanL y está codificada por el gen Xantha-l . Una proteína asociada, Ycf54, parece ser necesaria para la maduración adecuada de la enzima XanL, [2] que forma parte de la vía biosintética de las clorofilas . [3] [4] [5] En organismos anaeróbicos como Rhodobacter sphaeroides ocurre la misma transformación general, pero el oxígeno incorporado al éster 13-monometílico de la protoporfirina de magnesio IX proviene del agua en la reacción EC 1.21.98.3. [6]

Véase también

Referencias

  1. ^ Bollivar DW, Beale SI (septiembre de 1996). "La enzima biosintética de la clorofila Mg-protoporfirina IX monometil éster (oxidativo) ciclasa (caracterización y purificación parcial de Chlamydomonas reinhardtii y Synechocystis sp. PCC 6803)". Fisiología vegetal . 112 (1): 105–114. doi :10.1104/pp.112.1.105. PMC  157929 . PMID  12226378.
  2. ^ ab Stuart D, Sandström M, Youssef HM, Zakhrabekova S, Jensen PE, Bollivar DW, Hansson M (8 de septiembre de 2020). "La ciclasa de monometil éster de Mg-protoporfirina IX aeróbica de cebada es impulsada por electrones de ferredoxina". Plantas . 9 (9): 1157. doi : 10.3390/plants9091157 . PMC 7570240 . PMID  32911631. 
  3. ^ Willows RD (junio de 2003). "Biosíntesis de clorofilas a partir de protoporfirina IX". Natural Product Reports . 20 (3): 327–41. doi :10.1039/B110549N. PMID  12828371.
  4. ^ Bollivar DW (noviembre de 2006). "Avances recientes en la biosíntesis de clorofila". Photosynthesis Research . 90 (2): 173–94. doi :10.1007/s11120-006-9076-6. PMID  17370354. S2CID  23808539.
  5. ^ Tanaka, Ryouichi; Tanaka, Ayumi (2007). "Biosíntesis de tetrapirrol en plantas superiores". Revisión anual de biología vegetal . 58 : 321–346. doi :10.1146/annurev.arplant.57.032905.105448. PMID  17227226.
  6. ^ Porra, Robert J.; Schafer, Wolfram; Gad'On, Nasr; Katheder, Ingrid; Drews, Gerhart; Scheer, Hugo (1996). "Origen de los dos oxígenos carbonílicos de la bacterioclorofila a. Demostración de dos vías diferentes para la formación del anillo e en Rhodobacter sphaeroides y Roseobacter denitrificans, y un mecanismo de hidratasa común para la formación del grupo 3-acetilo". Revista Europea de Bioquímica . 239 (1): 85–92. doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.0085u.x . PMID  8706723.