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Cromoproteína

Una cromoproteína es una proteína conjugada que contiene un grupo prostético pigmentado (o cofactor). Un ejemplo común es la hemoglobina , que contiene un cofactor hemo , que es la molécula que contiene hierro que hace que la sangre oxigenada parezca roja. Otros ejemplos de cromoproteínas incluyen otros hemocromos , citocromos , fitocromos y flavoproteínas . [1]

En la hemoglobina existe una cromoproteína ( tetrámero PM: 4 x 16,125 = 64,500), llamada hemo, que consiste en cuatro anillos de pirrol Fe++ .

Una única cromoproteína puede actuar como fitocromo y fototropina debido a la presencia y el procesamiento de múltiples cromóforos. El fitocromo de los helechos contiene PHY3 , que contiene un fotorreceptor inusual con un canal dual que posee tanto fitocromo (detección de luz roja) como fototropina (detección de luz azul), lo que ayuda al crecimiento de las plantas de helecho con poca luz solar. [2]

La familia de proteínas GFP incluye tanto proteínas fluorescentes como cromoproteínas no fluorescentes. Mediante mutagénesis o irradiación, las cromoproteínas no fluorescentes pueden convertirse en cromoproteínas fluorescentes. [3] Un ejemplo de este tipo de cromoproteína convertida es la "proteína fluorescente kindling" o KFP1, que se convirtió de una cromoproteína no fluorescente mutada de Anemonia sulcata a una cromoproteína fluorescente. [4]

Las anémonas de mar contienen cromoproteína púrpura shCP con su cromóforo similar a GFP en la conformación trans . El cromóforo se deriva de Glu-63, Tyr-64 y Gly-65 y el grupo fenólico de Tyr-64 juega un papel vital en la formación de un sistema conjugado con la fracción imidazolidona , lo que resulta en una alta absorbancia en el espectro de absorción de la cromoproteína en el estado excitado. La sustitución de tirosina por otros aminoácidos conduce a la alteración de las propiedades ópticas y no planas de la cromoproteína. Las proteínas fluorescentes, como las cromoproteínas de los antrozoos, emiten longitudes de onda largas [4].

Se diseñaron 14 cromoproteínas para que se expresaran en E. coli para biología sintética . [5] Sin embargo, las cromoproteínas provocan una alta toxicidad en sus huéspedes E. coli , lo que resulta en la pérdida de colores. Se descubrió que mRFP1, la proteína fluorescente roja monomérica , [6] que también muestra un color distinguible bajo luz ambiental, era menos tóxica. [7] Se realizó mutagénesis de cambio de color en los aminoácidos 64-65 del fluoróforo mRFP1 para adquirir diferentes colores.

Las cromoproteínas son valiosas en biología sintética, ingeniería genética y biotecnología como marcadores visibles para rastrear la expresión genética, analizar funciones celulares y crear biosensores coloridos. [8] [9]

Referencias

  1. ^ Fearon WR (1940). Introducción a la bioquímica. Elsevier. pág. 131. ISBN 9781483225395.
  2. ^ Kanegae T, Hayashida E, Kuramoto C, Wada M (noviembre de 2006). "Una cromoproteína única con cromóforos triples actúa como fitocromo y fototropina". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 103 (47): 17997–18001. Bibcode :2006PNAS..10317997K. doi : 10.1073/pnas.0603569103 . PMC 1693861 . PMID  17093054. 
  3. ^ Zagranichny VE, Rudenko NV, Gorokhovatsky AY, Zakharov MV, Balashova TA, Arseniev AS (octubre de 2004). "Ciclización tradicional de tipo GFP y sitio de fragmentación inesperado en una cromoproteína púrpura de Anemonia sulcata, asFP595". Bioquímica . 43 (42): 13598–13603. doi :10.1021/bi0488247. PMID  15491166.
  4. ^ ab Chang HY, Ko TP, Chang YC, Huang KF, Lin CY, Chou HY, et al. (junio de 2019). "Estructura cristalina de la proteína fluorescente azul con un cromóforo tripéptido Leu-Leu-Gly derivado de la cromoproteína púrpura de Stichodactyla haddoni". Revista internacional de macromoléculas biológicas . 130 : 675–684. doi :10.1016/j.ijbiomac.2019.02.138. PMID  30836182. S2CID  73497504.
  5. ^ Liljeruhm J, Funk SK, Tietscher S, Edlund AD, Jamal S, Wistrand-Yuen P, et al. (10 de mayo de 2018). "Ingeniería de una paleta de cromoproteínas eucariotas para la biología sintética bacteriana". Journal of Biological Engineering . 12 (1): 8. doi : 10.1186/s13036-018-0100-0 . PMC 5946454 . PMID  29760772. 
  6. ^ Campbell RE, Tour O, Palmer AE, Steinbach PA, Baird GS, Zacharias DA, Tsien RY (junio de 2002). "Una proteína fluorescente roja monomérica". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 99 (12): 7877–82. Bibcode :2002PNAS...99.7877C. doi : 10.1073/pnas.082243699 . PMC 122988 . PMID  12060735. 
  7. ^ Bao L, Menon PN, Liljeruhm J, Forster AC (diciembre de 2020). "Superar las limitaciones de las cromoproteínas mediante la ingeniería de una proteína fluorescente roja". Analytical Biochemistry . 611 : 113936. doi : 10.1016/j.ab.2020.113936 . PMID  32891596. S2CID  221523489.
  8. ^ Ahmed, F. Hafna; Caputo, Alessandro T.; French, Nigel G.; Peat, Thomas S.; Whitfield, Jason; Warden, Andrew C.; Newman, Janet; Scott, Colin (1 de mayo de 2022). "Sobre el arcoíris: caracterización estructural de las cromoproteínas gfasPurple, amilCP, spisPink y eforRed". Acta Crystallographica Sección D. 78 ( Parte 5): 599–612. doi :10.1107/S2059798322002625. ISSN  2059-7983. PMC 9063845. PMID 35503208  . 
  9. ^ Tsang, Jennifer. "Cromoproteínas: proteínas coloridas para experimentos de biología molecular". blog.addgene.org . Consultado el 28 de octubre de 2024 .