En bioquímica , las quelatasas son enzimas que catalizan la inserción (" metalación ") de tetrapirroles naturales . Existen muchos cofactores basados en tetrapirroles en la naturaleza, incluidos los hemo , las clorofilas y la vitamina B12 . Estos cofactores metálicos se derivan de la reacción de cationes metálicos con tetrapirroles, que no son ligandos per se , sino sus ácidos conjugados. En el caso de las ferroquelatasas , la reacción que catalizan las quelatasas es: [1]
En la ecuación anterior, H 2 P representa una sirohidroclorina o una porfirina, como la protoporfirina IX .
Las quelatasas son necesarias porque las porfirinas y los ligandos macrocíclicos relacionados son extremadamente lentos para metalarse, a pesar de la termodinámica favorable. Estas bajas tasas se atribuyen al ajuste ajustado del metal en el macrociclo tetrapirrol rígido de 18 o 17 miembros. Se conocen varias familias de quelatasas, incluidas la quelatasa de cobalto , la quelatasa de magnesio y la ferroquelatasa . La inserción de níquel en una sirohidroclorina también requiere una quelatasa como parte de la biosíntesis del cofactor F430 . Aparentemente, esa quelatasa es idéntica a la quelatasa de cobalto. [2]