La calicreína plasmática ( EC 3.4.21.34) es una enzima [5] [6] [7] [8] [9] que cataliza la siguiente reacción química :
- Escisión selectiva de algunos enlaces Arg y Lys , incluidos Lys-Arg y Arg-Ser en cininógeno (humano) para liberar bradicinina.
La calicreína plasmática y su precursor están codificados por el gen KLKB1 . [10] [11]
Esta enzima se forma a partir de precalicreína (factor Fletcher) por el factor XIIa .
Función
La precalicreína plasmática es una glicoproteína que participa en la activación dependiente de la superficie de la coagulación sanguínea , la fibrinólisis, la generación de quininas y la inflamación. Se sintetiza en el hígado y se secreta a la sangre como una única cadena polipeptídica. La precalicreína plasmática se convierte en calicreína plasmática mediante el factor XIIa mediante la escisión de un enlace interno Arg-Ile. Por lo tanto, la calicreína plasmática está compuesta por una cadena pesada y una cadena ligera unidas por un enlace disulfuro. La cadena pesada se origina en el extremo amino terminal del zimógeno y contiene 4 repeticiones en tándem de 90 o 91 aminoácidos. Cada repetición alberga una estructura novedosa llamada dominio de la manzana. La cadena pesada es necesaria para la actividad procoagulante dependiente de la superficie de la calicreína plasmática. La cadena ligera contiene el sitio activo o dominio catalítico de la enzima y es homóloga a la familia tripsina de serina proteasas. La deficiencia de precalicreína plasmática provoca un tiempo prolongado de tromboplastina parcial activada en los pacientes. [12]
Interacciones
Se ha demostrado que la calicreína y la precalicreína interactúan con el cininógeno de alto peso molecular . [13] [14] [15] [16]
Referencias
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Otras lecturas
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enlaces externos