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Brazzeína

La brazeína es una proteína que se encuentra en el fruto de la oubli ( Pentadiplandra brazzeana Baillon ) de África occidental . Fue aislada por primera vez por la Universidad de Wisconsin-Madison en 1994. [2]

La brazeína se encuentra en la región extracelular, en el tejido de la pulpa que rodea las semillas. Junto con la pentadina , descubierta en 1989, la brazeína es la segunda proteína de sabor dulce descubierta en el fruto del oubli. [3]

Al igual que otras proteínas dulces descubiertas en plantas, como la monelina y la taumatina , es extremadamente dulce en comparación con los edulcorantes comúnmente utilizados (500 a 2000 veces más dulce que la sacarosa ). [4] La fruta tiene un sabor dulce para los humanos, los monos y los bonobos , pero los gorilas tienen mutaciones en sus receptores de dulzura, por lo que no encuentran dulce la brazzeína, y no se sabe que coman la fruta. [5] [6]

Uso tradicional

La planta Oubli (de la que se aisló la proteína) crece en Gabón y Camerún , donde los monos y la población local han consumido su fruto durante mucho tiempo. Debido a la brazzeína y la pentadina, las bayas de la planta son increíblemente dulces. Los lugareños las llaman "Oubli" (que en francés significa "olvidó") en su lengua vernácula porque se dice que su sabor alienta a los bebés lactantes a olvidar la leche de su madre [7] , ya que se dice que una vez que las comen se olvidan de volver al pueblo para ver a su madre [8] .

Estructura de la proteína

La proteína monomérica, que consta de 54 residuos de aminoácidos, es la más pequeña de las proteínas dulces con un peso molecular de 6,5 kDa . [2] La secuencia de aminoácidos de la brazzeína, adaptada de la base de datos biológica de proteínas Swiss-Prot , es la siguiente: QDKCKKVYEN YPVSKCQLAN QCNYDCKLDK HARSGECFYD EKRNLQCICD YCEY [9]

La estructura de la brazeína se determinó mediante resonancia magnética nuclear de protones (RMN) a un pH de 5,2 y 22 °C. La brazeína tiene cuatro enlaces disulfuro espaciados uniformemente y no tiene grupos sulfhidrilo.

El análisis 3D de la brazzeína mostró una hélice alfa y tres cadenas de lámina beta antiparalela . Esto no es superficialmente similar a ninguna de las otras dos proteínas de sabor dulce, la monelina y la taumatina . [10]

Sin embargo, un estudio 3D reciente muestra que estas tres proteínas poseen "dedos dulces" similares que, según se cree, provocan el sabor dulce. [11]

Se descubrió que los residuos 29-33 y 39-43, más el residuo 36, así como el extremo C, estaban involucrados en el sabor dulce de la proteína. La carga de la proteína también juega un papel importante en su interacción con el receptor del sabor dulce . [2]

Basándose en este conocimiento, se informó que una brazzeína mejorada sintetizada, llamada pGlu-1-brazzeína, era dos veces más dulce que su contraparte natural. [12]

Propiedades de dulzura

En términos de peso, la brazzeína es entre 500 y 2000 veces más dulce que la sacarosa, en comparación con una solución de sacarosa al 10% y al 2% respectivamente. [10]

Su percepción dulce es más similar a la de la sacarosa que a la de la taumatina, con un sabor dulce limpio, un regusto persistente y un ligero retraso (más largo que el aspartamo) en una solución equi-dulce. [13]

La brazzeína es estable en un amplio rango de pH de 2,5 a 8 [14] y es estable al calor a 98 °C durante 2 horas. [2]

Como edulcorante

La brazeína representa una alternativa a los edulcorantes bajos en calorías disponibles . Como proteína, es segura para los diabéticos. También es muy soluble en agua (>50 mg/ml). [14]

Cuando se mezcla con otros edulcorantes, como el aspartamo y la stevia , la brazzeína reduce el regusto secundario y complementa su sabor. [15]

Su perfil de sabor es más parecido al de la sacarosa que el de otros edulcorantes naturales (a excepción de la taumatina ). A diferencia de otras proteínas de sabor dulce, puede soportar el calor, lo que lo hace más adecuado para el procesamiento industrial de alimentos. [16]

Se han publicado artículos que demuestran que se puede fabricar en un laboratorio mediante síntesis de péptidos [10] y se produjeron con éxito proteínas recombinantes a través de E. coli . [17]

Las empresas texanas Prodigene y Nectar Worldwide se encontraban entre las licenciatarias de las patentes de la Wisconsin Alumni Research Foundation sobre la brazeína y la introdujeron en el maíz mediante ingeniería genética. La brazeína puede entonces extraerse comercialmente del maíz mediante molienda ordinaria. Aproximadamente una tonelada de maíz produce entre 1 y 2 kilogramos de brazeína. También puede introducirse en plantas como el trigo para producir granos endulzados previamente, por ejemplo, para cereales. [16]

En 2008 se formó una empresa para comercializarlo como edulcorante y en un principio dijo que comenzaría a vender el producto en 2010, una vez que obtuviera el acuerdo de la FDA de que su brazzeína era generalmente reconocida como segura (GRAS). [18]

En 2024, la marca Oobli recibió la primera certificación GRAS de la FDA, sin que se plantearan posibles preocupaciones sobre el consumo. [19]

Véase también

Referencias

  1. ^ PDB : 2brz ​; Caldwell JE, Abildgaard F, Dzakula Z, Ming D, Hellekant G, Markley JL (junio de 1998). "Estructura de la solución de la proteína termoestable de sabor dulce brazzeína". Nat. Struct. Biol . 5 (6): 427–31. doi :10.1038/nsb0698-427. PMID  9628478. S2CID  385103.
  2. ^ abcd Ming D, Hellekant G (noviembre de 1994). "Brazzein, una nueva proteína dulce termoestable de alta potencia de Pentadiplandra brazzeana B". FEBS Lett . 355 (1): 106–8. Bibcode :1994FEBSL.355..106M. doi :10.1016/0014-5793(94)01184-2. PMID  7957951. S2CID  6650703.
  3. ^ van der Wel H, Larson G, Hladik A, Hladik CM, Hellekant G, Glaser D (1989). "Aislamiento y caracterización de la pentadina, el principio dulce de Pentadiplandra brazzeana Baillon" (PDF) . Chem. Senses . 14 (1): 75–79. doi :10.1093/chemse/14.1.75.
  4. ^ Faus I, Sisniega H (2004). "Proteínas de sabor dulce" (PDF) . En Hofrichter M, Steinbüchel A (eds.). Biopolímeros: poliamidas y materiales proteicos complejos II (8ª ed.). Weinheim: Wiley-VCH. págs. 203-209. ISBN 978-3-527-30223-9Archivado desde el original (PDF) el 20 de septiembre de 2009. Consultado el 28 de septiembre de 2007 .
  5. ^ Guevara EE, Veilleux CC, Saltonstall K, Caccone A, Mundy NI, Bradley BJ (julio de 2016). "Potencial carrera armamentista en la coevolución de primates y angiospermas: proteínas dulces de brazzeína y receptores gustativos de los gorilas". American Journal of Physical Anthropology . 161 (1): 181–185. doi :10.1002/ajpa.23046. PMID  27393125.
  6. ^ "Los gorilas podrían haber desarrollado una forma de vencer a una planta de bayas tramposa". New Scientist . 23 de julio de 2016.
  7. ^ Stein J (4 de noviembre de 2002). "Un profesor de la Universidad de Wisconsin-Madison hace un dulce descubrimiento". Wisconsin State Journal.[ enlace muerto permanente ]
  8. ^ Hladik CM, Hladik A (1988). "Sucres et" faux sucres "de la forêt équatoriale: évolution et percepción des produits sucrés par les populaciones forestales de África". Journal d'Agriculture Tropicale et de Botanique Appliquée (FRA) . 35 : 51–66. doi :10.3406/jatba.1988.6676. S2CID  163717669. Archivado desde el original el 26 de julio de 2011 . Consultado el 1 de octubre de 2007 .
  9. ^ Entrada de la base de datos UniProtKB/Swiss-Prot n.° PP56552
  10. ^ abc Izawa H, Ota M, Kohmura M, Ariyoshi Y (julio de 1996). "Síntesis y caracterización de la proteína dulce brazzeína". Biopolímeros . 39 (1): 95–101. doi :10.1002/(SICI)1097-0282(199607)39:1<95::AID-BIP10>3.0.CO;2-B. PMID  8924630.
  11. ^ Tancredi T, Pastore A, Salvadori S, Esposito V, Temussi PA (junio de 2004). "Interacción de proteínas dulces con su receptor. Un estudio conformacional de péptidos correspondientes a bucles de brazzeína, monelina y taumatina". Eur. J. Biochem . 271 (11): 2231–40. doi :10.1111/j.1432-1033.2004.04154.x. PMID  15153113.
  12. ^ Assadi-Porter FM, Aceti DJ, Markley JL (abril de 2000). "Sitios determinantes de dulzura de la brazzeína, una proteína pequeña, termoestable y de sabor dulce". Arch. Biochem. Biophys . 376 (2): 259–65. doi :10.1006/abbi.2000.1726. PMID  10775411.
  13. ^ Pfeiffer JF, Boulton RB, Noble AC (2000). "Modelado de la respuesta al dulzor utilizando datos de intensidad-tiempo". Calidad y preferencia alimentaria . 11 (1): 129–138. doi :10.1016/S0950-3293(99)00036-1.
  14. ^ ab Birch, Gordon Gerard (2000). Manual de ingredientes: edulcorantes (serie Manual de ingredientes) . Asociación de investigación alimentaria Leatherhead. ISBN 978-0-905748-90-0.
  15. ^ Hellekant G, Danilova V (2005). "Brazzein, una proteína pequeña y dulce: descubrimiento y descripción fisiológica". Chem. Senses . 30 (Suplemento 1): i88–i89. doi :10.1093/chemse/bjh127. PMID  15738210.
  16. ^ ab Patente estadounidense 5326580, Hellekant BG, Ming D, "Edulcorante Brazzein", expedida el 5 de julio de 1994 
  17. ^ Assadi-Porter FM, Aceti DJ, Cheng H, Markley JL (abril de 2000). "Producción eficiente de brazzeína recombinante, una proteína pequeña, termoestable y de sabor dulce de origen vegetal". Arch. Biochem. Biophys . 376 (2): 252–8. doi :10.1006/abbi.2000.1725. PMID  10775410.
  18. ^ Hills, Sarah (24 de junio de 2008). "Nuevo edulcorante llega al mercado ávido de alternativas". FoodNavigator-USA.com .
  19. ^ "Oobli Becomes recibe carta de "Sin preguntas" de la FDA por la nueva proteína dulce producida mediante fermentación de precisión | Prepared Foods". www.preparedfoods.com . Consultado el 29 de marzo de 2024 .

Enlaces externos