La betaqueratina ( β-queratina ) es un miembro de una familia de proteínas estructurales que se encuentra en la epidermis de reptiles y aves . [1] [2] Las beta-queratinas recibieron su nombre porque son componentes del estrato córneo epidérmico rico en láminas beta apiladas , en contraste con las alfa-queratinas , proteínas de filamento intermedio que también se encuentran en el estrato córneo y son ricas en hélices alfa . [3] Debido a que el uso exacto del término queratina se limita a las alfa-queratinas, el término "beta-queratinas" en trabajos recientes se reemplaza por " beta-proteínas córneas " [3] o " beta-proteínas asociadas a queratina". " [4]
Las β-queratinas añaden mucha más rigidez a la piel de los reptiles que las alfa-queratinas solas a la piel de los mamíferos . Las β-queratinas están impregnadas en el estrato córneo de la piel del reptil, proporcionando impermeabilización y prevención de la desecación .
Las escamas , picos , garras y plumas de las aves contienen β-queratina de la familia de las aves. Los estudios filogenéticos de secuencias de β-queratina muestran que las β-queratinas de plumas evolucionaron a partir de β-queratinas de escamas. [5] Las β-queratinas de escamas forman el grupo basal en las aves. Los eventos de duplicación y divergencia condujeron a genes de β-queratina en garras, y una mayor recombinación dio como resultado nuevos genes de β-queratina aviar en forma de plumas y similares a plumas. La evidencia de estos eventos de duplicación proviene de la correlación de la estructura del clado de β-queratina de las plumas con sus loci genómicos. [6]
Los cambios en las β-queratinas también pueden haber influido en el desarrollo del vuelo propulsado. Un estudio reciente que utiliza métodos de datación molecular para vincular la evolución de los genes de la β-queratina aviar en general con la de las plumas revela específicamente que la familia de la β-queratina aviar comenzó a divergir de la familia de los cocodrilos hace unos 216 millones de años. [6] También encontró que la familia de la β-queratina de las plumas no comenzó a divergir hasta hace 125 millones de años, una fecha consistente con la radiación adaptativa de las aves durante el Cretácico . Las β-queratinas que se encuentran en las plumas modernas tienen una mayor elasticidad, un factor que puede haber contribuido a su papel en el vuelo. [6] Así, los parientes emplumados de aves como Anchiornis y Archaeopteryx , cuyas capacidades de vuelo han sido cuestionadas, [7] habrían tenido β-queratinas aviares, pero no de plumas.
El pequeño dinosaurio alvarezsáurido Shuvuuia deserti muestra evidencia de una cubierta de piel parecida a una pluma . Análisis de Schweitzer et al. (1999) demostraron que estas estructuras parecidas a plumas estaban formadas por beta-queratina. [8] Desde entonces, esto ha sido refutado por Saitta et al., y descubrieron que las fibras analizadas consistían en fosfato de calcio inorgánico, como lo demuestra la fluorescencia bajo luz de polarización cruzada. [9] Las señales de los análisis inmunohistoquímicos en muestras fósiles son propensas a falsos positivos y deben usarse con precaución cuando se trata de muestras geológicas.
Hay dos formas principales de queratina, la alfa-queratina y la beta-queratina. La alfaqueratina se observa en humanos y otros mamíferos, la betaqueratina está presente en aves y reptiles. La beta-queratina es más dura que la alfa-queratina. Estructuralmente, la queratina alfa tiene una estructura helicoidal alfa, mientras que la queratina beta tiene una estructura de lámina beta retorcida. En el caso de las láminas β, esto permite la formación de enlaces de hidrógeno estéricamente sin obstáculos entre los grupos amino y carboxilo de los enlaces peptídicos en cadenas de proteínas adyacentes. facilitando su estrecha alineación y fuerte unión. Las moléculas de queratina fibrosa pueden retorcerse entre sí para formar filamentos intermedios helicoidales.
La estructura secundaria de la seda es un ejemplo de sábana plisada beta. En esta estructura, las cadenas de proteínas individuales están alineadas una al lado de la otra con todas las demás cadenas de proteínas alineadas en dirección opuesta. Las cadenas son antiparalelas, con una orientación alterna C → N. Las cadenas de proteínas se mantienen unidas mediante enlaces de hidrógeno intermoleculares, es decir, enlaces de hidrógeno entre grupos amida de dos cadenas separadas. Este enlace de hidrógeno intermolecular en la hoja plegada beta contrasta con el enlace de hidrógeno intramolecular en la hélice alfa.
El hidrógeno de la amida de una cadena proteica está unido por enlaces de hidrógeno al oxígeno amida de la cadena proteica vecina. El efecto de lámina plisada surge del hecho de que la estructura de la amida es plana, mientras que las "dobladuras" se producen en el carbono que contiene la cadena lateral.
Los grupos R de la cadena "lateral" en seda no son muy voluminosos. La estructura primaria básica de la seda consta de una unidad de seis aminoácidos que se repite. La secuencia donde cada dos unidades es glicina en la seda es: -gly-ala-gly-ala-gly-ala-. Aunque la glicina y la alanina constituyen del 75 al 80 % de los aminoácidos de la seda, otro 10 al 15 % es serina y el 10 % final contiene cadenas laterales voluminosas como las de tyr, arg, val, asp y glu.