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Bacteriocina

Las bacteriocinas son toxinas proteínicas o peptídicas producidas por bacterias para inhibir el crecimiento de cepas bacterianas similares o estrechamente relacionadas. Son similares a los factores de muerte de las levaduras y los paramecios , y son estructural, funcional y ecológicamente diversas. Se están probando aplicaciones de las bacteriocinas para evaluar su uso como antibióticos de espectro reducido. [1]

Las bacteriocinas fueron descubiertas por primera vez por André Gratia en 1925. [2] [3] Estuvo involucrado en el proceso de búsqueda de formas de matar bacterias, lo que también resultó en el desarrollo de antibióticos y el descubrimiento del bacteriófago , todo en un lapso de unos pocos años. Llamó a su primer descubrimiento colicina porque fue producido por E. coli .

Clasificación

Las bacteriocinas se clasifican de varias maneras, incluyendo la cepa productora, los mecanismos de resistencia comunes y el mecanismo de eliminación. Hay varias categorías grandes de bacteriocinas que solo están relacionadas fenomenológicamente. Estas incluyen las bacteriocinas de las bacterias grampositivas, las colicinas , [4] las microcinas y las bacteriocinas de Archaea . Las bacteriocinas de E. coli se llaman colicinas (antes llamadas "colicinas", que significa "asesinas de coli"). Estas son las bacteriocinas más estudiadas. Son un grupo diverso de bacteriocinas y no incluyen todas las bacteriocinas producidas por E. coli. De hecho, una de las llamadas colicinas más antiguas conocidas se llamaba colicina V y ahora se conoce como microcina V. Es mucho más pequeña y se produce y secreta de una manera diferente a las colicinas clásicas.

Este sistema de denominación es problemático por varias razones. En primer lugar, nombrar a las bacteriocinas según lo que supuestamente matan sería más preciso si su espectro de muerte fuera contiguo a las designaciones de género o especie. Las bacteriocinas poseen con frecuencia espectros que exceden los límites de sus taxones nombrados y casi nunca matan a la mayoría de los taxones por los que reciben su nombre. Además, el nombre original generalmente no se deriva de la cepa sensible que mata la bacteriocina, sino del organismo que la produce. Esto hace que el uso de este sistema de denominación sea una base problemática para la teoría; de ahí los sistemas de clasificación alternativos. [ cita requerida ]

Las bacteriocinas que contienen el aminoácido modificado lantionina como parte de su estructura se denominan lantibióticos . Sin embargo, los esfuerzos por reorganizar la nomenclatura de la familia de productos naturales de péptidos modificados postraduccionalmente y sintetizados ribosómicamente (RiPP) han llevado a la diferenciación de los lantibióticos de las bacteriocinas en función de los genes biosintéticos. [5]

Métodos de clasificación

Los métodos alternativos de clasificación incluyen: método de eliminación ( formación de poros , actividad de nucleasa , inhibición de la producción de peptidoglicano , etc.), genética ( plásmidos grandes , plásmidos pequeños, cromosómicos ), peso molecular y química (proteína grande, péptido , con/sin fracción de azúcar , que contiene aminoácidos atípicos como lantionina) y método de producción ( ribosómico , modificaciones postribosómicas, no ribosómico).

De bacterias Gram negativas

Las bacteriocinas gramnegativas se clasifican generalmente por tamaño. Las microcinas tienen un tamaño inferior a 20 kDa, las bacteriocinas similares a la colicina tienen un tamaño de entre 20 y 90 kDa y las tailocinas o las denominadas bacteriocinas de alto peso molecular, que son bacteriocinas de múltiples subunidades que se parecen a las colas de los bacteriófagos. Esta clasificación por tamaño también coincide con similitudes genéticas, estructurales y funcionales.

Microcinas

Ver artículo principal sobre microcinas .

Bacteriocinas similares a la colicina

Las colicinas son bacteriocinas que se encuentran en la bacteria Gram-negativa E. coli . Bactericinas similares (CLB, bacteriocinas similares a la colicina) se encuentran en otras bacterias Gram-negativas. Las CLB suelen dirigirse a la misma especie y tienen nombres específicos de especie: klebicinas de Klebsiella y pesticinas de Yersia pestis . [6] El género Pseudomonas produce bacteriocinas llamadas piocinas . Las piocinas de tipo S pertenecen a las CLB, pero las piocinas de tipo R y F pertenecen a las tailocinas. [7]

Las CLB se diferencian de las bacteriocinas grampositivas. Son proteínas modulares de entre 20 y 90 kDa de tamaño. Suelen estar formadas por un dominio de unión al receptor, un dominio de translocación y un dominio citotóxico. Las combinaciones de estos dominios entre diferentes CLB se dan con frecuencia en la naturaleza y pueden crearse en el laboratorio. Debido a estas combinaciones, se puede realizar una subclasificación adicional en función del mecanismo de importación (grupos A y B) o del mecanismo citotóxico (nucleasas, formadoras de poros, tipo M, tipo L). [4]

Tailocinas

Las más estudiadas son las tailocinas de Pseudomonas aeruginosa . Se pueden subdividir en piocinas de tipo R y de tipo F. [8] Se realizaron algunas investigaciones para identificar las piocinas y demostrar cómo participan en la competencia “de célula a célula” de las bacterias Pseudomonas, estrechamente relacionadas.

Los dos tipos de tailocinas difieren en su estructura; ambas están compuestas por una vaina y un tubo hueco que forma una larga estructura helicoidal hexamérica unida a una placa base. Hay múltiples fibras en la cola que permiten que la partícula viral se una a la célula diana. Sin embargo, las R-piocinas son una estructura grande, rígida y contráctil en forma de cola, mientras que las F-piocinas son una estructura pequeña, flexible y no contráctil en forma de cola.

Las tailocinas están codificadas por secuencias de profagos en el genoma de las bacterias y su producción se produce cuando se detectan bacterias afines en el entorno del productor. Las partículas se sintetizan en el centro de las células y, tras la maduración, migran al polo celular a través de la estructura de la tubulina. Las tailocinas se expulsan al medio con la lisis celular. Pueden proyectarse hasta varias decenas de micrómetros gracias a una presión de turgencia muy alta de la célula. Las tailocinas liberadas reconocerán a las bacterias afines y se unirán a ellas para matarlas. [9]

De bacterias Gram positivas

Las bacteriocinas de bacterias grampositivas se clasifican normalmente en Clase I, Clase IIa/b/c y Clase III. [10]

Bacteriocinas de clase I

Las bacteriocinas de clase I son pequeños inhibidores de péptidos e incluyen la nisina y otros lantibióticos .

Bacteriocinas de clase II

Las bacteriocinas de clase II son proteínas pequeñas (<10 kDa) termoestables. Esta clase se subdivide en cinco subclases. Las bacteriocinas de clase IIa (bactericinas similares a la pediocina) son el subgrupo más grande y contienen una secuencia de consenso N-terminal -Tyr-Gly-Asn-Gly-Val-Xaa-Cys en este grupo. [11] [12] La C-terminal es responsable de la actividad específica de la especie, causando fuga celular al permeabilizar la pared celular objetivo.

Las bacteriocinas de clase IIa tienen un gran potencial de uso en la conservación de alimentos y en aplicaciones médicas debido a su fuerte actividad anti- Listeria y su amplio espectro de actividad. Un ejemplo de bacteriocina de clase IIa es la pediocina PA-1 . [13]
Las bacteriocinas de clase IIb (bactericinas de dos péptidos) requieren dos péptidos diferentes para su actividad. Un ejemplo de ello es la lactococina G , que permeabiliza las membranas celulares para los cationes monovalentes de sodio y potasio , pero no para los cationes divalentes. Casi todas estas bacteriocinas tienen un motivo GxxxG. Este motivo también se encuentra en las proteínas transmembrana , donde están implicadas en interacciones hélice-hélice. En consecuencia, los motivos GxxxG de la bacteriocina pueden interactuar con los motivos en las membranas de las células bacterianas, matando a las células. [14]
La clase IIc comprende péptidos cíclicos , en los que las regiones N-terminal y C-terminal están unidas covalentemente. La enterocina AS-48 es el prototipo de este grupo.
La clase IId incluye bacteriocinas de un solo péptido, que no se modifican postraduccionalmente y no muestran la firma similar a la pediocina. El mejor ejemplo de este grupo es la aureocina A53 altamente estable . Esta bacteriocina es estable en condiciones altamente ácidas, altas temperaturas y no se ve afectada por las proteasas . [15]

La subclase propuesta más recientemente es la Clase IIe, que abarca aquellas bacteriocinas compuestas de tres o cuatro péptidos no similares a la pediocina. El mejor ejemplo es la aureocina A70 , una bacteriocina de cuatro péptidos, altamente activa contra Listeria monocytogenes , con potenciales aplicaciones biotecnológicas. [16] Trabajos recientes han identificado que estas bacteriocinas están ampliamente distribuidas en todo el dominio bacteriano y están presentes en el filo Actinomycetota . [17]

Bacteriocinas de clase III

Las bacteriocinas de clase III son bacteriocinas proteicas grandes y termolábiles (>10 kDa). Esta clase se subdivide en dos subclases: subclase IIIa (bacteriolisinas) y subclase IIIb. La subclase IIIa comprende aquellos péptidos que matan células bacterianas por degradación de la pared celular , causando así lisis celular. La bacteriolisina mejor estudiada es la lisostafina , un péptido de 27 kDa que hidroliza las paredes celulares de varias especies de Staphylococcus , principalmente S. aureus . [18] La subclase IIIb, por el contrario, comprende aquellos péptidos que no causan lisis celular, matando a las células diana al alterar el potencial de la membrana plasmática.

Bacteriocinas de clase IV

Las bacteriocinas de clase IV se definen como bacteriocinas complejas que contienen fracciones lipídicas o de carbohidratos . La confirmación mediante datos experimentales se estableció con la caracterización de la sublancina y la glicocina F (GccF) por dos grupos independientes. [19] [20]

Bases de datos

Hay dos bases de datos de bacteriocinas disponibles: BAGEL [21] y BACTIBASE. [22] [23]

Usos

A partir de 2016, la nisina fue la única bacteriocina generalmente reconocida como segura por la FDA y se utilizó como conservante de alimentos en varios países. [24] En general, las bacteriocinas no son útiles como conservantes de alimentos porque son caras de producir, se descomponen en los productos alimenticios, dañan algunas proteínas en los alimentos y se dirigen a un rango demasiado estrecho de microbios. [24]

Además, se han producido bacteriocinas activas contra E. coli , Salmonella y Pseudomonas aeruginosa en plantas con el objetivo de utilizarlas como aditivos alimentarios. [25] [26] [27] La ​​FDA ha considerado generalmente que el uso de bacteriocinas en alimentos es seguro . [25]

La bacteriocina Putidacin L1 proporciona una protección robusta contra Pseudomonas syringae cuando se expresa en Nicotiana benthamiana (comúnmente conocida como tabaco enano australiano).

Además, recientemente se ha demostrado que las bacteriocinas activas contra las bacterias patógenas de las plantas pueden expresarse en ellas para proporcionar una resistencia robusta contra las enfermedades de las plantas. [28]

Relevancia para la salud humana

Las bacteriocinas son producidas por lactobacilos no patógenos en la vagina y ayudan a mantener la estabilidad del microbioma vaginal . [29]

Investigación

Las bacteriocinas se han propuesto como un reemplazo para los antibióticos a los que las bacterias patógenas se han vuelto resistentes . Potencialmente, las bacteriocinas podrían ser producidas por bacterias introducidas intencionalmente en el paciente para combatir la infección. [1] Hay varias estrategias por las cuales se pueden descubrir nuevas bacteriocinas. En el pasado, las bacteriocinas tenían que identificarse mediante un cribado intensivo basado en cultivos para la actividad antimicrobiana contra objetivos adecuados y posteriormente purificarse utilizando métodos fastidiosos antes de la prueba. Sin embargo, desde el advenimiento de la era genómica, la disponibilidad de las secuencias del genoma bacteriano ha revolucionado el enfoque para identificar bacteriocinas. Los métodos basados ​​en silico desarrollados recientemente se pueden aplicar para examinar rápidamente miles de genomas bacterianos con el fin de identificar nuevos péptidos antimicrobianos. [30]

A partir de 2014, algunas bacteriocinas se habían estudiado en estudios in vitro para ver si pueden detener la replicación de los virus, a saber, la estafilococina 188 contra el virus de la enfermedad de Newcastle , el virus de la influenza y el virus del colifago HSA; cada una de la enterocina AAR-71 clase IIa, enterocina AAR-74 clase IIa y erwiniocina NA4 contra el virus colifago HSA; cada una de la enterocina ST5Ha, la enterocina NKR-5-3C y la subtilosina contra HSV-1; cada una de la enterocina ST4V y la enterocina CRL35 clase IIa contra HSV-1 y HSV-2; laberintopeptina A1 contra VIH-1 y VHS-1; y bacteriocina de Lactobacillus delbrueckii contra el virus de la influenza. [31]

A partir de 2009, algunas bacteriocinas, la citolisina , la piocina S2, las colicinas A y E1 y la microcina MccE492 [32] se habían probado en líneas celulares eucariotas y en un modelo de cáncer en ratones. [33]

Por nombre

Véase también

Referencias

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