En biología molecular , un dominio autotransportador es un dominio estructural que se encuentra en algunas proteínas de la membrana externa bacteriana . El dominio siempre se encuentra en el extremo C-terminal de la proteína y forma una estructura de barril beta . El barril está orientado en la membrana de tal manera que la porción N-terminal de la proteína, denominada dominio pasajero, se presenta en la superficie celular. Estas proteínas son típicamente factores de virulencia , asociados con la infección o virulencia en bacterias patógenas.
El nombre de autotransportador se deriva de la idea inicial de que la proteína era autosuficiente en el transporte del dominio pasajero a través de la membrana externa. Esta idea ha sido cuestionada posteriormente por Benz y Schmidt. [2]
La secreción de cadenas polipeptídicas a través de la membrana externa de las bacterias Gram-negativas puede ocurrir a través de varias vías diferentes. La vía de secreción de tipo V(a), o autotransportador, constituye el mayor número de factores de virulencia secretados de cualquiera de los siete tipos conocidos de secreción en bacterias Gram-negativas. Esta vía de secreción está ejemplificada por la proteasa IgA1 prototípica de Neisseria gonorrhoeae . [3] La proteína es dirigida a la membrana interna por un péptido señal transportado a través de la membrana interna a través de la maquinaria Sec. Una vez en el periplasma , el dominio autotransportador se inserta en la membrana externa. El dominio pasajero pasa a través del centro del dominio autotransportador para ser presentado en el exterior de la célula, sin embargo, el mecanismo por el cual esto ocurre sigue sin estar claro. [4]
El dominio translocador C-terminal corresponde a un dominio de barril beta de la membrana externa. El dominio pasajero N-terminal se transloca a través de la membrana y puede o no escindirse del dominio translocador. [5] En aquellas proteínas donde la escisión es autocatalítica, los dominios de peptidasa pertenecen a las familias de peptidasas MEROPS S6 y S8. Se ha demostrado que los dominios pasajeros caracterizados estructuralmente hasta la fecha están dominados por un pliegue proteico conocido como hélice beta , tipificado por la pertactina . Se cree que el plegamiento de este dominio está intrínsecamente vinculado a su método de translocación a la membrana externa.
Adhesinas autotransportadoras triméricas (TAA)