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Anexina A2

La anexina A2, también conocida como anexina II, es una proteína que en los humanos está codificada por el gen ANXA2 . [5]

La anexina 2 está involucrada en diversos procesos celulares como la motilidad celular (especialmente la de las células epiteliales ), la unión de complejos proteicos asociados a la membrana al citoesqueleto de actina , la endocitosis , la fibrinólisis, la formación de canales iónicos y las interacciones con la matriz celular . Es una proteína de unión a fosfolípidos dependiente del calcio cuya función es ayudar a organizar la exocitosis de proteínas intracelulares al dominio extracelular. La anexina II es una proteína pleiotrópica , lo que significa que su función depende del lugar y el tiempo en el cuerpo.

Gene

El gen ANXA2 , ubicado en 15q22.2, tiene tres pseudogenes ubicados en los cromosomas 4, 9 y 10, respectivamente. Se han encontrado múltiples variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican diferentes isoformas para este gen. [6]

Función

Esta proteína es un miembro de la familia de las anexinas . Los miembros de esta familia de proteínas de unión a fosfolípidos dependientes del calcio desempeñan un papel en la regulación del crecimiento celular y en las vías de transducción de señales. Esta proteína funciona como un factor autocrino que aumenta la formación de osteoclastos y la resorción ósea. [6] La regulación epigenética de la anexina A2 se ha identificado como un determinante clave de la transformación mesenquimal en los tumores cerebrales. [7] La ​​deficiencia materna del gen ANXA2 contribuye a la invasión decidual superficial por las células citotrofoblásticas placentarias. Estos hallazgos resaltan la contribución materna a la patogénesis de la preeclampsia grave . [8]

Se ha propuesto que la anexina A2 funcione dentro de la célula en la clasificación de endosomas y fuera de la célula en reacciones anticoagulantes .

Interacciones

Se ha demostrado que la anexina A2 interactúa con la Prohibitina , [9] CEACAM1 , [10] S100A10 , [11] [12] PCNA , [13] el factor H del complemento , [14] y una serie de factores virales, incluida la proteína L2 de la cápside menor del VPH16 . [15] [16]

Véase también

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000182718 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000032231 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Takahashi S, Reddy SV, Chirgwin JM, Devlin R, Haipek C, Anderson J, Roodman GD (noviembre de 1994). "Clonación e identificación de la anexina II como un factor autocrino/paracrino que aumenta la formación de osteoclastos y la resorción ósea". The Journal of Biological Chemistry . 269 (46): 28696–28701. doi : 10.1016/S0021-9258(19)61961-7 . PMID  7961821.
  6. ^ ab "Gen Entrez: ANXA2 anexina A2".
  7. ^ Kling T, Ferrarese R, Ó hAilín D, Johansson P, Heiland DH, Dai F, et al. (octubre de 2016). "El modelado integrativo revela el control epigenético del glioblastoma mesenquimal mediado por anexina A2". eBioMedicine . 12 : 72–85. doi :10.1016/j.ebiom.2016.08.050. PMC 5078587 . PMID  27667176. 
  8. ^ Ng SW, Norwitz GA, Pavlicev M, Tilburgs T, Simón C, Norwitz ER (junio de 2020). "Decidualización endometrial: el principal impulsor de la salud durante el embarazo". Revista internacional de ciencias moleculares . 21 (11): 4092. doi : 10.3390/ijms21114092 . PMC 7312091 . PMID  32521725. 
  9. ^ Bacher S, Achatz G, Schmitz ML, Lamers MC (diciembre de 2002). "La prohibitina y la prohibitona están contenidas en complejos de alto peso molecular e interactúan con la alfa-actinina y la anexina A2". Biochimie . 84 (12): 1207–1220. doi :10.1016/S0300-9084(02)00027-5. PMID  12628297.
  10. ^ Kirshner J, Schumann D, Shively JE (diciembre de 2003). "CEACAM1, una molécula de adhesión célula-célula, se asocia directamente con la anexina II en un modelo tridimensional de morfogénesis mamaria". The Journal of Biological Chemistry . 278 (50): 50338–50345. doi : 10.1074/jbc.M309115200 . PMID  14522961.
  11. ^ Réty S, Sopkova J, Renouard M, Osterloh D, Gerke V, Tabaries S, et al. (enero de 1999). "La estructura cristalina de un complejo de p11 con el péptido N-terminal de la anexina II". Nature Structural Biology . 6 (1): 89–95. doi :10.1038/4965. PMID  9886297. S2CID  26400923.
  12. ^ He KL, Deora AB, Xiong H, Ling Q, Weksler BB, Niesvizky R, Hajjar KA (julio de 2008). "La anexina A2 de células endoteliales regula la poliubiquitinación y la degradación de su pareja de unión S100A10/p11". The Journal of Biological Chemistry . 283 (28): 19192–19200. doi : 10.1074/jbc.M800100200 . PMC 2443646 . PMID  18434302. 
  13. ^ Ohta S, Shiomi Y, Sugimoto K, Obuse C, Tsurimoto T (octubre de 2002). "Un enfoque proteómico para identificar proteínas de unión al antígeno nuclear de células proliferantes (PCNA) en lisados ​​de células humanas. Identificación del complejo humano CHL12/RFCs2-5 como una nueva proteína de unión a PCNA". The Journal of Biological Chemistry . 277 (43): 40362–40367. doi : 10.1074/jbc.M206194200 . PMID  12171929.
  14. ^ Leffler J, Herbert AP, Norström E, Schmidt CQ, Barlow PN, Blom AM, Martin M (febrero de 2010). "La anexina II, el ADN y las histonas actúan como ligandos del factor H en la superficie de las células apoptóticas". The Journal of Biological Chemistry . 285 (6): 3766–3776. doi : 10.1074/jbc.M109.045427 . PMC 2823518 . PMID  19951950. 
  15. ^ Woodham AW, Da Silva DM, Skeate JG, Raff AB, Ambroso MR, Brand HE, et al. (2012). "La subunidad S100A10 del heterotetrámero de anexina A2 facilita la infección por virus del papiloma humano mediada por L2". PLOS ONE . ​​7 (8): e43519. Bibcode :2012PLoSO...743519W. doi : 10.1371/journal.pone.0043519 . PMC 3425544 . PMID  22927980. 
  16. ^ Woodham AW, Raff AB, Raff LM, Da Silva DM, Yan L, Skeate JG, et al. (mayo de 2014). "Inhibición de la maduración de células de Langerhans por el virus del papiloma humano tipo 16: una nueva función del heterotetrámero de anexina A2 en la supresión inmunitaria". Journal of Immunology . 192 (10): 4748–4757. doi :10.4049/jimmunol.1303190. PMC 4019435 . PMID  24719459. 

Lectura adicional

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