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Albúmina

La albúmina es una familia de proteínas globulares , de las cuales las más comunes son las albúminas séricas . Todas las proteínas de la familia de las albúminas son solubles en agua , moderadamente solubles en soluciones salinas concentradas y experimentan desnaturalización por calor . Las albúminas se encuentran comúnmente en el plasma sanguíneo y se diferencian de otras proteínas sanguíneas en que no están glicosiladas . Las sustancias que contienen albúminas se denominan albuminoides .

Varias proteínas de transporte sanguíneo están relacionadas evolutivamente en la familia de la albúmina, incluidas la albúmina sérica, la alfa-fetoproteína , la proteína transportadora de vitamina D y la afamina . [3] [4] [5] Esta familia solo se encuentra en vertebrados . [6]

Las albúminas, en un sentido menos estricto, pueden referirse a otras proteínas que se coagulan en determinadas condiciones. Véase § Otros tipos de albúminas para lactoalbúmina , ovoalbúmina y "albúmina 2S" vegetal.

Función

Las albúminas en general son proteínas de transporte que se unen a varios ligandos y los transportan. [6] Los tipos humanos incluyen:

Las cuatro albúminas humanas canónicas están dispuestas en la región 4q13.3 del cromosoma 4 en forma de tándem. [10]

Clasificación

Las albúminas que se encuentran en los animales se pueden dividir en seis subfamilias según su filogenia . Las proteínas que se unen a la vitamina D ocupan las familias 1 a 3. Las demás albúminas se mezclan entre sí en las familias 4 a 6. La ECM1 se encuentra en la familia 6. [6]

Además de su uso médico, las albúminas séricas son valoradas en biotecnología. Generalmente se utiliza albúmina sérica bovina , aunque también se utilizan versiones de origen humano y arroz modificado genéticamente para reducir la crueldad hacia los animales.

Otros tipos de albúmina

A veces también se denominan albúminas a otras proteínas, pero no pertenecen a la misma familia que las albúminas de vertebrados:

Estructura

La estructura 3D de la albúmina sérica humana se ha determinado mediante cristalografía de rayos X con una resolución de 2,5 ångströms (250 pm). [1] La albúmina es una proteína de 65 a 70  kDa .

La albúmina consta de tres dominios homólogos que se ensamblan para formar una proteína con forma de corazón. [2] Cada dominio es un producto de dos subdominios que poseen motivos estructurales comunes. [2] Las principales regiones de unión del ligando a la albúmina sérica humana se encuentran en cavidades hidrofóbicas en los subdominios IIA y IIIA, que presentan una química similar. Estructuralmente, las albúminas séricas son similares, y cada dominio contiene cinco o seis enlaces disulfuro internos.

Usos forenses

En todo el mundo, ciertas medicinas tradicionales chinas contienen bilis de oso salvaje, prohibida por la legislación de la CITES . Se han desarrollado tiras reactivas, similares a las pruebas de embarazo comunes, para detectar la presencia de albúmina de oso en productos de medicina tradicional, lo que indica que se ha utilizado bilis de oso en su creación. [12]

Terminología

La albúmina se pronuncia / ˈælbjʊmɪn / ; se forma a partir del latín: albumen [ 13 ] "clara (de huevo ) ; clara de huevo seca " .

Véase también

Referencias

Este artículo incorpora texto de dominio público de Pfam e InterPro : IPR014760
  1. ^ ab Sugio S, Kashima A, Mochizuki S, Noda M, Kobayashi K (junio de 1999). "Estructura cristalina de la albúmina sérica humana con una resolución de 2,5 A". Ingeniería de proteínas . 12 (6): 439–46. doi :10.1093/protein/12.6.439. PMID  10388840.
  2. ^ abc He XM, Carter DC (julio de 1992). "Estructura atómica y química de la albúmina sérica humana". Nature . 358 (6383): 209–15. Bibcode :1992Natur.358..209H. doi :10.1038/358209a0. PMID  1630489. S2CID  4353741.
  3. ^ Haefliger DN, Moskaitis JE, Schoenberg DR, Wahli W (octubre de 1989). "Albúminas de anfibios como miembros de la familia multigénica de proteínas de unión a la albúmina, alfa-fetoproteína y vitamina D". Journal of Molecular Evolution . 29 (4): 344–54. Bibcode :1989JMolE..29..344H. doi :10.1007/BF02103621. PMID  2481749. S2CID  1456034.
  4. ^ Schoentgen F, Metz-Boutigue MH, Jollès J, Constans J, Jollès P (junio de 1986). "Secuencia completa de aminoácidos de la proteína de unión a la vitamina D humana (componente específico del grupo): evidencia de una homología interna triple como en la albúmina sérica y la alfa-fetoproteína". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 871 (2): 189–98. doi :10.1016/0167-4838(86)90173-1. PMID  2423133.
  5. ^ Lichenstein HS, Lyons DE, Wurfel MM, Johnson DA, McGinley MD, Leidli JC, et al. (julio de 1994). "Afamin es un nuevo miembro de la familia de genes de la proteína de unión a la albúmina, la alfa-fetoproteína y la vitamina D". The Journal of Biological Chemistry . 269 (27): 18149–54. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32429-8 . PMID  7517938.
  6. ^ abc Li S, Cao Y, Geng F (2017). "Identificación de todo el genoma y análisis comparativo de la familia de la albúmina en vertebrados". Evolutionary Bioinformatics Online . 13 : 1176934317716089. doi :10.1177/1176934317716089. PMC 5480655. PMID  28680266 . 
  7. ^ Farrugia A (enero de 2010). "Uso de albúmina en medicina clínica: ¿tradición o terapéutica?". Transfusion Medicine Reviews . 24 (1): 53–63. doi :10.1016/j.tmrv.2009.09.005. PMID  19962575.
  8. ^ "Hoja de datos de información del producto" (PDF) . Sigma Aldrich.
  9. ^ Mihara E, Hirai H, Yamamoto H, Tamura-Kawakami K, Matano M, Kikuchi A, et al. (febrero de 2016). "La forma activa y soluble en agua de la proteína Wnt lipidada se mantiene mediante una glucoproteína sérica afamina/α-albúmina". eLife . 5 . doi : 10.7554/eLife.11621 . PMC 4775226 . PMID  26902720. 
  10. ^ Nishio H, Heiskanen M, Palotie A, Bélanger L, Dugaiczyk A (mayo de 1996). "Disposición en tándem de la familia multigénica de albúmina sérica humana en la región subcentromérica de 4q: evolución y dirección cromosómica de la transcripción". Journal of Molecular Biology . 259 (1): 113–9. doi :10.1006/jmbi.1996.0306. PMID  8648639.
  11. ^ Shewry PR, Pandya MJ (1999). "Las proteínas de almacenamiento de albúmina 2S". Proteínas de semillas . Springer Netherlands. págs. 563–586. doi :10.1007/978-94-011-4431-5_24. ISBN . 978-94-011-4431-5.
  12. ^ Peppin L, McEwing R, Webster S, Rogers A, Nicholls D, Ogden R (septiembre de 2008). "Desarrollo de una prueba de campo para la detección de productos ilegales derivados del oso" (PDF) . Endangered Species Research . 9 (3): 263–70. doi : 10.3354/esr00131 .
  13. ^ Bostock J. "Plinio el Viejo, La Historia Natural". Historia Naturalis 28, 6, 18 .

Enlaces externos

Wikisource tiene el texto del artículo de la Encyclopædia Britannica de 1911 " Albúmina ".