stringtranslate.com

Acilfosfatasa

En enzimología , una acilfosfatasa ( EC 3.6.1.7) es una enzima que cataliza la hidrólisis del enlace carboxil-fosfato de los acilfosfatos, con acilfosfato y H2O como los dos sustratos de esta enzima, y ​​carboxilato y fosfato como sus dos productos : [3]

La reacción química catalizada por enzimas acilfosfatasa.

Función

Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , concretamente a las que actúan sobre los anhídridos ácidos en los anhídridos que contienen fósforo. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es acilfosfato fosfohidrolasa . Otros nombres de uso común incluyen acetilfosfatasa , 1,3-difosfoglicerato fosfatasa , fosfatasa acética , Ho 1-3 y GP 1-3 .

Esta enzima participa en 3 vías metabólicas :

Estudios estructurales

Las estructuras de esta enzima se han resuelto tanto mediante cristalografía de rayos X como por RMN . Consulte los enlaces a las estructuras del PDB en los cuadros de información a la derecha para obtener una lista actual de las estructuras disponibles en el PDB . La proteína contiene una hoja beta apilada sobre dos hélices alfa descritas por CATH como un pliegue Alfa-Beta Plait. El sitio activo se encuentra entre la lámina y las hélices y contiene arginina y asparagina. [4] La mayoría de las estructuras son monoméricas [5]

isoenzimas

Los humanos expresan las siguientes dos isoenzimas de acilfosfatasa:

Referencias

  1. ^ "Banco de datos de proteínas RCSB - Resumen de estructura para 2W4P - VARIANTE DE ACILFOSFATASA DE TIPO COMÚN HUMANA, A99G".
  2. ^ Pastore A, Saudek V, Ramponi G, Williams RJ (marzo de 1992). "Estructura tridimensional de la acilfosfatasa. Refinamiento y análisis de estructura". J. Mol. Biol . 224 (2): 427–40. doi :10.1016/0022-2836(92)91005-A. PMID  1313885.
  3. ^ Stefani M, Taddei N, Ramponi G (febrero de 1997). "Conocimientos sobre la estructura y el mecanismo catalítico de la acilfosfatasa". Celúla. Mol. Ciencias de la vida . 53 (2): 141–51. doi :10.1007/PL00000585. PMC 11147357 . PMID  9118002. S2CID  24072481. 
  4. ^ Gribenko AV, Patel MM, Liu J, McCallum SA, Wang C, Makhatadze GI (febrero de 2009). "Estabilización racional de enzimas mediante rediseño computacional de interacciones carga-carga superficial". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (8): 2601–6. Código Bib : 2009PNAS..106.2601G. doi : 10.1073/pnas.0808220106 . PMC 2650310 . PMID  19196981. 
  5. ^ "Enzima 3.6.1.7". Navegador de enzimas PDBe .