Una acetiltransferasa (también denominada transacetilasa ) es un tipo de enzima transferasa que transfiere un grupo acetilo mediante un proceso llamado acetilación . En los organismos biológicos, la modificación postraduccional de una proteína mediante acetilación puede transformar profundamente su funcionalidad al alterar varias propiedades como la hidrofobicidad , la solubilidad y los atributos de superficie. [1] Estas alteraciones tienen el potencial de influir en la conformación de la proteína y sus interacciones con sustratos, cofactores y otras macromoléculas. [1]
Tipos de acetiltransferasas
Otros ejemplos de acetiltransferasas que se encuentran en la naturaleza incluyen:
Estructura
Las estructuras tridimensionales previstas de las acetiltransferasas de histona, colina y serotonina se muestran a continuación. [ cita requerida ] Como ocurre con todas las enzimas, la estructura de las acetiltransferasas es esencial para las interacciones entre ellas y sus sustratos; las alteraciones de las estructuras de estas enzimas podrían provocar una pérdida de actividad enzimática.
Estructura 3D de la histona acetiltransferasa
Estructura 3D de la colina acetiltransferasa
Estructura 3D de la serotonina N-acetiltransferasa
Véase también
Referencias
- ^ abc Marmorstein R, Zhou MM (julio de 2014). "Autores y lectores de la acetilación de histonas: estructura, mecanismo e inhibición". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 6 (7): a018762. doi :10.1101/cshperspect.a018762. PMC 4067988 . PMID 24984779.
- ^ abc Verreault A, Kaufman PD, Kobayashi R, Stillman B (enero de 1998). "El ADN nucleosomal regula la subunidad de unión a histonas centrales de la acetiltransferasa Hat1 humana". Current Biology . 8 (2): 96–108. doi : 10.1016/s0960-9822(98)70040-5 . PMID 9427644. S2CID 201273.
- ^ ab Kim AR, Rylett RJ, Shilton BH (diciembre de 2006). "Unión al sustrato y mecanismo catalítico de la colina acetiltransferasa humana". Bioquímica . 45 (49): 14621–14631. doi :10.1021/bi061536l. PMID 17144655.
- ^ ab Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (febrero de 1991). "Mapa del gen de la colina acetiltransferasa humana en la región 10q11-q22.2 mediante hibridación in situ". Genomics . 9 (2): 396–398. doi : 10.1016/0888-7543(91)90273-H . PMID 1840566.
- ^ abcd Coon SL, Mazuruk K, Bernard M, Roseboom PH, Klein DC, Rodriguez IR (mayo de 1996). "El gen de la serotonina N-acetiltransferasa humana (EC 2.3.1.87) (AANAT): estructura, localización cromosómica y expresión tisular". Genómica . 34 (1): 76–84. doi :10.1006/geno.1996.0243. PMID 8661026.
- ^ abcd Arnesen T, Van Damme P, Polevoda B, Helsens K, Evjenth R, Colaert N, et al. (mayo de 2009). "Los análisis proteómicos revelan la conservación evolutiva y la divergencia de las acetiltransferasas N-terminales de levaduras y humanos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (20): 8157–8162. Bibcode :2009PNAS..106.8157A. doi : 10.1073/pnas.0901931106 . PMC 2688859 . PMID 19420222.
- ^ Hong H, Cai Y, Zhang S, Ding H, Wang H, Han A (abril de 2017). "Base molecular de la acetilación específica del sustrato por la acetiltransferasa N-terminal NatB". Estructura . 25 (4): 641–649.e3. doi : 10.1016/j.str.2017.03.003 . PMID 28380339.
- ^ abcd Van Damme P, Lasa M, Polevoda B, Gazquez C, Elosegui-Artola A, Kim DS, et al. (julio de 2012). "Análisis del acetiloma N-terminal y conocimientos funcionales de la acetiltransferasa N-terminal NatB". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 109 (31): 12449–12454. Bibcode :2012PNAS..10912449V. doi : 10.1073/pnas.1210303109 . PMC 3412031 . PMID 22814378.
Enlaces externos