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Efecto Vroman

El efecto Vroman , llamado así por Leo Vroman , describe el proceso de adsorción competitiva de proteínas a una superficie por las proteínas del suero sanguíneo . Las proteínas de mayor movilidad generalmente llegan primero y luego son reemplazadas por proteínas menos móviles que tienen una mayor afinidad por la superficie. El orden de adsorción de proteínas también depende del peso molecular de las especies adsorbidas. [1] Por lo general, las proteínas de bajo peso molecular son desplazadas por proteínas de alto peso molecular, mientras que lo opuesto, el desplazamiento de alto peso molecular por bajo peso molecular, no ocurre. Un ejemplo típico de esto ocurre cuando el fibrinógeno desplaza a las proteínas adsorbidas anteriormente en una superficie de biopolímero y luego es reemplazado por quininógeno de alto peso molecular. [2] El proceso se retrasa en espacios estrechos y en superficies hidrófobas, el fibrinógeno generalmente no se desplaza. En condiciones de estancamiento, la deposición inicial de proteínas tiene lugar en la secuencia: albúmina ; globulina ; fibrinógeno ; fibronectina ; factor XII y HMWK . [3]

Mecanismos de acción molecular

Aunque todavía se desconoce el mecanismo de acción exacto, muchas propiedades físicas importantes de las proteínas desempeñan un papel en el efecto Vroman. Las proteínas tienen muchas propiedades que es importante tener en cuenta cuando se habla de la adsorción de proteínas. Estas propiedades incluyen el tamaño de la proteína, la carga, la movilidad, la estabilidad y la estructura y composición de los diferentes dominios proteicos que forman la estructura terciaria de la proteína. El tamaño de la proteína determina el peso molecular. La carga de la proteína determina si existirán interacciones favorables preferenciales o selectivas entre la proteína y un biomaterial. La movilidad de la proteína juega un papel en la cinética de adsorción.

Modelo de adsorción y desorción

La explicación molecular más simple para el intercambio de proteínas en una superficie es el modelo de adsorción / desorción . En este modelo, las proteínas interactúan con la superficie de un biomaterial y se "adhieren" al material a través de interacciones realizadas con la proteína y la superficie del biomaterial. Una vez que una proteína se ha adsorbido en la superficie de un biomaterial, la proteína puede cambiar de conformación (estructura) e incluso volverse no funcional. Los espacios entre las proteínas en el biomaterial quedan entonces disponibles para que nuevas proteínas las adsorban. La desorción ocurre cuando la proteína abandona la superficie del biomaterial. Este modelo simple carece de complejidad, ya que se ha observado un comportamiento similar al de Vroman en superficies hidrófobas así como en hidrófilas. [4] [5] Además, la adsorción y la desorción no explican completamente el intercambio competitivo de proteínas en superficies hidrófilas. [6]

Modelo complejo transitorio

Huetz et al. propusieron por primera vez un modelo de "complejo transitorio" para explicar este intercambio competitivo. [6] Este intercambio complejo transitorio ocurre en tres pasos distintos. Inicialmente, una proteína se incrusta en la monocapa de una monocapa de proteína homogénea ya adsorbida. La agregación de esta nueva mezcla de proteínas heterogéneas provoca el "giro" del complejo de doble proteína que expone la proteína inicialmente adsorbida a la solución. En el tercer paso, la proteína que se adsorbió inicialmente puede ahora difundirse hacia la solución y la nueva proteína toma el control. Este "mecanismo complejo transitorio" de 3 partes se explica y verifica con más detalle mediante imágenes AFM por Hirsh et al. [7].

Ciclo de pH

Jung et al. también describen un mecanismo molecular para el desplazamiento del fibrinógeno que implica el ciclo del pH . [8] Aquí, los dominios αC del fibrinógeno cambian de carga después del ciclo del pH, lo que produce cambios conformacionales en la proteína que conducen a interacciones más fuertes con la proteína y el biomaterial. [8]

Modelos matemáticos

El modelo matemático más simple para explicar el efecto Vroman es el modelo Langmuir, que utiliza la isoterma de Langmuir. [9] [10] Los modelos más complejos incluyen la isoterma de Fruendlich y otras modificaciones del modelo Langmuir. Este modelo explica la cinética entre la adsorción y la desorción reversibles, suponiendo que el adsorbato se comporta como un gas ideal en condiciones isotérmicas .

Véase también

Adsorción de proteínas

Modelo de adsorción de Langmuir

Referencias

  1. ^ Noh, Hyeran; Vogler, Erwin A. (enero de 2007). "Interpretación volumétrica de la adsorción de proteínas: competencia de mezclas y el efecto Vroman". Biomateriales . 28 (3): 405–422. doi :10.1016/j.biomaterials.2006.09.006. ISSN  0142-9612. PMC  2705830 . PMID  17007920.
  2. ^ Horbett, Thomas A (octubre de 2018). "Adsorción de fibrinógeno a biomateriales". Revista de investigación de materiales biomédicos. Parte A. 106 ( 10): 2777–2788. doi :10.1002/jbm.a.36460. ISSN  1549-3296. PMC 6202247. PMID 29896846  . 
  3. ^ Vroman, L.; Adams, AL; Fischer, GC; Munoz, PC (1980). "Interacción de quininógeno de alto peso molecular, factor XII y fibrinógeno en plasma en interfases". Sangre . 55 (1): 156–9. doi : 10.1182/blood.V55.1.156.156 . PMID  7350935.
  4. ^ Ball, Vincent; Voegel, Jean-Claude; Schaaf, Pierre (15 de enero de 2003), Mecanismo de los fenómenos de intercambio interfacial para proteínas adsorbidas en interfaces sólido-líquido, Surfactant Science, vol. 20033926, CRC Press, doi :10.1201/9780824747343.ch11, ISBN 978-0-8247-0863-4, consultado el 18 de noviembre de 2021
  5. ^ Slack, Steven M; Horbett, Thomas A (noviembre de 1989). "Cambios en la fuerza de adhesión del fibrinógeno a superficies sólidas: una explicación de la influencia de la química de la superficie en el efecto Vroman". Journal of Colloid and Interface Science . 133 (1): 148–165. Bibcode :1989JCIS..133..148S. doi :10.1016/0021-9797(89)90288-9. ISSN  0021-9797.
  6. ^ ab Huetz, Ph.; Ball, V.; Voegel, J.-C.; Schaaf, P. (agosto de 1995). "Cinética de intercambio para un sistema proteico heterogéneo en una superficie sólida". Langmuir . 11 (8): 3145–3152. doi :10.1021/la00008a046. ISSN  0743-7463.
  7. ^ Hirsh, Stacey L.; McKenzie, David R.; Nosworthy, Neil J.; Denman, John A.; Sezerman, Osman U.; Bilek, Marcela MM (1 de marzo de 2013). "El efecto Vroman: intercambio competitivo de proteínas con agregados dinámicos de proteínas multicapa". Coloides y superficies B: biointerfaces . 103 : 395–404. doi :10.1016/j.colsurfb.2012.10.039. ISSN  0927-7765. PMID  23261559.
  8. ^ ab Jung, Seung-Yong; Lim, Soon-Mi; Albertorio, Fernando; Kim, Gibum; Gurau, Marc C.; Yang, Richard D.; Holden, Matthew A.; Cremer, Paul S. (25 de septiembre de 2003). "El efecto Vroman: una descripción a nivel molecular del desplazamiento del fibrinógeno". Revista de la Sociedad Química Americana . 125 (42): 12782–12786. doi :10.1021/ja037263o. hdl : 1969.1/1577 . ISSN  0002-7863. PMID  14558825.
  9. ^ Slack, Steven M.; Horbett, Thomas A. (5 de mayo de 1995), El efecto Vroman, Serie de simposios de la ACS, vol. 602, Washington, DC: American Chemical Society, págs. 112-128, doi :10.1021/bk-1995-0602.ch008, ISBN 9780841233041, consultado el 18 de noviembre de 2021
  10. ^ LeDuc, Charles A.; Vroman, Leo; Leonard, Edward F. (octubre de 1995). "Un modelo matemático para el efecto Vroman". Investigación en química industrial e ingeniería . 34 (10): 3488–3495. doi :10.1021/ie00037a037. ISSN  0888-5885.