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Endonucleasa UvrABC

La endonucleasa UvrABC es un complejo multienzimático en bacterias que participa en la reparación del ADN mediante la reparación por escisión de nucleótidos y, por lo tanto, a veces se la denomina excinucleasa . Este proceso de reparación UvrABC, a veces llamado proceso de parche corto, implica la eliminación de doce nucleótidos donde se ha producido una mutación genética seguida de una ADN polimerasa, que reemplaza estos nucleótidos aberrantes con los nucleótidos correctos y completa la reparación del ADN . Las subunidades de esta enzima están codificadas en los genes uvrA , uvrB y uvrC . Este complejo enzimático es capaz de reparar muchos tipos diferentes de daños, incluida la formación de dímeros de ciclobutilo . [1]

Mecanismo

  1. Dos proteínas UvrA forman un homodímero (UvrA 2 ) y ambas tienen actividad ATPasa/GTPasa.
  2. Dos proteínas UvrB forman un homodímero (UvrB 2 ).
  3. El homodímero UvrA se une a un homodímero UvrB (UvrA 2 B 2 ) [2] y forma un complejo que es capaz de detectar daños en el ADN . El dímero UvrA funciona como la unidad responsable de la detección de daños en el ADN, probablemente a través de un mecanismo de detección de distorsiones en la doble hélice del ADN .
  4. Al unirse el complejo UvrA 2 B 2 a un sitio supuestamente dañado, el ADN se envuelve alrededor de UvrB [3]
  5. El dímero UvrA sale y entra una proteína UvrC y se une a la UvrB y, por lo tanto, forma un nuevo complejo UvrBC.
  6. La UvrC es responsable de escindir los nucleótidos a ambos lados del daño del ADN. [4] Escinde un enlace fosfodiéster cuatro nucleótidos aguas abajo del daño del ADN y escinde un enlace fosfodiéster ocho nucleótidos aguas arriba del daño del ADN y crea un segmento escindido de doce nucleótidos.
  7. Luego, la helicasa II del ADN (a veces llamada UvrD) entra en acción y elimina el segmento extirpado eliminando el apareamiento de bases. La UvrB permanece en su lugar a pesar de que la UvrC se ha disociado en esta etapa, ya que la UvrB puede estar involucrada para evitar la reasociación del ADN extirpado.
  8. La ADN polimerasa I entra y completa la secuencia de nucleótidos correcta, activando UvrB en el proceso, y el último enlace fosfodiéster es completado por la ADN ligasa.

Véase también

Referencias

  1. ^ Grossman L, Yeung AT (1990). "El sistema de endonucleasas UvrABC de Escherichia coli: una visión desde Baltimore". Investigación sobre mutaciones . 236 (2–3): 213–221. doi :10.1016/0921-8777(90)90006-q. PMID  2144612.
  2. ^ Verhoeven EE, Wyman C, Moolenaar GF, Goosen N (agosto de 2002). "La presencia de dos subunidades UvrB en el complejo UvrAB asegura la detección de daños en ambas cadenas de ADN". The EMBO Journal . 21 (15): 4196–4205. doi :10.1093/emboj/cdf396. PMC 126143 . PMID  12145219. 
  3. ^ "uvrB – Proteína B del sistema UvrABC – Escherichia coli (cepa K12) – gen y proteína uvrB" www.uniprot.org . Consultado el 28 de febrero de 2016 .
  4. ^ Verhoeven EE, van Kesteren M, Moolenaar GF, Visse R, Goosen N (febrero de 2000). "Los sitios catalíticos para la incisión 3' y 5' de la reparación por escisión de nucleótidos de Escherichia coli se encuentran en UvrC". The Journal of Biological Chemistry . 275 (7): 5120–5123. doi : 10.1074/jbc.275.7.5120 . hdl : 1887/49954 . PMID  10671556.

Enlaces externos

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