La familia de transportadores de K + (Trk) es miembro de la superfamilia de canales iónicos dependientes de voltaje (VIC). Las proteínas de la familia Trk se derivan de bacterias gramnegativas y grampositivas, levaduras y plantas.
El árbol filogenético revela que las proteínas se agrupan según la filogenia del organismo de origen con
S. cerevisiae posee al menos dos parálogos, transportadores de K + de alta y baja afinidad . El patrón de plegamiento observado en las proteínas Trk se asemeja a los canales de K + primitivos cuadruplicados de la superfamilia VIC (TC #1.A.1) en lugar de los 12 transportadores TMS típicos. [2] Se ha establecido homología entre los transportadores Trk y los canales de la familia VIC. [3]
Los tamaños de los miembros de la familia Trk varían de 423 a 1235 residuos. Las proteínas bacterianas tienen entre 423 y 558 residuos, la proteína de Triticum aestivum tiene 533 residuos y las proteínas de levadura varían entre 841 y 1241 residuos. Estas proteínas poseen 8 supuestos transportadores transmembrana α-helicoidales (TMS). Se ha establecido una topología de 8 TMS con extremos N y C en el interior para AtHKT1 de A. thaliana [ 4] y Trk2 de S. cerevisiae [5] . Este patrón de plegamiento se asemeja a los canales K + primitivos cuadruplicados de la superfamilia VIC (TC #1.A.1) en lugar de los 12 transportadores TMS típicos [2] . Se ha establecido homología entre los transportadores Trk y los canales de la familia VIC [3] [6]
Los miembros de la familia Trk regulan varios transportadores de K + en los tres dominios de la vida. Estas subunidades reguladoras generalmente se denominan subunidades de unión de nucleótidos/transportador de K + . [7] Los dominios TrkA pueden unirse a NAD + y NADH, lo que posiblemente permita que los transportadores de K + respondan al estado redox de la célula. La proporción de NADH/NAD + puede controlar la activación. Múltiples estructuras cristalinas de dos dominios KTN complejos con NAD + o NADH revelan que estos ligandos controlan el estado oligomérico (tetramérico) de KTN. Los resultados sugieren que KTN es inherentemente flexible y experimenta un gran cambio conformacional a través de un movimiento de bisagra. [8] Los dominios KTN de los canales Kef interactúan dinámicamente con el transportador. La conformación de KTN controla entonces la actividad de la permeasa. [8]
Se cree que ambos sistemas de transporte de levadura funcionan mediante el simporte K + :H + , pero la proteína de trigo funciona mediante el simporte K + :Na + . Es posible que algunas de estas proteínas puedan funcionar mediante un mecanismo de tipo canal. Los residuos con carga positiva en TMS8 de varios transportadores ktr/Trk/HKT probablemente se enfrentan al canal y bloquean un cambio conformacional que es esencial para la actividad del canal, al tiempo que permiten el transporte activo secundario. [4]
La reacción de transporte generalizada putativa catalizada por los miembros de la familia Trk es:
K + (fuera) + H + (fuera) ⇌ K + (dentro) + H + (dentro).
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