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Familia transportadora de potasio

La familia de transportadores de K + (Trk) es miembro de la superfamilia de canales iónicos dependientes de voltaje (VIC). Las proteínas de la familia Trk se derivan de bacterias gramnegativas y grampositivas, levaduras y plantas.

Homología

El árbol filogenético revela que las proteínas se agrupan según la filogenia del organismo de origen con

  1. las proteínas Trk bacterianas Gram-negativas,
  2. las proteínas Ktr bacterianas Gram-negativas y Gram-positivas,
  3. Las proteínas de levadura y
  4. Las proteínas vegetales comprenden cuatro grupos distintos. [1]

S. cerevisiae posee al menos dos parálogos, transportadores de K + de alta y baja afinidad . El patrón de plegamiento observado en las proteínas Trk se asemeja a los canales de K + primitivos cuadruplicados de la superfamilia VIC (TC #1.A.1) en lugar de los 12 transportadores TMS típicos. [2] Se ha establecido homología entre los transportadores Trk y los canales de la familia VIC. [3]

Estructura

Los tamaños de los miembros de la familia Trk varían de 423 a 1235 residuos. Las proteínas bacterianas tienen entre 423 y 558 residuos, la proteína de Triticum aestivum tiene 533 residuos y las proteínas de levadura varían entre 841 y 1241 residuos. Estas proteínas poseen 8 supuestos transportadores transmembrana α-helicoidales (TMS). Se ha establecido una topología de 8 TMS con extremos N y C en el interior para AtHKT1 de A. thaliana [ 4] y Trk2 de S. cerevisiae [5] . Este patrón de plegamiento se asemeja a los canales K + primitivos cuadruplicados de la superfamilia VIC (TC #1.A.1) en lugar de los 12 transportadores TMS típicos [2] . Se ha establecido homología entre los transportadores Trk y los canales de la familia VIC [3] [6]

Función

Los miembros de la familia Trk regulan varios transportadores de K + en los tres dominios de la vida. Estas subunidades reguladoras generalmente se denominan subunidades de unión de nucleótidos/transportador de K + . [7] Los dominios TrkA pueden unirse a NAD + y NADH, lo que posiblemente permita que los transportadores de K + respondan al estado redox de la célula. La proporción de NADH/NAD + puede controlar la activación. Múltiples estructuras cristalinas de dos dominios KTN complejos con NAD + o NADH revelan que estos ligandos controlan el estado oligomérico (tetramérico) de KTN. Los resultados sugieren que KTN es inherentemente flexible y experimenta un gran cambio conformacional a través de un movimiento de bisagra. [8] Los dominios KTN de los canales Kef interactúan dinámicamente con el transportador. La conformación de KTN controla entonces la actividad de la permeasa. [8]

Se cree que ambos sistemas de transporte de levadura funcionan mediante el simporte K + :H + , pero la proteína de trigo funciona mediante el simporte K + :Na + . Es posible que algunas de estas proteínas puedan funcionar mediante un mecanismo de tipo canal. Los residuos con carga positiva en TMS8 de varios transportadores ktr/Trk/HKT probablemente se enfrentan al canal y bloquean un cambio conformacional que es esencial para la actividad del canal, al tiempo que permiten el transporte activo secundario. [4]

La reacción de transporte generalizada putativa catalizada por los miembros de la familia Trk es:

K + (fuera) + H + (fuera) ⇌ K + (dentro) + H + (dentro).

Referencias

  1. ^ Saier MH, Eng BH, Fard S, Garg J, Haggerty DA, Hutchinson WJ, Jack DL, Lai EC, Liu HJ, Nusinew DP, Omar AM, Pao SS, Paulsen IT, Quan JA, Sliwinski M, Tseng TT, Wachi S, Young GB (febrero de 1999). "Caracterización filogenética de nuevas familias de proteínas de transporte reveladas por análisis del genoma". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Revisiones sobre biomembranas . 1422 (1): 1–56. doi :10.1016/s0304-4157(98)00023-9. PMID  10082980.
  2. ^ ab Matsuda N, Kobayashi H, Katoh H, Ogawa T, Futatsugi L, Nakamura T, Bakker EP, Uozumi N (diciembre de 2004). "Sistema Ktr de captación de K+ dependiente de Na+ de la cianobacteria Synechocystis sp. PCC 6803 y su papel en las fases tempranas de la adaptación celular al choque hiperosmótico". The Journal of Biological Chemistry . 279 (52): 54952–62. doi : 10.1074/jbc.M407268200 . PMID  15459199.
  3. ^ ab Yu FH, Yarov-Yarovoy V, Gutman GA, Catterall WA (diciembre de 2005). "Descripción general de las relaciones moleculares en la superfamilia de canales iónicos dependientes del voltaje". Pharmacological Reviews . 57 (4): 387–95. doi :10.1124/pr.57.4.13. PMID  16382097. S2CID  2643413.
  4. ^ ab Kato Y, Sakaguchi M, Mori Y, Saito K, Nakamura T, Bakker EP, Sato Y, Goshima S, Uozumi N (mayo de 2001). "Evidencia en apoyo de un modelo de topología de cuatro transmembrana-poro-transmembrana para la proteína AtHKT1 translocadora de Na+/K+ de Arabidopsis thaliana, un miembro de la superfamilia de transportadores de K+". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 98 (11): 6488–93. Bibcode :2001PNAS...98.6488K. doi : 10.1073/pnas.101556598 . PMC 33495 . PMID  11344270. 
  5. ^ Zeng GF, Pypaert M, Slayman CL (enero de 2004). "El etiquetado de epítopos del transportador de K(+) de levadura Trk2p demuestra un plegamiento que es consistente con una estructura similar a un canal". The Journal of Biological Chemistry . 279 (4): 3003–13. doi : 10.1074/jbc.M309760200 . PMID  14570869.
  6. ^ "2.A.38 La familia de transportadores K+ (Trk)". TCDB . Consultado el 16 de abril de 2016 .
  7. ^ Bateman A, Birney E, Durbin R, Eddy SR, Howe KL, Sonnhammer EL (enero de 2000). "Base de datos de familias de proteínas Pfam". Nucleic Acids Research . 28 (1): 263–6. doi :10.1093/nar/28.1.263. PMC 102420 . PMID  10592242. 
  8. ^ ab Roosild TP, Miller S, Booth IR, Choe S (junio de 2002). "Un mecanismo de regulación del flujo de potasio transmembrana a través de un cambio conformacional mediado por ligando". Cell . 109 (6): 781–91. doi : 10.1016/s0092-8674(02)00768-7 . PMID  12086676. S2CID  9265433.

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