VILLANO

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

La supervillina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen SVIL . ^{[5] [6]}

Función

Este gen codifica una proteína bipartita con dominios amino y carboxiterminales distintos. El extremo amino contiene señales de localización nuclear y el extremo carboxiterminal contiene numerosas secuencias consecutivas con una gran similitud con las proteínas de la familia de las gelsolinas, proteínas de unión a la actina, que protegen, nuclean y/o cortan los filamentos de actina. ^[7] El producto del gen está estrechamente asociado tanto con los filamentos de actina como con las membranas plasmáticas, lo que sugiere un papel como enlace de alta afinidad entre el citoesqueleto de actina y la membrana. Su función puede incluir el reclutamiento de actina y otras proteínas del citoesqueleto en estructuras especializadas en la membrana plasmática y en los núcleos de las células en crecimiento. Se han descrito dos variantes de transcripción que codifican diferentes isoformas de supervillina. ^[6]

Interacciones

Se ha demostrado que SVIL interactúa con el receptor de andrógenos . ^[8]

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000197321 – Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000024236 – Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
5. Pestonjamasp KN, Pope RK, Wulfkuhle JD, Luna EJ (diciembre de 1997). "Supervillina (p205): una nueva proteína asociada a la membrana que se une a la F-actina en la superfamilia villina/gelsolina". The Journal of Cell Biology . 139 (5): 1255–69. doi :10.1083/jcb.139.5.1255. PMC 2140202 . PMID  9382871. 
6. "Entrez Gene: supervillano SVIL".
7. Ghoshdastider U, Popp D, Burtnick LD, Robinson RC (noviembre de 2013). "La superfamilia en expansión de proteínas de dominio de homología de gelsolina". Citoesqueleto . 70 (11): 775–95. doi :10.1002/cm.21149. PMID  24155256. S2CID  205643538.
8. Ting HJ, Yeh S, Nishimura K, Chang C (enero de 2002). "Supervillin se asocia con el receptor de andrógenos y modula su actividad transcripcional". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 99 (2): 661–6. Bibcode :2002PNAS...99..661T. doi : 10.1073/pnas.022469899 . PMC 117362 . PMID  11792840. 

Lectura adicional

• Pope RK, Pestonjamasp KN, Smith KP, Wulfkuhle JD, Strassel CP, Lawrence JB, Luna EJ (septiembre de 1998). "Clonación, caracterización y localización cromosómica de la supervillina humana (SVIL)". Genomics . 52 (3): 342–51. doi :10.1006/geno.1998.5466. PMID  9867483.
• Wulfkuhle JD, Donina IE, Stark NH, Pope RK, Pestonjamasp KN, Niswonger ML, Luna EJ (julio de 1999). "Análisis de dominio de supervillina, una proteína de membrana plasmática que forma paquetes de F-actina con señales de localización nuclear funcionales". Journal of Cell Science . 112 (Pt 13) (13): 2125–36. doi :10.1242/jcs.112.13.2125. PMID  10362542.
• Kim M, Jiang LH, Wilson HL, North RA, Surprenant A (noviembre de 2001). "Evidencia proteómica y funcional de un complejo de señalización del receptor P2X7". The EMBO Journal . 20 (22): 6347–58. doi :10.1093/emboj/20.22.6347. PMC  125721 . PMID  11707406.
• Ting HJ, Yeh S, Nishimura K, Chang C (enero de 2002). "Supervillin se asocia con el receptor de andrógenos y modula su actividad transcripcional". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 99 (2): 661–6. Bibcode :2002PNAS...99..661T. doi : 10.1073/pnas.022469899 . PMC  117362 . PMID  11792840.
• Oh SW, Pope RK, Smith KP, Crowley JL, Nebl T, Lawrence JB, Luna EJ (junio de 2003). "Archvillin, una isoforma específica de los músculos de supervillin, es un componente expresado tempranamente del esqueleto de la membrana costamérica". Journal of Cell Science . 116 (Pt 11): 2261–75. doi : 10.1242/jcs.00422 . hdl : 2022/26449 . PMID  12711699.
• Chen Y, Takizawa N, Crowley JL, Oh SW, Gatto CL, Kambara T, Sato O, Li XD, Ikebe M, Luna EJ (noviembre de 2003). "Dominios de unión de F-actina y miosina II en supervillina". The Journal of Biological Chemistry . 278 (46): 46094–106. doi : 10.1074/jbc.M305311200 . PMID  12917436.
• Beausoleil SA, Jedrychowski M, Schwartz D, Elias JE, Villén J, Li J, Cohn MA, Cantley LC, Gygi SP (agosto de 2004). "Caracterización a gran escala de las fosfoproteínas nucleares de células HeLa". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 101 (33): 12130–5. Bibcode :2004PNAS..10112130B. doi : 10.1073/pnas.0404720101 . PMC  514446 . PMID  15302935.
• Jin J, Smith FD, Stark C, Wells CD, Fawcett JP, Kulkarni S, Metalnikov P, O'Donnell P, Taylor P, Taylor L, Zougman A, Woodgett JR, Langeberg LK, Scott JD, Pawson T (agosto de 2004). "Análisis proteómico, funcional y basado en dominios de proteínas de unión 14-3-3 in vivo implicadas en la regulación del citoesqueleto y la organización celular". Current Biology . 14 (16): 1436–50. doi : 10.1016/j.cub.2004.07.051 . PMID  15324660. S2CID  2371325.
• Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M (noviembre de 2006). "Dinámica de fosforilación global, in vivo y específica del sitio en redes de señalización". Cell . 127 (3): 635–48. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID  17081983. S2CID  7827573.