Sue obtuvo su licenciatura en la American University y su maestría en la Georgetown University . [2] Estudió en la Corcoran School of Art y en 1973 obtuvo su doctorado en el Albert Einstein College of Medicine de la Yeshiva University. Su asesor de tesis allí fue Jerard Hurwitz . [1] Realizó una formación posdoctoral en los Institutos Nacionales de Salud con Martin Gellert y luego se unió al Laboratorio de Biología Molecular del Instituto Nacional del Cáncer. [2] Hizo un año sabático con Fred Sanger en el MRC en Cambridge, Reino Unido, en 1983.
Investigación
Sue Wickner y sus coautores Michel Wright, Reed Wickner y Jerry Hurwitz publicaron un artículo preliminar que mostraba la replicación del ADN en el tubo de ensayo. Descubrieron que el virus bacteriano o fago Phi X174 podía convertirse de una forma replicativa monocatenaria a una de doble cadena en el tubo de ensayo y que la reacción requería los productos genéticos de los genes dnaC , dnaE y dnaG del fago. [3] En el NIH, su investigación ha arrojado luz sobre la acción de las proteínas que utilizan la energía del trifosfato de adenosina (ATP) en pequeñas máquinas para replicar el ADN, remodelar las proteínas y descomponerlas. Ha contribuido de forma importante a la comprensión de las chaperonas moleculares , proteínas que regulan la mayoría de los procesos celulares, incluida la replicación y la transcripción y la respuesta al estrés. Las chaperonas funcionan para alterar la actividad, replegarse y degradar las proteínas. [1] Su cita de elección para la Academia Nacional de Ciencias destaca sus contribuciones más recientes a las chaperonas dependientes de ATP para la proteólisis (descomposición de proteínas), mostrando cómo participan en las respuestas al estrés eliminando proteínas que se plegaron incorrectamente y cómo degradan las proteínas reguladoras una vez que sus señales han sido enviadas. Dado que existen algunas enfermedades humanas que resultan de proteínas plegadas y/o agregadas anormalmente, estas chaperonas dependientes de ATP son importantes en el desarrollo de tratamientos para enfermedades. [4]
Honores y premios
Miembro de la Academia Nacional de Ciencias, 2004 [4]
Miembro de la Academia Estadounidense de las Artes y las Ciencias, 2002 [1]
Lila Gierasch , Arthur Horwich, Christine Slingsby, Sue Wickner y David Agard. (2016) Estructura y acción de las chaperonas moleculares: máquinas que ayudan al plegamiento de proteínas en el mundo celular Scientific Publishing Company Pte Ltd, ISBN 9789814749329 .
Obras seleccionadas
Wickramaratne AC, Wickner S, Kravats AN. Hsp90, un jugador de equipo en el control de calidad de proteínas y la respuesta al estrés en bacterias. Microbiol Mol Biol Rev. 27 de junio de 2024;88(2):e0017622. doi: 10.1128/mmbr.00176-22. Publicación electrónica 27 de marzo de 2024. PMID: 38534118; PMCID: PMC11332350.
Las proteínas forman complejos binarios con Hsp90 y complejos ternarios con Hsp90 y Hsp70. Wickramaratne AC, Liao JY, Doyle SM, Hoskins JR, Puller G, Scott ML, Alao JP, Obaseki I, Dinan JC, Maity TK, Jenkins LM, Kravats AN, Wickner S. J Mol Biol. 435(17): 168-184, 2023.
Wickramaratne A, Wickner S. Diptoindonesina G, un nuevo fármaco Hsp90. J Biol Chem. 2023 enero;299(1):102826. doi: 10.1016/j.jbc.2022.102826. Publicación electrónica 23 de diciembre de 2022. PMID: 36572186; PMCID: PMC9841029.
Wickner S, Nguyen TL, Genest O. La chaperona bacteriana Hsp90: funciones celulares y mecanismo de acción. Annu Rev Microbiol. 8 de octubre de 2021;75:719-739. doi: 10.1146/annurev-micro-032421-035644. Publicación electrónica 10 de agosto de 2021. PMID: 34375543.
Genest O, Wickner S, Doyle SM. (2019) "Chaperonas Hsp90 y Hsp70: Colaboradoras en la remodelación de proteínas". J Biol Chem. 294(6):2109-2120.
AN Kravats, SM Doyle, JR Hoskins, O.Genest, E, Doody, S. Wickner (2017) “La interacción de E. coli Hsp90 con DnaK involucra la región de unión DnaJ de DnaK. Journal of Molecular Biology 429 (6):858-872.
O.Genest, M. Reidy, TO Street, JRHoskins, JLCamberg, DAAgard, DC Masison y S.Wickner (2013) “Descubrimiento de una región de la proteína de choque térmico 90 importante para la unión del cliente en E. coli y la función de chaperona en levadura”. Mol. Cell . 49 (3):464-473.
SM Doyle, O. Genest y S. Wickner (2013) “Rescate de proteínas de agregados mediante potentes máquinas de chaperonas moleculares”. Nat Rev Mol Cell Biol . 14 (10): 617–629.
M. Miot. M. Reidy, SM Doyle, JR Hoskins, DM Johnston, O. Genest, MCVitery, DC Masison y S. Wickner (2011) “Colaboración específica de especie de las proteínas de choque térmico (Hsp)70 y 100 en la termotolerancia y la desagregación de proteínas . Proc. Natl. Acad. Sci. USA 108 (17): 6915–6920.
O. Genest, JRHoskins, JLCamberg, SMDoyle y S. Wickner (2011) “La proteína de choque térmico 90 de Escherichia coli colabora con el sistema de chaperona DnaK en la remodelación de proteínas cliente”. Proc Natl Acad Sci USA . 108 (20):8206-11.
S. Wickner (1978) “Proteínas de replicación de ADN de Escherichia coli ”. Annu Review of Biochem. 78 : 1163–1191.
Referencias
^ abcde "Sue Wickner". Facultad de Medicina Albert Einstein . Consultado el 28 de noviembre de 2018 .
^ abc "Sue Wickner". Institutos Nacionales de Salud . Consultado el 28 de noviembre de 2018 .
^ HG Echols. (2001) Operadores y promotores: la historia de la biología molecular y sus creadores . University of California Press, Berkeley, CA. ISBN 9780520920767 .
^ ab "Sue Hengren Wickner". Academia Nacional de Ciencias . Consultado el 28 de noviembre de 2018 .
