En enzimología , la SEPHCHC sintasa ( EC EC 2.2.1.9), codificada por el gen menD en E. coli , es una enzima que cataliza el segundo paso de la biosíntesis de menaquinona (vitamina K2). Los dos sustratos de esta enzima son el 2-oxoglutarato y el isocorismato. Los productos de esta enzima son el 5-enolpiruvoil-6-hidroxi-2-succinil-ciclohex-3-eno-1-carboxilato y el CO2 . Pertenece a la familia de las transferasas.
Esta enzima pertenece a una familia de enzimas que transfieren grupos aldehído o cetónicos . Para ser más específicos, esta enzima pertenece a las familias de las transcetolasas y las transaldolasas. Los nombres comunes de la enzima son:
En la biosíntesis de la vitamina K, la SEPHCHC participa en el segundo paso de la vía. [1] El tipo de reacción es descarboxilante y, para tener la máxima actividad, esta enzima utiliza el cofactor Mg2+, un ion magnesio. [2] En años anteriores, se pensaba que esta reacción conducía a la SHCHC, el producto MenH . Después de más investigaciones, ahora sabemos que esta reacción es un nuevo paso en la vía. El producto real de esta enzima puede perder un piruvato espontáneamente. [3]
Las estructuras revelan una asociación estable de dímeros de acuerdo con la filtración en gel y los estudios analíticos confirman la clasificación de MenD en la familia de las piruvato oxidasas. El sitio activo es altamente básico con un parche hidrofóbico. Estas características coinciden con las propiedades químicas de los sustratos. [4]
Existen muchas estructuras similares a MenD. Aunque se encuentra comúnmente en E. Coli , también se puede encontrar en otros organismos. Bacillus subtilis y Mycobacterium tuberculosis son dos homólogos. Todos los organismos comparten algo en común, ya que catalizan reacciones de descarboxilación.
