En biología molecular , el dominio proteico selenoproteína P ( SelP ) es la única selenoproteína eucariótica conocida que contiene múltiples residuos de selenocisteína (Sec). Es una glicoproteína secretada , que a menudo se encuentra en el plasma . Su función precisa aún está por dilucidar; sin embargo, se cree que tiene propiedades antioxidantes . [1] Esta proteína en particular contiene dos dominios: el dominio C terminal y el dominio N terminal . El dominio N-terminal es más grande que el C terminal [2] y se cree que el N-terminal está glicosilado . [3]
SelP puede tener propiedades antioxidantes . Puede adherirse a las células epiteliales y proteger las células endoteliales vasculares contra la toxicidad del peroxinitrito . [1] El alto contenido de selenio de SelP sugiere que puede estar involucrado en el transporte o almacenamiento intercelular de selenio. [3] La estructura promotora de SelP bovino sugiere que puede estar involucrado en contrarrestar la intoxicación por metales pesados y también puede tener una función de desarrollo. [4]
La región N-terminal siempre contiene un residuo Sec, y este está separado de la región C-terminal (9-16 residuos Sec) por una secuencia rica en histidina . [3] La gran cantidad de residuos de Sec en la porción C-terminal de SelP sugiere que puede estar involucrado en el transporte o almacenamiento de selenio. Sin embargo, también es posible que esta región tenga una función redox . [3]
El dominio N-terminal permite la conservación del selenio en todo el cuerpo y parece suministrar selenio al riñón [5]
La estructura del dominio N-terminal es más grande y contiene menos selenio. Sin embargo, se cree que está fuertemente glicosilado [5]
Se sabe que la función del dominio C-terminal es vital para mantener los niveles de selenio en el tejido del cerebro y los testículos , pero no para el mantenimiento del selenio en todo el cuerpo. [5]
El dominio C-terminal es más pequeño pero mucho más rico en selenio. [5]
Se une a la heparina de manera dependiente del pH [2]