SOSUI es una herramienta online gratuita que predice una parte de la estructura secundaria de las proteínas a partir de una secuencia de aminoácidos (AAS) dada. El objetivo principal es determinar si la proteína en cuestión es soluble o transmembrana .
El algoritmo de SOSUI fue desarrollado en 1996 en la Universidad de Tokio. El nombre significa " hidrofóbico ", en alusión a sus "clientes" moleculares.
En primer lugar, SOSUI busca hélices α que sean relativamente fáciles de predecir, teniendo en cuenta los potenciales helicoidales conocidos de la secuencia de aminoácidos dada (AAS). La tarea mucho más difícil es diferenciar entre las hélices α en proteínas solubles y las de las proteínas transmembrana, siendo la hélice α un patrón de estructura secundaria muy común en las proteínas. SOSUI utiliza 4 características de la AAS en su predicción:
Una mejora importante en comparación con el "índice de hidropatía" de Kyte y Doolittle, que se basa completamente en una característica, es la introducción del llamado "índice de anfifilicidad". Se calcula asignando a cada AA con un residuo anfifílico un valor determinado que se deriva de la estructura molecular del AA. Para cumplir con los criterios de anfifilicidad de SOSUI, el residuo polar e hidrófilo no puede estar unido directamente al carbono beta ; debe haber al menos un carbono apolar interpuesto (por lo tanto, solo son relevantes la lisina, la arginina, la histidina, el ácido glutámico, la glutamina, el triptófano y la tirosina). SOSUI luego busca acumulaciones de AA anfifílicos en los extremos de las hélices α, lo que parece ser típico para las hélices α transmembrana (hace que la posición transmembrana sea la energéticamente mejor para estas hélices α al colocar los AA anfifílicos en el límite lípido-agua y, por lo tanto, es corresponsable de la localización correcta de la proteína). La carga de los AA también se toma en consideración; la longitud es importante porque las membranas lipídicas biológicas tienen un cierto grosor que determina la longitud de las proteínas que atraviesan la membrana. Según un estudio publicado por los desarrolladores de SOSUI, diferenció con éxito el 99% de un grupo elegido de proteínas con estructura conocida [1] . Sin embargo, otro estudio que tenía varias herramientas de predicción realizadas en los AAS de 122 proteínas conocidas afirmó que SOSUI estaba en lo correcto sobre el número de hélices α en solo alrededor del 60% de los casos [2] . Pero aunque el número de dominios transmembrana no siempre es exacto, la diferenciación entre proteínas solubles y transmembrana suele funcionar, ya que solo es necesario averiguar si una proteína tiene dicho dominio. Por supuesto, las proteínas de membrana que no tienen hélices α transmembrana (por ejemplo, las porinas ) o que están fijadas con un enlace covalente no se pueden encontrar mediante SOSUI.
La página de resultados muestra primero información general (longitud, hidrofobicidad media). Si la proteína en cuestión es una proteína transmembrana, se indica el número de dominios transmembrana y su localización. También se muestra un "perfil de hidropatía" con acentos de color de las partes hidrofóbicas; también se muestran los diagramas de rueda helicoidal de los posibles dominios transmembrana. La última imagen muestra una descripción esquemática de la ubicación de la proteína transmembrana.