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Deshidrogenasa de cadena corta

La familia de las deshidrogenasas/reductasas de cadena corta (SDR) [2] es una familia muy grande de enzimas, la mayoría de las cuales se sabe que son oxidorreductasas dependientes de NAD o NADP . Como el primer miembro de esta familia en ser caracterizado fue la alcohol deshidrogenasa de Drosophila , esta familia solía llamarse [3] [4] [5] alcohol deshidrogenasas "de tipo insecto" o "de cadena corta". La mayoría de los miembros de esta familia son proteínas de aproximadamente 250 a 300 residuos de aminoácidos. La mayoría de las deshidrogenasas poseen al menos 2 dominios, [6] el primero que se une a la coenzima, a menudo NAD, y el segundo que se une al sustrato. Este último dominio determina la especificidad del sustrato y contiene aminoácidos involucrados en la catálisis. Se ha encontrado poca similitud de secuencia en el dominio de unión de la coenzima, aunque hay un alto grado de similitud estructural, y por lo tanto se ha sugerido que la estructura de las deshidrogenasas ha surgido a través de la fusión genética de una secuencia de nucleótidos de coenzima ancestral común con varios dominios específicos del sustrato. [6]

Subfamilias

Proteínas humanas que contienen este dominio

BDH1 ; BDH2; CBR1 ; CBR3 ; CBR4; DCXR ; DECR1; DECR2 ; DHRS1 ; DHRS10; DHRS13; DHRS2 ; DHRS3 ; DHRS4 ; DHRS4L2; DHRS7 ; DHRS7B ; DHRS8; DHRS9 ; DHRSX ; FASN ; FVT1 ; HADH2 ; HPGD ; HSD11B1 ; HSD11B2 ; HSD17B1 ; HSD17B10 ; HSD17B12 ; HSD17B13 ; HSD17B2 ; HSD17B3 ; HSD17B4 ; HSD17B6 ; HSD17B7 ; HSD17B7P2; HSD17B8 ; HSDL1; HSDL2; PECR ; RDPR ; RDH10; RDH11 ; RDH12 ; RDH13 ; RDH14 ; RDH16 ; RDH5 ; RDH8 ; RDHE2; RDHS; SCDR10; ESP ; WWOX ;

Referencias

  1. ^ Ghosh D, Erman M, Wawrzak Z, Duax WL, Pangborn W (octubre de 1994). "Mecanismo de inhibición de la 3 alfa, 20 beta-hidroxiesteroide deshidrogenasa por un inhibidor esteroide derivado del regaliz". Estructura . 2 (10): 973–80. doi : 10.1016/S0969-2126(94)00099-9 . PMID  7866748.
  2. ^ Persson B, Krook M, Atrian S, Gonzalez-Duarte R, Jeffery J, Ghosh D, Jornvall H (1995). "Deshidrogenasas/reductasas de cadena corta (SDR)". Bioquímica . 34 (18): 6003–6013. doi :10.1021/bi00039a038. PMID  7742302.
  3. ^ Villarroya A, Juan E, Egestad B, Jornvall H (1989). "La estructura primaria de la alcohol deshidrogenasa de Drosophila lebanonensis. Variación extensa dentro de la alcohol deshidrogenasa de cadena corta de insectos que carece de zinc". Eur. J. Biochem . 180 (1): 191–197. doi : 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14632.x . PMID  2707261.
  4. ^ Persson B, Krook M, Jornvall H (1991). "Características de las alcohol deshidrogenasas de cadena corta y enzimas relacionadas". Eur. J. Biochem . 200 (2): 537–543. doi : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb16215.x . PMID  1889416.
  5. ^ Harayama S, Bairoch A, Hartnett C, Rekik M, Ornston LN, Neidle E (1992). "Las cis-diol deshidrogenasas codificadas por el gen xylL del plásmido pWW0 de TOL y el gen benD cromosómico de Acinetobacter calcoaceticus son miembros de la superfamilia de las alcohol deshidrogenasas de cadena corta". Eur. J. Biochem . 204 (1): 113–120. doi : 10.1111/j.1432-1033.1992.tb16612.x . PMID  1740120.
  6. ^ ab Benyajati C, Place AR, Powers DA, Sofer W (1981). "Gen de la alcohol deshidrogenasa de Drosophila melanogaster: relación de las secuencias intervinientes con los dominios funcionales de la proteína". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 78 (5): 2717–2721. Bibcode :1981PNAS...78.2717B. doi : 10.1073/pnas.78.5.2717 . PMC 319428 . PMID  6789320.