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S-adenosil-L-homocisteína

La S -adenosil- L -homocisteína ( SAH ) es elprecursor biosintético de la homocisteína . [1] La SAH se forma por la desmetilación de S -adenosil- L -metionina . [2] [3] La adenosilhomocisteína convierte la SAH en homocisteína y adenosina .

papel biológico

Las ADN metiltransferasas son inhibidas por la SAH. [4] Dos productos del cofactor S -adenosil- L- homocisteína pueden unirse al sitio activo de la ADN metiltransferasa 3B y evitar que el ADN dúplex se una al sitio activo , lo que inhibe la metilación del ADN . [5]

Referencias

  1. ^ Finkelstein JD (2000). "Vías y regulación del metabolismo de la homocisteína en mamíferos". Seminarios de Trombosis y Hemostasia . 26 (3): 219–225. doi :10.1055/s-2000-8466. PMID  11011839.
  2. ^ Ribbe MW, Hu Y, Hodgson KO, Hedman B (abril de 2014). "Biosíntesis de metaloclusters de nitrogenasa". Reseñas químicas . 114 (8): 4063–4080. doi :10.1021/cr400463x. PMC 3999185 . PMID  24328215. 
  3. ^ James SJ, Melnyk S, Pogribna M, Pogribny IP, Caudill MA (agosto de 2002). "Elevación de S-adenosilhomocisteína e hipometilación del ADN: posible mecanismo epigenético para la patología relacionada con la homocisteína". La Revista de Nutrición . 132 (8 suplementos): 2361S–2366S. doi : 10.1093/jn/132.8.2361S . PMID  12163693.
  4. ^ Kumar R, Srivastava R, Singh RK, Surolia A, Rao DN (marzo de 2008). "Activación e inhibición de ADN metiltransferasas por análogos de S-adenosil-L-homocisteína". Química bioorgánica y medicinal . 16 (5): 2276–2285. doi :10.1016/j.bmc.2007.11.075. PMID  18083524.
  5. ^ Lin CC, Chen YP, Yang WZ, Shen JC, Yuan HS (abril de 2020). "Conocimientos estructurales sobre la metilación del ADN específica de CpG por la metiltransferasa 3B del ADN humano". Investigación de ácidos nucleicos . 48 (7): 3949–3961. doi : 10.1093/nar/gkaa111. PMC 7144912 . PMID  32083663. 

enlaces externos