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Respuesta estricta

La respuesta estricta , también llamada control estricto , es una respuesta de estrés de las bacterias y los cloroplastos de las plantas en reacción a la falta de aminoácidos, [1] la limitación de ácidos grasos, [2] la limitación de hierro, [3] el choque térmico [4] y otras condiciones de estrés y procesos de crecimiento. [5] La respuesta estricta es señalizada por la alarmona (p)ppGpp y modula la transcripción de hasta 1/3 de todos los genes en la célula. Esto a su vez hace que la célula desvíe recursos del crecimiento y la división y los dirija a la síntesis de aminoácidos para promover la supervivencia hasta que mejoren las condiciones de los nutrientes.

Respuesta

En Escherichia coli , la producción de (p)ppGpp está mediada por la proteína ribosomal L11 ( rplK resp. relC ) y la (p)ppGpp sintetasa I asociada al ribosoma, RelA; el ARNt desacilado unido al sitio A ribosomal es la señal de inducción primaria. [1] RelA convierte GTP y ATP en pppGpp añadiendo el pirofosfato del ATP al carbono 3' de la ribosa en GTP, liberando AMP . pppGpp es convertido a ppGpp por el producto del gen gpp , liberando Pi . ppGpp es convertido a GDP por el producto del gen spoT , liberando pirofosfato ( PPi ). GDP es convertido a GTP por el producto del gen ndk . El trifosfato de nucleósido (NTP) proporciona el Pi y se convierte a difosfato de nucleósido (NDP).

En otras bacterias, la respuesta estricta está mediada por una variedad de proteínas homólogas RelA/SpoT (RSH), [6] y algunas de ellas tienen solo actividades sintéticas, hidrolíticas o ambas (Rel). [7]

Durante la respuesta estricta, la acumulación de (p)ppGpp afecta los procesos celulares que consumen recursos: replicación , transcripción y traducción . Se cree que (p)ppGpp se une a la ARN polimerasa y altera el perfil transcripcional, disminuyendo la síntesis de la maquinaria traduccional (como el ARNr y el ARNt ) y aumentando la transcripción de genes biosintéticos. [8] Además, se inhibe el inicio de nuevas rondas de replicación y el ciclo celular se detiene hasta que mejoran las condiciones de los nutrientes. [9] Las GTPasas traduccionales involucradas en la biosíntesis de proteínas también se ven afectadas por ppGpp, siendo el factor de iniciación 2 (IF2) el objetivo principal. [10]

Reacción química catalizada por RelA:

ATP + GTP → AMP + pppGpp

Reacción química catalizada por SpoT:

ppGpp → PIB + PPi

o

pppGpp -> GTP + PPi

Referencias

  1. ^ ab W Haseltine; R Block (1973). "La síntesis de tetrafosfato y pentafosfato de guanosina requiere la presencia de un ácido ribonucleico de transferencia sin carga, específico del codón, en el sitio aceptor de los ribosomas". Proc Natl Acad Sci USA . 70 (5): 1564–1568. Bibcode :1973PNAS...70.1564H. doi : 10.1073/pnas.70.5.1564 . PMC  433543 . PMID  4576025.
  2. ^ A Battesti; E Bouveret (2006). "Interacción proteína transportadora de acilo/SpoT, el interruptor que vincula la respuesta al estrés dependiente de SpoT con el metabolismo de los ácidos grasos". Microbiología molecular . 62 (4): 1048–1063. doi : 10.1111/j.1365-2958.2006.05442.x . PMID  17078815. S2CID  7857443.
  3. ^ D Vinella; C Albrecht; M Cashel; R D'Ari (2005). "La limitación de hierro induce la acumulación dependiente de SpoT de ppGpp en Escherichia coli". Microbiología molecular . 56 (4): 958–970. doi : 10.1111/j.1365-2958.2005.04601.x . PMID  15853883. S2CID  25327852.
  4. ^ J Gallant; L Palmer; CC Pao (1977). "Síntesis anómala de ppGpp en células en crecimiento". Cell . 11 (1): 181–185. doi :10.1016/0092-8674(77)90329-4. PMID  326415. S2CID  12318074.
  5. ^ Turkán, Sena; Mierek-Adamska, Agnieszka; Glowacka, Katarzyna; Szydłowska-Czerniak, Aleksandra; Rewers, Mónica; Jędrzejczyk, Iwona; Dąbrowska, Grażyna B. (mayo de 2023). "Localización y expresión de la transcripción de CRSH, nivel de iones de calcio y actividad del ciclo celular durante el desarrollo de semillas de Brassica napus L.". Cultivos y Productos Industriales . 195 : 116439. doi : 10.1016/j.indcrop.2023.116439.
  6. ^ Atkinson GC, Tenson T, Hauryliuk V (2011). "La superfamilia de homólogos RelA/SpoT (RSH): distribución y evolución funcional de las sintetasas e hidrolasas ppGpp a lo largo del árbol de la vida". PLOS ONE . ​​6 (8): e23479. Bibcode :2011PLoSO...623479A. doi : 10.1371/journal.pone.0023479 . PMC 3153485 . PMID  21858139. 
  7. ^ K Potrykus; M Cashel (2008). "(p)ppGpp: ¿sigue siendo mágico?". Annu Rev Microbiol . 62 : 35–51. doi :10.1146/annurev.micro.62.081307.162903. PMID  18454629.
  8. ^ Traxler MF, Summers SM, Nguyen HT, Zacharia VM, Hightower GA, Smith JT, Conway T (2008). "La respuesta global, mediada por ppGpp, a la privación de aminoácidos en Escherichia coli". Microbiología molecular . 68 (5): 1128–48. doi :10.1111/j.1365-2958.2008.06229.x. PMC 3719176 . PMID  18430135. 
  9. ^ Srivatsan A, Wang JD (2008). "Control de la transcripción, traducción y replicación bacteriana por (p)ppGpp". Current Opinion in Microbiology . 11 (2): 100–105. doi :10.1016/j.mib.2008.02.001. PMID  18359660.
  10. ^ Mitkevich VA, Ermakov A, Kulikova AA, Tankov S, Shyp V, Soosaar A, Tenson T, Makarov AA, Ehrenberg M, Hauryliuk V (2010). "Caracterización termodinámica de la unión de ppGpp a EF-G o IF2 y de la unión del ARNt iniciador a IF2 libre en presencia de GDP, GTP o ppGpp". Revista de biología molecular . 402 (5): 838–846. doi :10.1016/j.jmb.2010.08.016. PMID  20713063.