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Receptor de membrana externa

Los receptores de membrana externa , también conocidos como receptores dependientes de TonB , son una familia de proteínas de barril beta llamadas así por su localización en la membrana externa de las bacterias gramnegativas . Los complejos TonB detectan señales del exterior de las células bacterianas y las transmiten al citoplasma , lo que lleva a la activación transcripcional de genes diana . Los receptores dependientes de TonB en bacterias gramnegativas están asociados con la captación y transporte de sustratos grandes como complejos sideróforos de hierro y vitamina B12 . [2]

Interacciones de TonB con otras proteínas

En Escherichia coli , la proteína TonB interactúa con proteínas receptoras de la membrana externa que llevan a cabo una unión de alta afinidad y una captación dependiente de energía de sustratos específicos en el espacio periplásmico. [3] Estos sustratos se transportan de forma deficiente a través de canales de porina no específicos o se encuentran en concentraciones muy bajas. En ausencia de TonB, estos receptores se unen a sus sustratos pero no llevan a cabo un transporte activo. Los sistemas reguladores dependientes de TonB constan de seis componentes proteicos. [4]

Las proteínas que actualmente se sabe o se presume que interactúan con TonB incluyen BtuB, [5] CirA, FatA, FcuT, FecA, [6] FhuA, [7] FhuE, FepA , [8] FptA, HemR, IrgA, IutA, PfeA, PupA, LbpA y TbpA. La proteína TonB también interactúa con algunas colicinas. La mayoría de estas proteínas contienen una región conservada corta en su extremo N. [9]

Dominio de tapón del receptor dependiente de TonB

Los receptores dependientes de TonB incluyen un dominio tapón , una subunidad que se pliega independientemente y que actúa como compuerta del canal, bloqueando el poro hasta que el canal se une al ligando. En este punto, sufre cambios conformacionales, lo que abre el canal. [10]

TonB como receptor de fagos

TonB también actúa como receptor del bacteriófago H8 de Salmonella . De hecho, la infección por H8 depende de TonB. [11]

Referencias

  1. ^ Ferguson AD, Welte W, Hofmann E, et al. (junio de 2000). "Un motivo estructural conservado para el reconocimiento de lipopolisacáridos por proteínas procariotas y eucariotas". Structure . 8 (6): 585–92. doi : 10.1016/S0969-2126(00)00143-X . PMID  10873859.
  2. ^ Koebnik, Ralf (2000). "Estructuras y función de las proteínas de la membrana externa bacteriana: barriles en pocas palabras". MicroReview . 37 (2): 239–253.
  3. ^ Kadner RJ, Chimento DP, Wiener MC (2003). "El transportador de cobalamina de la membrana externa de Escherichia coli BtuB: análisis estructural de la unión de calcio y sustrato, e identificación de transportadores ortólogos mediante conservación de secuencia/estructura". J. Mol. Biol . 332 (5): 999–1014. doi :10.1016/j.jmb.2003.07.005. PMID  14499604.
  4. ^ Koebnik R (2005). "Señalización transenvoltura dependiente de TonB: ¿la excepción o la regla?". Trends Microbiol . 13 (8): 343–7. doi :10.1016/j.tim.2005.06.005. PMID  15993072.
  5. ^ Kadner RJ, Chimento DP, Wiener MC, Mohanty AK (2003). "Señalización transmembrana inducida por sustrato en el transportador de cobalamina BtuB". Nat. Struct. Biol . 10 (5): 394–401. doi :10.1038/nsb914. PMID  12652322. S2CID  24883519.
  6. ^ Deisenhofer J, Smith BS, Esser L, Chakraborty R, van der Helm D, Ferguson AD (2002). "Base estructural de la activación por el transportador de membrana externa FecA". Science . 295 (5560): 1715–1719. Bibcode :2002Sci...295.1715F. doi :10.1126/science.1067313. PMID  11872840. S2CID  86844549.
  7. ^ Moras D, Rosenbusch JP, Mitschler A, Rees B, Locher KP, Koebnik R, Moulinier L (1998). "Señalización transmembrana a través del receptor FhuA controlado por ligando: las estructuras cristalinas de los estados libre y unido al ferricromo revelan cambios alostéricos". Cell . 95 (6): 771–778. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81700-6 . PMID  9865695. S2CID  16899072.
  8. ^ Deisenhofer J, Xia D, Buchanan SK, Smith BS, Venkatramani L, Esser L, Palnitkar M, Chakraborty R, van der Helm D (1999). "Estructura cristalina del transportador activo de membrana externa FepA de Escherichia coli". Nat. Struct. Biol . 6 (1): 56–63. doi :10.1038/4931. PMID  9886293. S2CID  20231287.
  9. ^ Klebba PE (2003). "Tres paradojas de la captación de enterobactina férrica". Portada. Biosci . 8 (6): s1422–s1436. doi : 10.2741/1233 . PMID  12957833.
  10. ^ Buchanan SK, Evans RW, Ghirlando R, Oke M, Sarra R, Farnaud S, Gorringe AR (2004). "El dominio de tapón de un transportador dependiente de TonB de Neisseria conserva la integridad estructural en ausencia de su barril beta transmembrana". FEBS Lett . 564 (3): 294–300. doi : 10.1016/S0014-5793(04)00196-6 . PMID:  15111112. S2CID  : 20056753.
  11. ^ Rabsch, W.; Mamá, L.; Wiley, G.; Nájar, FZ; Kaserer, W.; Schuerch, DW; Klebba, JE; Huevas, Licenciatura en Letras; Laverde Gómez, JAL; Schallmey, M.; Newton, SMC; Klebba, PE (2007). "Bacteriófago H8 dependiente de FepA y TonB: unión al receptor y secuencia genómica". Revista de Bacteriología . 189 (15): 5658–5674. doi :10.1128/JB.00437-07. PMC 1951831 . PMID  17526714.