En biología molecular, las proteínas citotóxicas de la anémona de mar son proteínas formadoras de poros letales , conocidas colectivamente como actinoporinas , una subclase de citolisinas . Existen varios grupos diferentes de citolisinas según su estructura y función. [1] Esta entrada representa el grupo más numeroso, los péptidos altamente básicos de 20 kDa. Estas citolisinas forman poros selectivos de cationes en membranas que contienen esfingomielina . Los ejemplos incluyen equinatoxinas (de Actinia equina), esticolisinas (de Stichodactyla helianthus), magnificalisinas (de Heteractis magnifica) y tenebrosinas (de Actinia tenebrosa), que exhiben actividades formadoras de poros, hemolíticas, citotóxicas y estimulantes del corazón .
Las citolisinas adoptan una estructura soluble estable, que sufre un cambio conformacional cuando entra en contacto con una membrana, lo que lleva a una forma activa unida a la membrana que se inserta espontáneamente en la membrana . A menudo se oligomerizan en la superficie de la membrana , antes de perforar las bicapas lipídicas , provocando la lisis de la célula . Las citolisinas de anémona de mar de 20 kDa requieren un grupo principal de lípidos fosfocolina para unirse; sin embargo, se requiere esfingomielina para que la toxina promueva la permeabilidad de la membrana . [2] Las estructuras cristalinas de la equinatoxina II [3] y la esticolisina II [4] revelaron un sándwich beta compacto que consta de diez hebras en dos láminas flanqueadas a cada lado por dos hélices alfa cortas, que es una topología similar a la osmotina. . Se cree que la estructura sándwich beta se adhiere a la membrana, mientras que una hélice alfa de tres vueltas que se encuentra sobre la superficie de la lámina beta puede estar involucrada en la formación de poros de la membrana , posiblemente mediante la penetración de la hélice en la membrana .