Peter Guy Wolynes es un químico teórico y físico estadounidense. Desde 2011 es catedrático de Ciencias de la Fundación Bullard-Welch y profesor de química en la Universidad Rice . Es ampliamente reconocido por sus importantes contribuciones a las teorías del plegamiento de proteínas , los cristales y las redes genéticas . Anteriormente fue catedrático James R. Eiszner en la Universidad de Illinois en Urbana-Champaign y titular de la cátedra Francis HC Crick de Ciencias Físicas en la Universidad de California, San Diego .
Wolynes nació en Chicago, Illinois, el 21 de abril de 1953. Se graduó de la Universidad de Indiana en 1971 con una licenciatura en Química y de la Universidad de Harvard con un doctorado en Física Química en 1976.
Después de una breve investigación postdoctoral en el Instituto Tecnológico de Massachusetts con John Deutch , [1] en el otoño de 1976 se convirtió en profesor asistente en el departamento de química de la Universidad de Harvard a la edad de 23 años. En 1980 se trasladó a la Universidad de Illinois, convirtiéndose finalmente en el profesor del Centro de Estudios Avanzados de Química, Física y Biofísica. En 2000 se trasladó al departamento de química y bioquímica de la Universidad de California, San Diego, como presidente de la Cátedra Francis Crick en Ciencias Físicas. Además de continuar su trabajo en la física química de muchos cuerpos, el plegamiento de proteínas y la predicción de la estructura, estudió los aspectos estocásticos de la biología celular. [2] En 2011 se trasladó a la Universidad Rice como profesor de Ciencias de la Fundación Bullard-Welch y profesor de Química y Física. [3]
En cuanto a 2022, Peter Wolynes ha publicado más de 460 artículos de investigación y tiene un índice h igual a 117 según su perfil de Google Scholar.
Paisaje energético del plegamiento de proteínas:
Wolynes es mundialmente conocido en el campo de la biofísica por su teoría de los paisajes energéticos y el principio de frustración mínima. Esta teoría, publicada en 1987 [4] junto con Joseph Bryngelson, afirma que las proteínas que evolucionaron naturalmente han optimizado sus paisajes energéticos de plegamiento y que la naturaleza ha elegido secuencias de aminoácidos de modo que el estado plegado de la proteína sea suficientemente estable. Además, la adquisición del estado plegado tenía que convertirse en un proceso suficientemente rápido. Aunque la naturaleza ha reducido el nivel de frustración en las proteínas, hasta ahora sigue habiendo cierto grado de frustración, como se puede observar en la presencia de mínimos locales en el paisaje energético de las proteínas.
Es miembro de la Academia Nacional de Ciencias y de la Academia Alemana de Ciencias Leopoldina . Es Fellow de la American Physical Society , [5] de la Biophysical Society , de la American Philosophical Society , de la American Academy of Arts and Sciences , y Miembro Extranjero de la Royal Society . [6] En 2012, recibió el Premio ACS en Química Teórica. [7]
