stringtranslate.com

Acetiltransferasa

Una acetiltransferasa (también denominada transacetilasa ) es un tipo de enzima transferasa que transfiere un grupo acetilo mediante un proceso llamado acetilación . En los organismos biológicos, la modificación postraduccional de una proteína mediante acetilación puede transformar profundamente su funcionalidad al alterar varias propiedades como la hidrofobicidad , la solubilidad y los atributos de superficie. [1] Estas alteraciones tienen el potencial de influir en la conformación de la proteína y sus interacciones con sustratos, cofactores y otras macromoléculas. [1]


Tipos de acetiltransferasas

Otros ejemplos de acetiltransferasas que se encuentran en la naturaleza incluyen:

Estructura

Las estructuras tridimensionales previstas de las acetiltransferasas de histona, colina y serotonina se muestran a continuación. [ cita requerida ] Como ocurre con todas las enzimas, la estructura de las acetiltransferasas es esencial para las interacciones entre ellas y sus sustratos; las alteraciones de las estructuras de estas enzimas podrían provocar una pérdida de actividad enzimática.

Véase también

Referencias

  1. ^ abc Marmorstein R, Zhou MM (julio de 2014). "Autores y lectores de la acetilación de histonas: estructura, mecanismo e inhibición". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 6 (7): a018762. doi :10.1101/cshperspect.a018762. PMC  4067988 . PMID  24984779.
  2. ^ abc Verreault A, Kaufman PD, Kobayashi R, Stillman B (enero de 1998). "El ADN nucleosomal regula la subunidad de unión a histonas centrales de la acetiltransferasa Hat1 humana". Current Biology . 8 (2): 96–108. doi : 10.1016/s0960-9822(98)70040-5 . PMID  9427644. S2CID  201273.
  3. ^ ab Kim AR, Rylett RJ, Shilton BH (diciembre de 2006). "Unión al sustrato y mecanismo catalítico de la colina acetiltransferasa humana". Bioquímica . 45 (49): 14621–14631. doi :10.1021/bi061536l. PMID  17144655.
  4. ^ ab Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (febrero de 1991). "Mapa del gen de la colina acetiltransferasa humana en la región 10q11-q22.2 mediante hibridación in situ". Genomics . 9 (2): 396–398. doi : 10.1016/0888-7543(91)90273-H . PMID  1840566.
  5. ^ abcd Coon SL, Mazuruk K, Bernard M, Roseboom PH, Klein DC, Rodriguez IR (mayo de 1996). "El gen de la serotonina N-acetiltransferasa humana (EC 2.3.1.87) (AANAT): estructura, localización cromosómica y expresión tisular". Genómica . 34 (1): 76–84. doi :10.1006/geno.1996.0243. PMID  8661026.
  6. ^ abcd Arnesen T, Van Damme P, Polevoda B, Helsens K, Evjenth R, Colaert N, et al. (mayo de 2009). "Los análisis proteómicos revelan la conservación evolutiva y la divergencia de las acetiltransferasas N-terminales de levaduras y humanos". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 106 (20): 8157–8162. Bibcode :2009PNAS..106.8157A. doi : 10.1073/pnas.0901931106 . PMC 2688859 . PMID  19420222. 
  7. ^ Hong H, Cai Y, Zhang S, Ding H, Wang H, Han A (abril de 2017). "Base molecular de la acetilación específica del sustrato por la acetiltransferasa N-terminal NatB". Estructura . 25 (4): 641–649.e3. doi : 10.1016/j.str.2017.03.003 . PMID  28380339.
  8. ^ abcd Van Damme P, Lasa M, Polevoda B, Gazquez C, Elosegui-Artola A, Kim DS, et al. (julio de 2012). "Análisis del acetiloma N-terminal y conocimientos funcionales de la acetiltransferasa N-terminal NatB". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 109 (31): 12449–12454. Bibcode :2012PNAS..10912449V. doi : 10.1073/pnas.1210303109 . PMC 3412031 . PMID  22814378. 

Enlaces externos