Número de recambio

En química, número relacionado con la catálisis.

En química , el término " número de rotación " tiene dos significados distintos.

En enzimología , el número de _recambio ( kcat ) se define como el número límite de conversiones químicas de moléculas de sustrato por segundo que ejecutará un solo sitio activo para una concentración de enzima dada _[ET ] para enzimas con dos o más sitios activos. ^[1] Para enzimas con un solo sitio activo, k _cat se conoce como constante catalítica . ^[2] Se puede calcular a partir de la velocidad de reacción límite Vmax _y la concentración del sitio del catalizador e ₀ de la siguiente manera:

$${\displaystyle k_{\mathrm {cat} }={\frac {V_{\max }}{e_{0}}}}$$

cinética de Michaelis-Menten

En otros campos químicos, como la catálisis organometálica , el número de recambio ( TON ) tiene un significado diferente: el número de moles de sustrato que un mol de catalizador puede convertir antes de inactivarse: ^[3]

$${\displaystyle \mathrm {TON} ={\frac {n_{\mathrm {product} }}{n_{\mathrm {cat} }}}}$$

En este sentido, un catalizador ideal tendría un número de rotación infinito, porque nunca se consumiría. El término frecuencia de rotación ( TOF ) se utiliza para referirse a la rotación por unidad de tiempo, equivalente al significado de número de rotación en enzimología.

$${\displaystyle \mathrm {TOF} ={\frac {\mathrm {TON} }{t}}}$$

Para las aplicaciones industriales más relevantes, la frecuencia de rotación está en el rango de 10 ⁻² – 10 ² s ⁻¹ (10 ³ – 10 ⁷ s ⁻¹ para enzimas). ^[4] La enzima catalasa tiene la mayor frecuencia de recambio, con valores de hasta 4 × 10Se han informado ⁷ s ^{−1 . [5]}

Número de rotación de enzimas de difusión limitada.

La acetilcolinesterasa es una serina hidrolasa con una constante catalítica reportada mayor que 10 ⁴ s ⁻¹ . Esto implica que esta enzima reacciona con la acetilcolina a una velocidad cercana a la velocidad limitada por difusión. ^[6]

La anhidrasa carbónica es una de las enzimas más rápidas y su velocidad suele estar limitada por la velocidad de difusión de sus sustratos . Las constantes catalíticas típicas para las diferentes formas de esta enzima oscilan entre 10 ⁴ s ⁻¹ y 10 ⁶ s ⁻¹ . ^[7]

Ver también

• Catálisis

Referencias

1. Roskoski, Robert (2015). "Cinética de Michaelis-Menten". Módulo de Referencia en Ciencias Biomédicas . doi :10.1016/b978-0-12-801238-3.05143-6. ISBN 978-0-12-801238-3.
2. Cornish-Bowden, Athel (2012). Fundamentos de la cinética enzimática (4ª ed.). Wiley-Blackwell, Weinheim. pag. 33.ISBN​ 978-3-527-33074-4.
3. Bligaard, Thomas; Bullock, R. Morris; Campbell, Charles T.; Chen, Jingguang G.; Puertas, Bruce C.; Gorté, Raymond J.; Jones, Christopher W.; Jones, William D.; Kitchin, John R.; Scott, Susannah L. (1 de abril de 2016). "Hacia la evaluación comparativa en la ciencia de la catálisis: mejores prácticas, desafíos y oportunidades". Catálisis ACS . 6 (4): 2590–2602. doi : 10.1021/acscatal.6b00183 .
4. "Introducción", Catálisis industrial , Weinheim, RFA: Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, p. 7, 20 de abril de 2006, doi :10.1002/3527607684.ch1, ISBN 978-3-527-60768-6, recuperado 2022-06-03
5. Smejkal, Gary B.; Kakumanu, Srikanth (3 de julio de 2019). "Enzimas y sus cifras de facturación". Revisión de expertos en proteómica . 16 (7): 543–544. doi : 10.1080/14789450.2019.1630275 . ISSN  1478-9450. PMID  31220960. S2CID  195188786.
6. Bazelyansky, Michael; Robey, Elena; Kirsch, Jack F. (14 de enero de 1986). "Componente fraccional limitado por difusión de reacciones catalizadas por acetilcolinesterasa". Bioquímica . 25 (1): 125-130. doi :10.1021/bi00349a019. PMID  3954986.
7. Lindskog, Sven (enero de 1997). "Estructura y mecanismo de la anhidrasa carbónica". Farmacología y Terapéutica . 74 (1): 1–20. doi :10.1016/s0163-7258(96)00198-2. PMID  9336012.