Clase de enzimas
La N-acetil-lactosamina sintasa es una enzima galactosiltransferasa . [1] [2] [3] [4] [5] [6] Es un componente de la lactosa sintasa [ cita requerida ] Esta enzima modifica la conexión entre dos moléculas UDP-galactosa y N-actil-D-glucosamina y genera dos moléculas diferentes UDP y N-acetil-lactosamina como productos. [7] La función principal de la enzima está asociada con la biosíntesis de glicoproteínas y glicolípidos tanto en humanos como en animales. [7] En humanos, la actividad de esta enzima se puede encontrar en el aparato de Golgi . [7]
Está clasificado según CE 2.4.1.90.
La falta de esta enzima provoca la glucosilación [7] [8] [9] , que es una enfermedad neurológica grave. La naturaleza de la enfermedad provoca la acumulación de líquido en el cerebro, una respuesta inflamatoria anormal y problemas de sangrado anormales. [7] [8] [9]
Véase también
Referencias
- ^ Deshmukh DS, Bear WD, Soifer D (agosto de 1978). "Aislamiento y caracterización de una fracción enriquecida del aparato de Golgi del cerebro de rata". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 542 (2): 284–95. doi :10.1016/0304-4165(78)90024-7. PMID 99178.
- ^ Helting T, Erbing B (enero de 1973). "Transferencia de galactosil en mastocitoma de ratón: purificación y propiedades de la N-acetil-lactosamina sintetasa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzimología . 293 (1): 94–104. doi :10.1016/0005-2744(73)90379-3. PMID 4631039.
- ^ Hill RL, Brew K (1975). "Lactosa sintetasa". Avances en enzimología y áreas relacionadas de la biología molecular . Avances en enzimología y áreas relacionadas de la biología molecular. Vol. 43. págs. 411–90. doi :10.1002/9780470122884.ch5. ISBN 9780470122884. PMID812340 .
- ^ Humphreys-Beher MG (mayo de 1984). "Aislamiento y caracterización de la actividad de UDP-galactosa:N-acetilglucosamina 4 beta-galactosiltransferasa inducida en glándulas parótidas de ratas tratadas con isoproterenol". The Journal of Biological Chemistry . 259 (9): 5797–802. doi : 10.1016/S0021-9258(18)91084-7 . PMID 6201486.
- ^ Schachter H, Jabbal I, Hudgin RL, Pinteric L, McGuire EJ, Roseman S (marzo de 1970). "Localización intracelular de las glicosiltransferasas de nucleótidos de azúcar del hígado en una fracción rica en Golgi". The Journal of Biological Chemistry . 245 (5): 1090–100. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63293-4 . PMID 4392041.
- ^ Taniguchi N, Honke K, Fukuda M (2002). Manual de glicosiltransferasas y genes relacionados (1.ª ed.). Springer. ISBN 443170311X.
- ^ abcde Schomburg D, Schomburg I, Chang A, eds. (2006). Springer Handbook of Enzymes . Vol. 27. doi :10.1007/3-540-30439-8. ISBN 978-3-540-26583-2.
- ^ ab Hansske B, Thiel C, Lübke T, Hasilik M, Höning S, Peters V, et al. (marzo de 2002). "La deficiencia de UDP-galactosa: N-acetilglucosamina beta-1,4-galactosiltransferasa I causa el trastorno congénito de la glicosilación tipo IId". The Journal of Clinical Investigation . 109 (6): 725–33. doi :10.1172/jci0214010. PMC 150909 . PMID 11901181.
- ^ ab Reily C, Stewart TJ, Renfrow MB, Novak J (junio de 2019). "Glicosilación en la salud y la enfermedad". Nature Reviews. Nefrología . 15 (6): 346–366. doi :10.1038/s41581-019-0129-4. PMC 6590709. PMID 30858582 .
Enlaces externos
