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Molibdopterina sintasa sulfurtransferasa

La molibdopterina sintasa sulfurtransferasa ( EC 2.8.1.11, adenililtransferasa y sulfurtransferasa MOCS3 , Cnx5 (gen) , molibdopterina sintasa sulfurilasa ) es una enzima con nombre sistemático L-cisteína desulfurasa persulfurada:(proteína transportadora de azufre de la molibdopterina-sintasa)-Gly-Gly sulfurtransferasa . [1] [2] [3] [4] Esta enzima cataliza la siguiente reacción química.

[proteína transportadora de azufre de la molibdopterina-sintasa]-Gly-Gly-AMP + [cisteína desulfurasa]-S-sulfanil-L-cisteína AMP + [proteína transportadora de azufre de la molibdopterina-sintasa]-Gly-NH-CH2-C(O)SH + cisteína desulfurasa

La enzima transfiere azufre para formar una fracción tiocarboxilato en la glicina C-terminal de la subunidad pequeña de la molibdopterina sintasa .

Referencias

  1. ^ Matthies A, Nimtz M, Leimkühler S (mayo de 2005). "Biosíntesis del cofactor de molibdeno en humanos: identificación de un grupo persulfuro en el dominio similar a la rodanasa de MOCS3 mediante espectrometría de masas". Bioquímica . 44 (21): 7912–20. doi :10.1021/bi0503448. PMID  15910006.
  2. ^ Leimkühler S, Rajagopalan KV (junio de 2001). "Se requiere una sulfurtransferasa para la transferencia de azufre de cisteína en la síntesis in vitro de molibdopterina a partir del precursor Z en Escherichia coli". The Journal of Biological Chemistry . 276 (25): 22024–31. doi : 10.1074/jbc.M102072200 . PMID  11290749.
  3. ^ Hänzelmann P, Dahl JU, Kuper J, Urban A, Müller-Theissen U, Leimkühler S, Schindelin H (diciembre de 2009). "Estructura cristalina de YnjE de Escherichia coli, una sulfurtransferasa con tres dominios de rodanasa". Protein Science . 18 (12): 2480–91. doi :10.1002/pro.260. PMC 2821267 . PMID  19798741. 
  4. ^ Dahl JU, Urban A, Bolte A, Sriyabhaya P, Donahue JL, Nimtz M, Larson TJ, Leimkühler S (octubre de 2011). "La identificación de una nueva proteína implicada en la biosíntesis del cofactor de molibdeno en Escherichia coli". La Revista de Química Biológica . 286 (41): 35801–12. doi : 10.1074/jbc.M111.282368 . PMC 3195606 . PMID  21856748. 

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