Un receptor metabotrópico , también denominado receptor acoplado a proteína G , [1] es un tipo de receptor de membrana que inicia una serie de pasos metabólicos para modular la actividad celular. El sistema nervioso utiliza dos tipos de receptores : receptores metabotrópicos e ionotrópicos . Mientras que los receptores ionotrópicos forman un poro del canal iónico , los receptores metabotrópicos están vinculados indirectamente con los canales iónicos a través de mecanismos de transducción de señales, como las proteínas G.
Ambos tipos de receptores son activados por ligandos químicos específicos . Cuando se activa un receptor ionotrópico, abre un canal que permite que fluyan iones como Na + , K + o Cl- . Por el contrario, cuando se activa un receptor metabotrópico, se desencadena una serie de eventos intracelulares que también pueden resultar en la apertura de canales iónicos u otros eventos intracelulares, pero involucran una variedad de químicos segundos mensajeros . [2]
Los mensajeros químicos se unen a los receptores metabotrópicos para iniciar una diversidad de efectos causados por cascadas de señalización bioquímica . Los receptores acoplados a proteína G son todos receptores metabotrópicos. Cuando un ligando se une a un receptor acoplado a proteína G, una proteína de unión a nucleótidos de guanina , o proteína G , activa una cascada de segundos mensajeros que puede alterar la transcripción genética , regular otras proteínas en la célula, liberar Ca 2+ intracelular o afectar directamente canales iónicos en la membrana. [3] [4] Estos receptores pueden permanecer abiertos desde segundos hasta minutos y están asociados con efectos duraderos, como modificar la fuerza sináptica y modular la plasticidad sináptica a corto y largo plazo. [5]
Los receptores metabotrópicos tienen una diversidad de ligandos, que incluyen, entre otros: transmisores de moléculas pequeñas, monoaminas , péptidos , hormonas e incluso gases. [5] [6] [7] En comparación con los neurotransmisores de acción rápida , estos ligandos no se recuperan ni se degradan rápidamente. También pueden ingresar al sistema circulatorio para globalizar una señal. [3] La mayoría de los ligandos metabotrópicos tienen receptores únicos. Algunos ejemplos incluyen: receptores metabotrópicos de glutamato , receptores muscarínicos de acetilcolina , receptores GABA B. [2] [8]
Los receptores acoplados a proteína G tienen siete dominios transmembrana hidrofóbicos. La mayoría de ellas son proteínas monoméricas, aunque los receptores GABA B requieren heterodimerización para funcionar correctamente. El extremo N de la proteína se encuentra en el lado extracelular de la membrana y su extremo C está en el lado intracelular. [2]
A menudo se afirma que los 7 dominios que abarcan transmembrana, con un extremo amino externo, tienen forma de hélice alfa, y se dice que la cadena polipeptídica está compuesta por alrededor de 450 a 550 aminoácidos.
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