Las proteínas de hierro-azufre de alto potencial (HIPIP) son una clase de proteínas de hierro-azufre . [2] Son ferredoxinas que participan en la transferencia de electrones en bacterias fotosintéticas así como en Paracoccus denitrificans .
Las HiPIP son proteínas pequeñas que normalmente contienen de 63 a 85 residuos de aminoácidos. Las secuencias muestran una variación significativa. Como se muestra en la siguiente representación esquemática, el grupo hierro-azufre está unido por cuatro residuos de cisteína conservados. [3]
[Clúster 4Fe-4S] | | | | xxxxxxxxxxxxxxxxxxxCxCxxxxxxxCxxxxxCxxxx
C: residuo de cisteína conservado implicado en la unión del núcleo 4Fe-4S. [4]
Los grupos [Fe 4 S 4 ] son abundantes cofactores de metaloproteínas. [5] Participan en secuencias de transferencia de electrones. La estructura central del grupo [Fe 4 S 4 ] es un cubo con vértices alternos de Fe y S. Estos grupos existen en dos estados de oxidación con un pequeño cambio estructural. Se conocen dos familias de grupos [Fe 4 S 4 ]: la familia de la ferredoxina (Fd) y la familia de proteínas hierro-azufre de alto potencial (HiPIP). Tanto HiPIP como Fd comparten el mismo estado de reposo: [Fe 4 S 4 ] 2+ , que tienen las mismas características geométricas y espectroscópicas. Surgen diferencias en cuanto a su estado activo: HiPIP se forma por oxidación a [Fe 4 S 4 ] 3+ , y Fd se forma por reducción a [Fe 4 S 4 ] + .
Los diferentes estados de oxidación se explican por las proteínas que se combinan con el grupo [Fe 4 S 4 ]. El análisis de datos cristalográficos sugiere que HiPIP es capaz de preservar su estado de oxidación más alto formando menos enlaces de hidrógeno con el agua. El pliegue característico de las proteínas envuelve el grupo [Fe 4 S 4 ] en un núcleo hidrofóbico, siendo capaz de formar sólo unos cinco enlaces H conservados con los ligandos del grupo desde la columna vertebral. Por el contrario, la proteína asociada con los Fd permite que estos grupos entren en contacto con el disolvente, lo que da como resultado ocho interacciones de enlace H de proteína. La proteína se une a Fd a través de la estructura CysXXCysXXCys conservada (X representa cualquier aminoácido). [6] Además, la estructura proteica única y las interacciones dipolares del péptido y el agua intermolecular contribuyen a proteger el grupo [Fe 4 S 4 ] 3+ del ataque de donantes de electrones externos aleatorios, lo que se protege a sí mismo de la hidrólisis.
Los análogos de HiPIP se pueden sintetizar mediante reacciones de intercambio de ligandos de [Fe 4 S 4 {N(SiMe 3 ) 2 } 4 ] - con 4 equivalentes de tioles (HSR) de la siguiente manera:
El grupo precursor [Fe 4 S 4 {N(SiMe 3 ) 2 } 4 ] - puede sintetizarse mediante una reacción en un solo recipiente de FeCl 3 , NaN(SiMe 3 ) 2 y NaSH. La síntesis de análogos de HiPIP puede ayudar a las personas a comprender los factores que causan la variedad redox de HiPIP. [7]
Los HiPIP participan en muchas reacciones oxidantes en los seres vivos y son especialmente conocidos en las bacterias anaeróbicas fotosintéticas, como Chromatium y Ectothiorhodospira . Los HiPIP son proteínas periplásmicas en bacterias fotosintéticas. Desempeñan un papel de lanzaderas de electrones en el flujo cíclico de electrones entre el centro de reacción fotosintética y el complejo citocromo bc 1 . Otras reacciones de oxidación involucradas en HiPIP incluyen catalizar la oxidación de Fe (II), ser donante de electrones para la reductasa y aceptor de electrones para alguna enzima oxidante de tiosulfato. [8]
![{\displaystyle {\ce {{\underset {(para\ HiPIP)}{[Fe4S4]^{3}+}}<=>[{\ce {oxidación}}]{\underset {(estado\ de reposo)} {[Fe4S4]^{2}+}}<=>[{\ce {reducción}}]{\underset {(for\ Fd)}{[Fe4S4]+}}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/c38c17a23c65bd5638f96fceeb477fec2ec3aa05 "ecuaciones sobre Fd y HiPIP")