Las proteínas de hierro-azufre de alto potencial (HIPIP) son una clase de proteínas de hierro-azufre . [2] Son ferredoxinas que participan en la transferencia de electrones en bacterias fotosintéticas así como en Paracoccus denitrificans .
Las HiPIP son proteínas pequeñas que contienen típicamente entre 63 y 85 residuos de aminoácidos. Las secuencias muestran una variación significativa. Como se muestra en la siguiente representación esquemática, el grupo hierro-azufre está unido por cuatro residuos de cisteína conservados. [3]
[cúmulo 4Fe-4S] | | | | xxxxxxxxxxxxxxxxxxxxxCxCxxxxxxCxxxxxCxxxx
C: residuo de cisteína conservado involucrado en la unión del núcleo 4Fe-4S. [4]
Los grupos [Fe 4 S 4 ] son cofactores abundantes de las metaloproteínas. [5] Participan en secuencias de transferencia de electrones. La estructura central del grupo [Fe 4 S 4 ] es un cubo con vértices Fe y S alternados. Estos grupos existen en dos estados de oxidación con un pequeño cambio estructural. Se conocen dos familias de grupos [Fe 4 S 4 ]: la familia de ferredoxina (Fd) y la familia de proteínas de hierro-azufre de alto potencial (HiPIP). Tanto HiPIP como Fd comparten el mismo estado de reposo: [Fe 4 S 4 ] 2+ , que tienen las mismas características geométricas y espectroscópicas. Las diferencias surgen cuando se trata de su estado activo: HiPIP se forma por oxidación a [Fe 4 S 4 ] 3+ , y Fd se forma por reducción a [Fe 4 S 4 ] + .
Los diferentes estados de oxidación se explican por las proteínas que se combinaron con el grupo [Fe 4 S 4 ]. El análisis de los datos cristalográficos sugiere que HiPIP es capaz de preservar su mayor estado de oxidación al formar menos enlaces de hidrógeno con el agua. El pliegue característico de las proteínas envuelve el grupo [Fe 4 S 4 ] en un núcleo hidrófobo, pudiendo formar solo alrededor de cinco enlaces de hidrógeno conservados con los ligandos del grupo desde la cadena principal. Por el contrario, la proteína asociada con los Fd permite que estos grupos entren en contacto con el disolvente, lo que da como resultado 8 interacciones de enlace de hidrógeno entre proteínas. La proteína se une a Fd a través de la estructura conservada CysXXCysXXCys (X representa cualquier aminoácido). [6] Además, la estructura proteica única y las interacciones dipolares del péptido y el agua intermolecular contribuyen a proteger el grupo [Fe 4 S 4 ] 3+ del ataque de donantes de electrones externos aleatorios, lo que lo protege de la hidrólisis.
Los análogos de HiPIP se pueden sintetizar mediante reacciones de intercambio de ligando de [Fe 4 S 4 {N(SiMe 3 ) 2 } 4 ] − con 4 equivalentes de tioles (HSR) de la siguiente manera:
El grupo precursor [Fe 4 S 4 {N(SiMe 3 ) 2 } 4 ] − se puede sintetizar mediante una reacción en un solo recipiente de FeCl 3 , NaN(SiMe 3 ) 2 y NaSH. La síntesis de análogos de HiPIP puede ayudar a las personas a comprender los factores que causan la variedad de oxidación-reducción de HiPIP. [7]
Las HiPIP participan en muchas reacciones oxidativas en los seres vivos, y son especialmente conocidas en bacterias anaeróbicas fotosintéticas, como Chromatium y Ectothiorhodospira . Las HiPIP son proteínas periplásmicas en las bacterias fotosintéticas. Desempeñan un papel de lanzaderas de electrones en el flujo cíclico de electrones entre el centro de reacción fotosintético y el complejo citocromo bc 1. Otras reacciones de oxidación en las que participan las HiPIP incluyen la catálisis de la oxidación de Fe(II), siendo donante de electrones para la reductasa y aceptor de electrones para algunas enzimas oxidantes de tiosulfato. [8]
![{\displaystyle {\ce {{\underset {(para\ HiPIP)}{[Fe4S4]^{3}+}}<=>[{\ce {oxidación}}]{\underset {(estado\ de\ reposo)}{[Fe4S4]^{2}+}}<=>[{\ce {reducción}}]{\underset {(para\ Fd)}{[Fe4S4]+}}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/c38c17a23c65bd5638f96fceeb477fec2ec3aa05 "ecuaciones sobre Fd y HiPIP")