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RuvABC

RuvABC es un complejo de tres proteínas que median la migración de ramificaciones y resuelven la unión de Holliday creada durante la recombinación homóloga en bacterias. Como tal, RuvABC es fundamental para la reparación del ADN bacteriano .

Heterómero complejo RuvA-RuvB, Thermus thermophilus

RuvA y RuvB se unen a la estructura de ADN de cuatro cadenas [1] formada en el intermedio de la unión de Holliday y migran las cadenas una a través de la otra, utilizando un supuesto mecanismo de enrollamiento. El complejo RuvAB puede llevar a cabo la actividad de helicasa de ADN, que ayuda a desenrollar el ADN dúplex. Se cree que la unión de la proteína RuvC al complejo RuvAB escinde las cadenas de ADN, resolviendo así la unión de Holliday.

Complejo proteico

RuvABC es un complejo de tres proteínas que resuelven la unión de Holliday formada durante la recombinación homóloga bacteriana .

RuvA

RuvA (Holliday junction branch immigration complex subunit RuvA) [2] es una proteína de unión al ADN que se une a las uniones de Holliday con alta afinidad. La estructura del complejo se ha dilucidado de diversas formas mediante cristalografía de rayos X y datos electromagnéticos, y sugiere que el complejo consta de uno o dos tetrámeros de RuvA, con surcos revestidos de carga a través de los cuales se canaliza el ADN entrante. La estructura también mostró la presencia de los llamados "pines ácidos" en el centro del tetrámero, que sirven para separar los dúplex de ADN. Su estructura cristalina se ha resuelto a 1,9 A.

RuvB

RuvB (Holliday junction branch immigration complex subunit RuvB) [3] es una ATPasa que solo es activa en presencia de ADN y, en comparación con RuvA, RuvB tiene una baja afinidad por el ADN. Se cree que las proteínas RuvB forman anillos hexaméricos en los puntos de salida de los dúplex de ADN recién formados, y se propone que "enrollan" el ADN emergente a través del tetrámero RuvA.

RuvC

RuvC (endodesoxirribonucleasa de unión cruzada RuvC) [4] es la resolvasa que corta la unión de Holliday. Se ha demostrado que las proteínas RuvC forman dímeros en solución y su estructura se ha resuelto a 2,5 A. Se cree que se une a la cara abierta expuesta al ADN de un solo tetrámero de RuvA o que reemplaza a uno de los dos tetrámeros. Se propone que la unión está mediada por un bucle no estructurado en RuvC, que se estructura al unirse a RuvA. RuvC se puede unir al complejo en cualquier orientación, por lo que resuelve las uniones de Holliday de manera horizontal o vertical.

Véase también

Referencias

  1. ^ "RuvA - Helicasa de ADN dependiente de ATP de la unión Holliday RuvA - Thermus thermophilus (cepa ATCC 27634 / DSM 579 / HB8) - gen y proteína ruvA".
  2. ^ "RuvA". www.uniprot.org .
  3. ^ "RuvB". www.uniprot.org . Consultado el 6 de abril de 2024 .
  4. ^ "RuvC". www.uniprot.org . Consultado el 6 de abril de 2024 .

Lectura adicional

Enlaces externos