Un laboratorio seco es un laboratorio donde la naturaleza de los experimentos no implica riesgos significativos. Esto contrasta con un laboratorio húmedo donde es necesario manipular diversos tipos de productos químicos y peligros biológicos. Un ejemplo de laboratorio seco es aquel en el que se realizan análisis computacionales o matemáticos aplicados en un modelo generado por computadora para simular un fenómeno en el ámbito físico. [1] Ejemplos de tales fenómenos incluyen una molécula que cambia los estados cuánticos, el horizonte de sucesos de un agujero negro o cualquier cosa que de otra manera podría ser imposible o demasiado peligrosa de observar en condiciones normales de laboratorio. Este término también puede referirse a un laboratorio que utiliza principalmente equipos electrónicos, por ejemplo, un laboratorio de robótica. Un laboratorio seco también puede referirse a un espacio de laboratorio para el almacenamiento de materiales secos. [2]
El laboratorio en seco también puede referirse a proporcionar resultados ficticios (aunque plausibles) en lugar de realizar un experimento asignado o realizar una revisión sistemática .
A medida que la potencia informática ha crecido exponencialmente, este enfoque de la investigación, a menudo denominado in silico (a diferencia de in vitro e in vivo ), ha acaparado más atención, especialmente en el área de la bioinformática . Más concretamente, dentro de la bioinformática, se encuentra el estudio de las proteínas o proteómica , que es el esclarecimiento de sus estructuras y patrones de plegado desconocidos. El enfoque general en el esclarecimiento de la estructura de las proteínas ha sido primero purificar una proteína, cristalizarla y luego enviar rayos X a través de dicho cristal de proteína purificado para observar cómo estos rayos X se difractan en un patrón específico, un proceso denominado X-. cristalografía de rayos . Sin embargo, muchas proteínas, especialmente aquellas incrustadas en las membranas celulares, son casi imposibles de cristalizar debido a su naturaleza hidrofóbica. Aunque existen otras técnicas, como el trazado de Ramachandran y la espectrometría de masas , estas por sí solas generalmente no conducen a la elucidación completa de la estructura de las proteínas o los mecanismos de plegamiento.
Como una forma de superar las limitaciones de estas técnicas, proyectos como Folding@home y Rosetta@home tienen como objetivo resolver este problema mediante análisis computacional; este medio de resolver la estructura de las proteínas se conoce como predicción de la estructura de las proteínas . Aunque muchos laboratorios tienen un enfoque ligeramente diferente, el concepto principal es encontrar, entre una gran cantidad de conformaciones de proteínas, qué conformación tiene la energía más baja o, en el caso de Folding@Home, encontrar energías relativamente bajas de proteínas que podrían causar la proteína se pliegue mal y agregue otras proteínas a sí misma, como en el caso de la anemia falciforme . El esquema general en estos proyectos es que una pequeña cantidad de cálculos se analizan o se envían para ser calculados en una computadora, generalmente una computadora doméstica, y luego esa computadora analiza la probabilidad de que una proteína específica adopte una determinada forma o conformación. En función de la cantidad de energía necesaria para que esa proteína se mantenga en esa forma, esta forma de procesar datos es lo que generalmente se conoce como computación distribuida . Este análisis se realiza en un número extraordinariamente grande de conformaciones diferentes, gracias al soporte de cientos de miles de computadoras domésticas, con el objetivo de encontrar la conformación de menor energía posible o un conjunto de conformaciones de menor energía posible en relación con cualquier conformación. que son ligeramente diferentes. Aunque hacerlo es bastante difícil, se puede, observando la distribución de energía de un gran número de conformaciones, a pesar del número casi infinito de conformaciones proteicas diferentes posibles para cualquier proteína dada (ver Paradoja de Levinthal ), con un número razonablemente grande de energía proteica. Los muestreos, predicen con relativa precisión qué conformación, dentro de un rango de conformaciones, tiene la energía más baja esperada utilizando métodos de inferencia estadística . Hay otros factores como la concentración de sal, el pH, la temperatura ambiente o las chaperoninas , que son proteínas que ayudan en el proceso de plegamiento de otras proteínas, que pueden afectar en gran medida a cómo se pliega una proteína. Sin embargo, si se demuestra que la proteína dada se pliega por sí sola, especialmente in vitro , estos hallazgos pueden verse respaldados aún más. Una vez que podemos ver cómo se pliega una proteína, entonces podemos ver cómo funciona como catalizador o en la comunicación intracelular, por ejemplo, en la interacción neurorreceptor-neurotransmisor. También se puede comprender mucho mejor cómo se pueden usar ciertos compuestos para mejorar o prevenir la función de estas proteínas y cómo una proteína dilucidada en general desempeña un papel en la enfermedad. [3]
Hay muchas otras vías de investigación en las que se ha implementado el enfoque del laboratorio seco. Otros fenómenos físicos, como el sonido, las propiedades de compuestos recién descubiertos o hipotéticos y los modelos de mecánica cuántica han aparecido recientemente [ ¿cuándo? ] recibió más atención en esta área de enfoque.
El laboratorio en seco, en referencia al proceso de reclamar resultados sin realizar realmente trabajo de laboratorio, es una práctica notoriamente turbia que se ha llevado a cabo a través de los siglos. Si bien los laboratorios secos son un gran problema hoy en día y cuestionan la investigación moderna en algunos casos, su uso se remonta a Arquímedes , quien afirmó que los objetos más pesados caen más rápido y los más livianos caen más lento sin llevar a cabo los experimentos él mismo. Su error no sería completamente corregido hasta los días de Simon Stevin y Galileo .