Enzima mitocondrial que descompone el cianuro.
La rodanasa es una enzima mitocondrial que desintoxica el cianuro (CN − ) al convertirlo en tiocianato (SCN − , también conocido como "rodanato"). [1] En enzimatología, el nombre común aparece como tiosulfato sulfurtransferasa ( EC 2.8.1.1). [2] El diagrama de la derecha muestra la estructura determinada cristalográficamente de la rodanasa.
Cataliza la siguiente reacción :
- tiosulfato + cianuro sulfito + tiocianato
Estructura y mecanismo
Esta reacción se lleva a cabo en dos pasos. En el primer paso, el tiosulfato es reducido por el grupo tiol de la cisteína -247 1 , para formar un persulfuro y un sulfito 2 . En el segundo paso, el persulfuro reacciona con el cianuro para producir tiocianato, regenerando el tiol de cisteína 1 . [3]
La rodanesa comparte una relación evolutiva con una gran familia de proteínas, entre las que se incluyen:
- Dominio catalítico de la fosfatasa Cdc25
- Dominios no catalíticos de las fosfatasas MAPK de especificidad dual eucariotas
- Dominios no catalíticos de las fosfatasas MAPK de tipo PTP de levadura
- Dominios no catalíticos de la levadura Ubp4, Ubp5, Ubp7
- Dominios no catalíticos de Ubp-Y de mamíferos
- Proteína de choque térmico HSP-67BB de Drosophila
- Varias proteínas bacterianas de choque frío y de choque fágico
- Proteínas asociadas a la senescencia de las plantas
- Dominios catalíticos y no catalíticos de la rodanasa [4]
La rodanasa tiene una duplicación interna. Este dominio se encuentra como copia única en otras proteínas, incluidas las fosfatasas y las hidrolasas C-terminales de la ubiquitina. [5]
Relevancia clínica
Esta reacción es importante para el tratamiento de la exposición al cianuro, ya que el tiocianato formado es alrededor de 1/200 más tóxico. [6] :p. 15938 El uso de solución de tiosulfato como antídoto para el envenenamiento por cianuro se basa en la activación de este ciclo enzimático.
Proteínas humanas
El gen de la rodanasa mitocondrial humana es TST .
Los siguientes otros genes humanos coinciden con el dominio "similar a Rodanasa" en InterPro, pero no son la rodanasa con su actividad catalítica (ver también la lista de familias relacionadas en #Estructura y mecanismo):
- Fosfatasa inductora de fase M: CDC25A ; CDC25B ; CDC25C ;
- Fosfatasa de proteína de especificidad dual: DUSP ; DUSP1 ; DUSP2 ; DUSP4 ; DUSP5 ; DUSP6 ; DUSP7 ; DUSP10 ; DUSP16 , también conocida como MKP7;
- Tiosulfato:glutatión sulfurtransferasa: KAT, ahora conocida como "TSTD1";
- Adenililtransferasa y sulfurtransferasa: MOCS3 ;
- 3-mercaptopiruvato sulfurtransferasa: MPST , también conocida como "TSTD2"
- No es una enzima: TBCK; TSGA14;
- Hidrolasa carboxilo-terminal de ubiquitina: USP8 ;
- Actividad desconocida: TSTD3
Nomenclatura
Aunque las reglas de nomenclatura estándar para enzimas indican que sus nombres deben terminar con las letras "-asa", la rodanasa fue descrita por primera vez en 1933, [7] antes del establecimiento de la Comisión de Enzimas en 1955; como tal, el nombre más antiguo ya había alcanzado un uso generalizado.
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es "tiosulfato:cianuro sulfurtransferasa". Otros nombres de uso común son "tiosulfato cianuro transsulfurasa", "tiosulfato tiotransferasa", "rodanesa" y "rodanasa".
Referencias
- ^ Cipollone R, Ascenzi P, Tomao P, Imperi F, Visca P (2008). "Desintoxicación enzimática del cianuro: pistas de Pseudomonas aeruginosa Rhodanese". Revista de microbiología molecular y biotecnología . 15 (2–3): 199–211. doi :10.1159/000121331. PMID 18685272. S2CID 25431686.
- ^ EC 2.8.1.1, en la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular
- ^ Cipollone R, Ascenzi P, Tomao P, Imperi F, Visca P (2008). "Desintoxicación enzimática del cianuro: pistas de Pseudomonas aeruginosa Rhodanese". Revista de microbiología molecular y biotecnología . 15 (2–3): 199–211. doi :10.1159/000121331. PMID 18685272. S2CID 25431686.
- ^ "Sitio conservado de la sulfurtransferasa de tiosulfato (IPR001307)". EMBL-EBI . InterPro.
- ^ Gliubich F, Gazerro M, Zanotti G, Delbono S, Bombieri G, Berni R (agosto de 1996). "Características estructurales del sitio activo para formas químicamente modificadas de rodanasa". The Journal of Biological Chemistry . 271 (35): 21054–61. doi : 10.1074/jbc.271.35.21054 . PMID 8702871.
- ^ Jaszczak E, Polkowska Ż, Narkowicz S, Namieśnik J (julio de 2017). "Cianuros en el medio ambiente: análisis, problemas y desafíos". Environmental Science and Pollution Research International . 24 (19): 15929–15948. doi :10.1007/s11356-017-9081-7. PMC 5506515 . PMID 28512706.
- ^ Cipollone R, Ascenzi P, Visca P (febrero de 2007). "Temas comunes y variaciones en la superfamilia rodanesa". IUBMB Life . 59 (2): 51–9. doi : 10.1080/15216540701206859 . PMID 17454295.
Enlaces externos
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