Transportador de magnesio E

Los transportadores de magnesio E (MgtE) son una familia de transportadores de magnesio transmembrana eubacterianos MgtE . También se encuentran regiones relacionadas en proteínas arqueales y eucariotas . Tienen tamaños que varían considerablemente desde 311 residuos para la proteína Methanococcus thermoautotrophicum , 463 residuos para un homólogo de Synechocystis y 513 residuos para el homólogo humano, SLC41A1. Estas proteínas son capaces de transportar Mg ²⁺ y Co ²⁺ pero no Ni ²⁺ . Múltiples alineamientos contienen dos aspartatos altamente conservados que pueden estar involucrados en la unión de cationes .

Los transportadores humanos de esta familia son SLC41A1 , SLC41A2 y SLC41A3 .

Estructura y mecanismo

El transportador de Bacillus firmus y varios homólogos examinados tienen dominios N-terminales hidrófilos fuertemente cargados (citoplasmáticos) seguidos de un dominio C-terminal hidrófobo con 5 posibles enlaces α-helicoidales transmembrana. Un grupo de 100 residuos centrales se asemeja a las deshidrogenasas de inositol monofosfato de las arqueas . ^[2]

Kehres y Maguire sugieren que las proteínas MgtE son transportadores secundarios con polaridad dirigida hacia adentro. ^[2] Hattori et al. han considerado que MgtE funciona mediante un mecanismo de canal, proporcionando evidencia de que el dominio citosólico de MgtE actúa como un sensor de Mg ²⁺ para regular la compuerta del poro en respuesta a la concentración intracelular de Mg ²⁺ . ^[1] Esto produce un mecanismo para el mantenimiento de las condiciones de homeostasis. ^[1] El dominio citosólico de MgtE sufre un cambio estructural dependiente de Mg ²⁺ , que puede bloquear el poro conductor de iones que pasa a través del dominio transmembrana.

Maruyama et al. demostraron que MgtE exhibe propiedades electrofisiológicas similares a las de un canal, es decir, el transporte de Mg ²⁺ ocurre de acuerdo con el potencial electroquímico de Mg ²⁺ . ^[3] La vía de permeación de Mg ²⁺ se abre en respuesta a una disminución de la concentración intracelular de Mg ²⁺ , mientras que se cierra completamente a la concentración intracelular de Mg ²⁺ de 10 mM. Las estructuras cristalinas del dímero de MgtE revelan que la región citoplasmática sensible a Mg ²⁺ consiste en los dominios N y CBS. El estado unido a Mg ²⁺ adopta una conformación compacta y globular, que se estabiliza mediante la coordinación de varios iones Mg ²⁺ entre estos dominios. Por otro lado, en el estado no unido a Mg ²⁺ , estos dominios están muy separados y fijados por el empaquetamiento cristalino.

Reacción de transporte

La reacción de transporte catalizada por las proteínas MgtE es:

Mg ²⁺ (o Co ²⁺ ) (salida) → Mg ²⁺ (o Co ²⁺ ) (entrada)

Referencias

1. Hattori M, Iwase N, Furuya N, Tanaka Y, Tsukazaki T, Ishitani R, Maguire ME, Ito K, Maturana A, Nureki O (noviembre de 2009). "La activación dependiente de Mg (2+) del canal bacteriano MgtE subyace a la homeostasis del Mg (2+)". La Revista EMBO . 28 (22): 3602–12. doi :10.1038/emboj.2009.288. PMC  2782099 . PMID  19798051.
2. Kehres DG, Maguire ME (septiembre de 2002). "Estructura, propiedades y regulación de las proteínas de transporte de magnesio". Biometals . 15 (3): 261–70. doi :10.1023/A:1016078832697. PMID  12206392. S2CID  30291849.
3. Maruyama T, Imai S, Osawa M, Hattori M, Ishitani R, Nureki O, Shimada I (abril de 2013). "Asignaciones de resonancia de la cadena principal para la región citoplasmática del transportador de Mg(2+) MgtE en el estado no unido a Mg(2+)". Asignaciones de RMN biomoleculares . 7 (1): 93–6. doi :10.1007/s12104-012-9385-y. PMID  22477092. S2CID  11653432.

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