Ferredoxina suprarrenal

Mammalian protein found in Homo sapiens

La ferredoxina suprarrenal (también adrenodoxina (ADX), adrenodoxina mitocondrial , hepatorredoxina , ferredoxina-1 (FDX1)) es una proteína que en los humanos está codificada por el gen FDX1 . ^{[5] [6]} Además del gen expresado en este locus cromosómico (11q22), existen pseudogenes ubicados en los cromosomas 20 y 21.

Función

La adrenodoxina es una proteína pequeña de hierro y azufre que puede aceptar y transportar un solo electrón. La adrenodoxina funciona como una proteína de transferencia de electrones en los sistemas del citocromo P450 mitocondrial. ^[7] La ​​primera enzima de este sistema es la adrenodoxina reductasa , que transporta un FAD . El FAD puede reducirse mediante dos electrones donados por la coenzima NADPH . ^[8] Estos dos electrones se transfieren uno a la vez a la adrenodoxina. La adrenodoxina, a su vez, reduce el citocromo P450 mitocondrial . ^[7] Este sistema particular de oxidación/reducción está involucrado en la síntesis de hormonas esteroides en los tejidos esteroidogénicos. Además, sistemas similares también funcionan en la síntesis de vitamina D y ácidos biliares en el riñón y el hígado respectivamente. La adrenodoxina se ha identificado en varios tejidos diferentes, pero se ha demostrado que todas las formas son idénticas y no son específicas de los tejidos. ^[6]

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000137714 – Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000032051 – Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
5. Mittal S, Zhu YZ, Vickery LE (septiembre de 1988). "Clonación molecular y análisis de secuencia de la ferredoxina placentaria humana". Arch Biochem Biophys . 264 (2): 383–91. doi :10.1016/0003-9861(88)90303-7. PMID  2969697.
6. "Entrez Gene: FDX1 ferredoxina 1".
7. Hanukoglu I, Jefcoate CR (abril de 1980). "Citocromo mitocondrial P-450scc. Mecanismo de transporte de electrones por adrenodoxina" (PDF) . The Journal of Biological Chemistry . 255 (7): 3057–61. doi : 10.1016/S0021-9258(19)85851-9 . PMID  6766943.
8. Hanukoglu I (2017). "Conservación de las interfaces enzima-coenzima en la enzima ubicua adrenodoxina reductasa-A que se une a FAD y NADP". Journal of Molecular Evolution . 85 (5): 205–218. Bibcode :2017JMolE..85..205H. doi :10.1007/s00239-017-9821-9. PMID  29177972. S2CID  7120148.

Lectura adicional

• Grinberg AV, Hannemann F, Schiffler B, et al. (2000). "Adrenodoxina: estructura, estabilidad y propiedades de transferencia de electrones". Proteins . 40 (4): 590–612. doi :10.1002/1097-0134(20000901)40:4<590::AID-PROT50>3.0.CO;2-P. PMID  10899784. S2CID  113757.
• Wada A, Waterman MR (1992). "Identificación mediante mutagénesis dirigida de dos residuos de lisina en el citocromo P450 de escisión de la cadena lateral del colesterol que son esenciales para la unión de la adrenodoxina". J. Biol. Chem . 267 (32): 22877–82. doi : 10.1016/S0021-9258(18)50028-4 . PMID  1429635.
• Sparkes RS, Klisak I, Miller WL (1991). "Mapeo regional de genes que codifican enzimas esteroidogénicas humanas: P450scc a 15q23-q24, adrenodoxina a 11q22; adrenodoxina reductasa a 17q24-q25; y P450c17 a 10q24-q25". DNA Cell Biol . 10 (5): 359–65. doi :10.1089/dna.1991.10.359. PMID  1863359.
• Skjeldal L, Markley JL, Coghlan VM, Vickery LE (1991). "Espectros de RMN de 1H de ferredoxinas [2Fe-2S] de vertebrados. Las resonancias hiperfinas sugieren diferentes patrones de deslocalización de electrones de las ferredoxinas de plantas". Bioquímica . 30 (37): 9078–83. doi :10.1021/bi00101a024. PMID  1909889.
• Coghlan VM, Vickery LE (1991). "Mutaciones específicas de sitio en la ferredoxina humana que afectan la unión a la ferredoxina reductasa y al citocromo P450scc". J. Biol. Chem . 266 (28): 18606–12. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55106-1 . PMID  1917982.
• Chang CY, Wu DA, Mohandas TK, Chung BC (1990). "Estructura, secuencia, ubicación cromosómica y evolución de la familia de genes de la ferredoxina humana". DNA Cell Biol . 9 (3): 205–12. doi :10.1089/dna.1990.9.205. PMID  2340092.
• Chang CY, Wu DA, Lai CC, et al. (1989). "Clonación y estructura del gen de la adrenodoxina humana". DNA . 7 (9): 609–15. doi :10.1089/dna.1988.7.609. PMID  3229285.
• Voutilainen R, Picado-Leonard J, DiBlasio AM, Miller WL (1988). "Regulación hormonal y del desarrollo del ácido ribonucleico mensajero de la adrenodoxina en tejidos esteroidogénicos". J. Clin. Endocrinol. Metab . 66 (2): 383–8. doi :10.1210/jcem-66-2-383. PMID  3339111.
• Picado-Leonard J, Voutilainen R, Kao LC, et al. (1988). "Adrenodoxina humana: clonación de tres ADNc y mejora de la cicloheximida en células JEG-3". J. Biol. Chem . 263 (7): 3240–4. doi : 10.1016/S0021-9258(18)69061-1 . PMID:  3343244.
• Martsev SP, Chashchin VL, Akhrem AA [en bielorruso] (1985). "[Reconstrucción y estudio de un sistema multienzimático mediante esteroides 11 beta-hidroxilasa]". Biokhimiia . 50 (2): 243–57. PMID  3872685.
• Geren LM, Millett F (1981). "Estudios de transferencia de energía de fluorescencia de la interacción entre la adrenodoxina y el citocromo c". J. Biol. Chem . 256 (20): 10485–9. doi : 10.1016/S0021-9258(19)68647-3 . PMID  6270113.
• Pikuleva IA, Cao C, Waterman MR (1999). "Una interacción electrostática adicional entre la adrenodoxina y P450c27 (CYP27A1) da como resultado una unión más fuerte que entre la adrenodoxina y p450scc (CYP11A1)". J. Biol. Chem . 274 (4): 2045–52. doi : 10.1074/jbc.274.4.2045 . PMID  9890963.
• Kostic M, Pochapsky SS, Obenauer J, et al. (2002). "Comparación de dominios funcionales en ferredoxinas de tipo vertebrado". Bioquímica . 41 (19): 5978–89. doi :10.1021/bi0200256. PMID  11993992.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 secuencias completas de ADNc humano y de ratón". Proc. Natl. Sci. EE. UU . . 99 (26): 16899–903. Bibcode :2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC  139241 . PMID  12477932.
• Johnson D, Norman S, Tuckey RC, Martin LL (2004). "Comportamiento electroquímico de la adrenodoxina humana en un electrodo de grafito pirolítico". Bioelectrochemistry . 59 (1–2): 41–7. doi :10.1016/s1567-5394(02)00188-3. PMID  12699818.
• Araya Z, Hosseinpour F, Bodin K, Wikvall K (2003). "Metabolismo de la 25-hidroxivitamina D3 por las 25-hidroxilasas de vitamina D3 microsomales y mitocondriales (CYP2D25 y CYP27A1): una nueva reacción de CYP27A1". Biochim. Biophys. Acta . 1632 (1–3): 40–7. doi :10.1016/S1388-1981(03)00062-3. PMID  12782149.
• Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). "El estado, la calidad y la expansión del proyecto de ADNc de longitud completa del NIH: la Colección de Genes de Mamíferos (MGC)". Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC  528928 . PMID  15489334.
• Derouet-Hümbert E, Roemer K, Bureik M (2005). "La adrenodoxina (Adx) y el CYP11A1 (P450scc) inducen la apoptosis mediante la generación de especies reactivas de oxígeno en las mitocondrias". Biol. Chem . 386 (5): 453–61. doi :10.1515/BC.2005.054. PMID  15927889. S2CID  37533711.

Enlaces externos

• Página de ubicación del genoma humano FDX1 y detalles del gen FDX1 en el navegador de genoma de la UCSC .