Gran superfamilia de proteínas de superficie celular y solubles
La superfamilia de inmunoglobulinas ( IgSF ) es una gran superfamilia de proteínas de superficie celular y proteínas solubles que están involucradas en los procesos de reconocimiento, unión o adhesión de las células . Las moléculas se clasifican como miembros de esta superfamilia en función de las características estructurales compartidas con las inmunoglobulinas (también conocidas como anticuerpos); todas poseen un dominio conocido como dominio o pliegue de inmunoglobulina . Los miembros de la IgSF incluyen receptores de antígenos de superficie celular , correceptores y moléculas coestimuladoras del sistema inmunológico , moléculas involucradas en la presentación de antígenos a los linfocitos , moléculas de adhesión celular , ciertos receptores de citocinas y proteínas musculares intracelulares. Se asocian comúnmente con funciones en el sistema inmunológico. De lo contrario, la proteína específica de los espermatozoides IZUMO1 , un miembro de la superfamilia de inmunoglobulinas, también se ha identificado como la única proteína de membrana de los espermatozoides esencial para la fusión espermatozoide-óvulo.
Dominios de inmunoglobulina
Las proteínas del IgSF poseen un dominio estructural conocido como dominio de inmunoglobulina (Ig) . Los dominios Ig reciben su nombre de las moléculas de inmunoglobulina . Contienen alrededor de 70-110 aminoácidos y se clasifican según su tamaño y función. [2] Los dominios Ig poseen un pliegue Ig característico , que tiene una estructura tipo sándwich formada por dos láminas de hebras beta antiparalelas . Las interacciones entre los aminoácidos hidrófobos en el lado interno del sándwich y los enlaces disulfuro altamente conservados formados entre los residuos de cisteína en las hebras B y F, estabilizan el pliegue Ig. [ cita requerida ]
Clasificación
Los dominios similares a Ig se pueden clasificar como IgV, IgC1, IgC2 o IgI. [3]
La mayoría de los dominios Ig son variables (IgV) o constantes (IgC).
- IgV: Los dominios IgV con 9 cadenas beta son generalmente más largos que los dominios IgC con 7 cadenas beta.
- IgC1 yIgC2: los dominios Ig de algunos miembros del IgSF se parecen a los dominios IgV en la secuencia de aminoácidos, pero son similares en tamaño a los dominios IgC. Estos se denominan dominios IgC2, mientras que los dominios IgC estándar se denominan dominios IgC1.
- IgI: Existen otros dominios Ig que se denominan dominios intermedios (I). [4]
Miembros
Se informó que el dominio Ig es la familia de proteínas más numerosa en el genoma humano, con 765 miembros identificados. [5] Se pueden encontrar miembros de la familia incluso en los cuerpos de animales con una estructura fisiológica simple, como las esponjas poríferas. También se han encontrado en bacterias, donde es probable que su presencia se deba a la divergencia de un ancestro compartido de dominios de la superfamilia de inmunoglobulinas eucariotas. [6]
Referencias
- ^ Dall'Acqua W, Goldman ER, Lin W, Teng C, Tsuchiya D, Li H, Ysern X, Braden BC, Li Y, Smith-Gill SJ, Mariuzza RA (junio de 1998). "Un análisis mutacional de las interacciones de unión en un complejo proteína-proteína antígeno-anticuerpo". Bioquímica . 37 (22): 7981–91. doi :10.1021/bi980148j. PMID 9609690.
- ^ Barclay AN (agosto de 2003). "Proteínas de membrana con dominios similares a inmunoglobulinas: una superfamilia maestra de moléculas de interacción". Seminarios en inmunología . 15 (4): 215–23. doi :10.1016/S1044-5323(03)00047-2. PMID 14690046.
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Enlaces externos
- Proteínas humanas transmembrana de la superfamilia de inmunoglobulinas clasificadas como receptores, ligandos y proteínas de adhesión
- Dominio de inmunoglobulina en SUPERFAMILIA