AMP desaminasa

Proteína de mamíferos hallada en el Homo sapiens

La AMP desaminasa 1 es una enzima que en los humanos está codificada por el gen AMPD1 . ^{[5] [6]}

La adenosina monofosfato desaminasa es una enzima que convierte el adenosina monofosfato (AMP) en inosina monofosfato (IMP), liberando una molécula de amoníaco en el proceso.

Función

La adenosina monofosfato desaminasa 1 cataliza la desaminación de AMP a IMP en el músculo esquelético y desempeña un papel importante en el ciclo de nucleótidos de purina . Se han identificado otros dos genes, AMPD2 y AMPD3 , para las isoformas específicas del hígado y de los eritrocitos, respectivamente. La deficiencia de la enzima específica del músculo es aparentemente una causa común de miopatía inducida por el ejercicio y probablemente la causa más común de miopatía metabólica en el ser humano. ^[6]

Un informe de investigación muestra que la metformina , un medicamento ampliamente recetado para la diabetes, actúa sobre la quinasa activada por AMP (AMPK) al inhibir directamente la AMP desaminasa, aumentando así el AMP celular. ^[7]

Regulación

Se ha demostrado que en ambientes con altas concentraciones de potasio, la AMP-desaminasa es regulada por ATP y ADP a través de un mecanismo de “tipo K _m ”. En bajas concentraciones de iones potasio, se observa una regulación mixta de “tipo K _m V”. ^[8]

Patología

La deficiencia de AMPD1 , también conocida como deficiencia de mioadenilato desaminasa , es un trastorno en el cual el cuerpo produce una cantidad insuficiente de AMP desaminasa.

• 
  monofosfato de adenosina (AMP)
• 
  monofosfato de inosina (IMP)

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000116748 – Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000070385 – Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
5. Mahnke-Zizelman DK, Sabina RL (octubre de 1992). "Clonación de ADNc de la isoforma E de la AMP desaminasa humana. Evidencia de un tercer gen AMPD que exhibe exones 5' empalmados alternativamente". J. Biol. Chem . 267 (29): 20866–77. doi : 10.1016/S0021-9258(19)36768-7 . PMID  1400401.
6. EntrezGene 270
7. Ouyang J, Parakhia RA, Ochs RS (enero de 2011). "La metformina activa la quinasa AMP a través de la inhibición de la desaminasa AMP". J. Biol. Chem . 286 (1): 1–11. doi : 10.1074/jbc.M110.121806 . PMC 3012963. PMID  21059655 . 
8. Skladanowski, Andrzej (1979). "Regulación dependiente de potasio por ATP y ADP de la AMP-desaminasa de corazón de res". Revista Internacional de Bioquímica . 10 (2): 177–181. doi :10.1016/0020-711X(79)90114-9. PMID  428625.

Lectura adicional

• Fishbein WN, Armbrustmacher VW, Griffin JL (1978). "Deficiencia de mioadenilato desaminasa: una nueva enfermedad muscular". Science . 200 (4341): 545–8. Bibcode :1978Sci...200..545F. doi :10.1126/science.644316. PMID  644316.
• Sabina RL, Fishbein WN, Pezeshkpour G, et al. (1992). "Análisis molecular de las deficiencias de mioadenilato desaminasa". Neurología . 42 (1): 170–9. doi :10.1212/wnl.42.1.170. PMID  1370861. S2CID  11221341.
• Morisaki T, Gross M, Morisaki H, et al. (1992). "Base molecular de la deficiencia de AMP deaminasa en el músculo esquelético". Proc. Natl. Sci. USA . 89 (14): 6457–61. Bibcode :1992PNAS...89.6457M. doi : 10.1073/pnas.89.14.6457 . PMC  49520 . PMID  1631143.
• Sabina RL, Morisaki T, Clarke P, et al. (1990). "Caracterización de los genes de la mioadenilato desaminasa humana y de rata". J. Biol. Chem . 265 (16): 9423–33. doi : 10.1016/S0021-9258(19)38866-0 . PMID  2345176.
• Dale GL (1989). "Ensayo radioisotópico para la adenosina 5'-monofosfato desaminasa de eritrocitos". Clin. Chim. Acta . 182 (1): 1–7. doi :10.1016/0009-8981(89)90144-7. PMID  2502331.
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• Gross M, Rötzer E, Kölle P, et al. (2002). "Un alelo mutante G468-T AMPD1 contribuye a la alta incidencia de deficiencia de mioadenilato desaminasa en la población caucásica". Neuromuscul. Disord . 12 (6): 558–65. doi :10.1016/S0960-8966(02)00008-1. PMID  12117480. S2CID  8380610.
• Mahnke-Zizelman DK, Sabina RL (2003). "La secuencia N-terminal y los residuos de histidina distales son responsables de la unión a la membrana citoplasmática regulada por el pH de la isoforma E de la AMP desaminasa humana". J. Biol. Chem . 277 (45): 42654–62. doi : 10.1074/jbc.M203473200 . PMID  12213808.

Enlaces externos

• AMP+Deaminasa en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
• Página de ubicación del genoma humano AMPD1 y detalles del gen AMPD1 en el navegador de genoma de la UCSC .