3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa

Enzima

En enzimología , una 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa ( EC 1.1.1.35) es una enzima que cataliza la reacción química

(S)-3-hidroxiacil-CoA + NAD ⁺ 3-oxoacil-CoA + NADH + H ⁺ ${\displaystyle \rightleftharpoons }$

Así, los dos sustratos de esta enzima son (S)-3-hidroxiacil-CoA y NAD ⁺ , mientras que sus 3 productos son 3-oxoacil-CoA, NADH y H + .

Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente aquellas que actúan sobre el grupo CH-OH del donador con NAD ⁺ o NADP ⁺ como aceptor.

Isoenzimas

En los humanos, los siguientes genes codifican proteínas con actividad 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa:

• HADH – Hidroxiacil-coenzima A deshidrogenasa
• HSD17B10 – 3-Hidroxiacil-CoA deshidrogenasa tipo 2
• EHHADH – Enzima bifuncional peroxisomal
• HSD17B4 – Enzima multifuncional peroxisomal tipo 2

Función

La 3-hidroxiacil CoA deshidrogenasa se clasifica como una oxidorreductasa . Interviene en los procesos metabólicos de los ácidos grasos. En concreto, cataliza el tercer paso de la betaoxidación ; la oxidación de L-3-hidroxiacil CoA por NAD ⁺ . La reacción convierte el grupo hidroxilo en un grupo ceto .

El producto final es 3-cetoacil CoA .

Vías metabólicas

Esta enzima participa en 8 vías metabólicas :

• Elongación de ácidos grasos en las mitocondrias
• metabolismo de los ácidos grasos
• Degradación de valina, leucina e isoleucina
• degradación de lisina
• metabolismo del triptófano
• Degradación del benzoato por coagulación.
• metabolismo del butanoato
• degradación de caprolactama

Nomenclatura

El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (S)-3-hidroxiacil-CoA:NAD ⁺ oxidorreductasa. Otros nombres de uso común son:

• Deshidrogenasa beta-hidroxibutírica ligada a DPN 1 específica
• 3-hidroxiacetil-coenzima A deshidrogenasa
• 3-hidroxiacil coenzima A deshidrogenasa
• 3-hidroxibutiril-CoA deshidrogenasa
• 3-hidroxiisobutiril-CoA deshidrogenasa
• 3-ceto reductasa
• 3-L-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa
• 3beta-hidroxiacil coenzima A deshidrogenasa
• beta-hidroxiácido deshidrogenasa
• beta-hidroxiacil CoA deshidrogenasa
• beta-hidroxiacil deshidrogenasa
• beta-hidroxiacil-coenzima A sintetasa
• beta-hidroxiacilcoenzima A deshidrogenasa
• beta-hidroxibutirilcoenzima A deshidrogenasa
• beta-ceto-reductasa
• beta-cetoacil-CoA reductasa
• L-3-hidroxiacil CoA deshidrogenasa
• L-3-hidroxiacil coenzima A deshidrogenasa

Estudios estructurales

Hasta el 20 de enero de 2010, se han resuelto 22 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1F0Y, 1F12, 1F14, 1F17, 1F67, 1GZ6, 1IKT, 1IL0, 1LSJ, 1LSO, 1M75, 1M76, 1S9C, 1WDK, 1WDL, 1WDM, 1ZBQ, 1ZCJ, 2D3T, 2HDH, 3HAD y 3HDH.

Referencias

• Hillmer P, Gottschalk G (1974). "Solubilización y caracterización parcial de deshidrogenasas particuladas de Clostridium kluyveri ". Biochim. Biophys. Acta . 334 : 12–23. doi :10.1016/0005-2744(74)90146-6.
• Lehninger AL, Greville GD (1953). "La oxidación enzimática del alfa- y 2-beta-hidroxibutirato". Biochimica et Biophysica Acta . 12 (1–2): 188–202. doi :10.1016/0006-3002(53)90138-3. PMID  13115428.
• Stern JR (noviembre de 1957). "Beta-hidroxibutiril deshidrogenasa cristalina de corazón de cerdo". Biochimica et Biophysica Acta . 26 (2): 448–9. doi :10.1016/0006-3002(57)90040-9. PMID  13499396.
• Wakil SJ, Green DE, Mii S, Mahler HR (abril de 1954). "Estudios sobre el sistema de oxidación de ácidos grasos de tejidos animales. VI. beta-hidroxiacil coenzima A deshidrogenasa". The Journal of Biological Chemistry . 207 (2): 631–8. doi : 10.1016/S0021-9258(18)65679-0 . PMID  13163047.