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Laminina, beta 1

La subunidad beta-1 de la laminina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen LAMB1 . [5] [6] [7] [8]

Las lamininas , una familia de glucoproteínas de la matriz extracelular, son el principal componente no colagenoso de las membranas basales. Se las ha implicado en una amplia variedad de procesos biológicos, entre los que se incluyen la adhesión celular, la diferenciación, la migración, la señalización, el crecimiento de neuritas y la metástasis. Las lamininas están compuestas por 3 cadenas no idénticas: laminina alfa, beta y gamma (anteriormente A, B1 y B2, respectivamente) y forman una estructura cruciforme que consta de 3 brazos cortos, cada uno formado por una cadena diferente, y un brazo largo compuesto por las 3 cadenas. Cada cadena de laminina es una proteína multidominio codificada por un gen distinto. Se han descrito varias isoformas de cada cadena. Diferentes isómeros de cadena alfa, beta y gamma se combinan para dar lugar a diferentes isoformas heterotriméricas de laminina, que se designan con números arábigos en el orden de su descubrimiento, es decir, el heterotrímero alfa1beta1gamma1 es laminina 1. Las funciones biológicas de las diferentes cadenas y moléculas triméricas son en gran parte desconocidas, pero se ha demostrado que algunas de las cadenas difieren con respecto a su distribución tisular, presumiblemente reflejando diversas funciones in vivo. Este gen codifica la isoforma de cadena beta laminina, beta 1. La cadena beta 1 tiene 7 dominios estructuralmente distintos, que comparte con otros isómeros de cadena beta. La región helicoidal C-terminal que contiene los dominios I y II está separada por el dominio alfa, los dominios III y V contienen varias repeticiones similares a EGF, y los dominios IV y VI tienen una conformación globular. La laminina beta 1 se expresa en la mayoría de los tejidos que producen membranas basales y es una de las tres cadenas que constituyen la laminina 1, la primera laminina aislada del tumor Engelbreth-Holm-Swarm (EHS). Se identificó una secuencia en la cadena beta 1 que participa en la adhesión celular, la quimiotaxis y la unión al receptor de la laminina y se demostró que tiene la capacidad de inhibir la metástasis. [8]

La región 5′-UTR de la laminina-B1 alberga un sitio interno de entrada al ribosoma (IRES ) entre −293 y −1 aguas arriba del codón de inicio. Los IRES están involucrados en la malignidad del cáncer. [9]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000091136 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000002900 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia de PubMed sobre ratón". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  5. ^ Ikonen J, Pikkarainen T, Savolainen ER, Tryggvason K (febrero de 1989). "Un polimorfismo Hpa I en el gen de la cadena B1 de laminina humana en 7q22". Ácidos nucleicos Res . 17 (1): 473. doi :10.1093/nar/17.1.473. PMC 331592 . PMID  2563160. 
  6. ^ Roche KB, Moore JW, Surana RB, Wilson BE (mayo de 1989). "Dilatación de la raíz aórtica asociada con trisomía parcial 7 (q31.2----qter)". Pediatr Cardiol . 10 (1): 53–5. doi :10.1007/BF02328637. PMID  2704655. S2CID  22352528.
  7. ^ Bonneau D, Huret JL, Godeau G, Couet D, Putterman M, Tanzer J, Babin P, Larregue M (septiembre de 1991). "CTb (7) (q31.3) recurrente y posible afectación de laminina en una cutis laxa neonatal con fenotipo de Marfan". Hum Genet . 87 (3): 317–9. doi :10.1007/bf00200911. PMID  1864606. S2CID  32445071.
  8. ^ ab "Gen Entrez: laminina LAMB1, beta 1".
  9. ^ Petz M, Them N, Huber H, Beug H, Mikulits W (enero de 2012). "La mejora la traducción mediada por IRES de la laminina B1 durante la transición epitelial a mesenquimal maligna". Nucleic Acids Research . 40 (1): 290–302. doi : 10.1093/nar/gkr717 . PMC 3245933 . PMID  21896617. 

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