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motivo Kelch

El motivo Kelch es una región de secuencia de proteínas que se encuentra ampliamente en proteínas de bacterias y eucariotas . [2] Este motivo de secuencia está compuesto por aproximadamente 50 residuos de aminoácidos que forman una estructura de una "hoja" de hoja beta de cuatro cadenas . Este motivo de secuencia se encuentra en entre cinco y ocho copias en tándem por proteína que se pliegan para formar una estructura de solenoide circular más grande llamada dominio de hélice beta .

Proteínas que contienen motivos Kelch

El motivo Kelch se encuentra ampliamente en especies eucariotas y bacterianas. En particular, el genoma humano contiene alrededor de 100 proteínas que contienen el motivo Kelch. Dentro de las proteínas individuales, el motivo aparece varias veces. Por ejemplo, el motivo aparece 6 veces en la proteína reguladora de la cámara de huevos de Drosophila . El motivo también se encuentra en la proteína MIPP de ratón [3] y en varios poxvirus . Además, se han reconocido repeticiones de Kelch en escrutinio alfa y beta, [4] [5] en galactosa oxidasa del hongo Dactylium dendroides , [6] [7] y en la proteína NanM de Escherichia coli , una mutarotasa del ácido siálico . [8]

Estructura

La estructura de la galactosa oxidasa revela que el motivo repetido de la secuencia de Kelch corresponde a un motivo de hoja beta antiparalelo de 4 hebras que forma la unidad repetida en un pliegue estructural de súper barril comúnmente conocido como hélice beta. [9]

Función

Las funciones conocidas de las proteínas que contienen kelch son diversas:

Ver también

Referencias

  1. ^ Ito N, Phillips SE, Stevens C, et al. (Marzo de 1991). "Nuevo enlace tioéter revelado por una estructura cristalina de 1,7 A de galactosa oxidasa". Naturaleza . 350 (6313): 87–90. doi :10.1038/350087a0. PMID  2002850. S2CID  4345713.
  2. ^ Adams J, Kelso R, Cooley L (enero de 2000). "La superfamilia de proteínas repetidas kelch: hélices de la función celular". Tendencias Cell Biol . 10 (1): 17–24. doi :10.1016/S0962-8924(99)01673-6. PMID  10603472.
  3. ^ Xue F, Cooley L (1993). "kelch codifica un componente de los puentes intercelulares en las cámaras de huevos de Drosophila". Celúla . 72 (5): 681–693. doi : 10.1016/0092-8674(93)90397-9 . PMID  8453663.
  4. ^ ab Way M, Sanders M, Matsudaira P, Chafel M, Knight A, Tu YH (1995). "beta-Scruin, un homólogo de la proteína reticulante de actina scruin, se localiza en la vesícula acrosómica del espermatozoide de Limulus". J. Ciencia celular . 108 (10): 3155–3162. doi :10.1242/jcs.108.10.3155. PMID  7593276.
  5. ^ Way M, Sakai J, Sanders M, García C, Matsudaira P (1995). "Secuencia y organización de dominios de scruin, una proteína reticulante de actina en el proceso acrosómico de los espermatozoides de Limulus". J. Biol celular . 128 (1): 51–60. doi :10.1083/jcb.128.1.51. PMC 2120335 . PMID  7822422. 
  6. ^ Doolittle RF, Bork P (1994). "El motivo de Drosophila kelch se deriva de un pliegue enzimático común". J. Mol. Biol . 236 (5): 1277–1282. doi :10.1016/0022-2836(94)90056-6. PMID  8126718.
  7. ^ Keen JN, Ito N, Phillips SE, Stevens C, Ogel ZB, McPherson MJ, Yadav KD, Knowles PF (1991). "Nuevo enlace tioéter revelado por una estructura cristalina de 1,7 A de galactosa oxidasa". Naturaleza . 350 (6313): 87–90. doi :10.1038/350087a0. PMID  2002850. S2CID  4345713.
  8. ^ Severi E, Müller A, Potts JR, Leech A, Williamson D, Wilson KS, Thomas GH (2008). "La mutarrotación del ácido siálico está catalizada por la proteína beta-hélice YjhT de Escherichia coli". J. Biol. química . 283 (8): 4841–4849. doi : 10.1074/jbc.m707822200 . PMID  18063573.
  9. ^ Ito N, Phillips SE, Yadav KD, Knowles PF (1994). "Estructura cristalina de una enzima de radicales libres, galactosa oxidasa". J. Mol. Biol . 238 (5): 794–814. doi :10.1006/jmbi.1994.1335. PMID  8182749.

enlaces externos

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