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Etiquetado isobárico

Esquema del etiquetado isobárico: las proteínas se extraen de diferentes condiciones o tipos de células, se digieren en péptidos y se etiquetan con etiquetas de isótopos estables isobáricos. Estas etiquetas constan de regiones indicadoras, de equilibrio y reactivas. Las regiones indicadoras más ligeras se emparejan con regiones de equilibrio más pesadas, de modo que toda la etiqueta unida al péptido agrega el mismo cambio de masa. Por lo tanto, después de la mezcla, en MS 1 , los péptidos aparecen como un solo precursor. Sin embargo, cuando se fragmentan durante MS 2 , además de los iones de fragmentos normales, las regiones indicadoras se disocian para producir señales iónicas que brindan información cuantitativa sobre la cantidad relativa del péptido en las muestras.

El etiquetado isobárico es una estrategia de espectrometría de masas utilizada en proteómica cuantitativa . Los péptidos o proteínas se etiquetan con grupos químicos que tienen masa nominalmente idéntica (isobáricos), pero varían en términos de distribución de isótopos pesados ​​en su estructura. Estas etiquetas, comúnmente denominadas etiquetas de masa en tándem , están diseñadas de modo que la etiqueta de masa se escinda en una región de enlace específica tras una disociación inducida por colisión de alta energía (HCD) durante la espectrometría de masas en tándem , lo que produce iones indicadores de diferentes masas.

Las etiquetas isobáricas más comunes son las etiquetas reactivas a aminas. [1] Sin embargo, también se han descrito etiquetas que reaccionan con residuos de cisteína y grupos carbonilo. [2] Estos grupos reactivos a aminas pasan por reacciones de N-hidroxisuccinimida (NHS) , que se basan en tres tipos de grupos funcionales. [2] Los métodos de etiquetado isobárico incluyen etiquetas de masa en tándem (TMT) , etiquetas isobáricas para cuantificación relativa y absoluta (iTRAQ) , etiquetas diferenciales de masa para cuantificación absoluta y relativa y etiquetado con dimetilo. [1] Los métodos TMT e iTRAQ son los más comunes y desarrollados de estos métodos. [1] Las etiquetas de masa en tándem tienen una región indicadora de masa, una región de enlace escindible, una región de normalización de masa y un grupo reactivo a proteínas y tienen la misma masa total. [3]

Flujo de trabajo

Un flujo de trabajo proteómico ascendente típico se describe en (Yates, 2014). [2] Las muestras de proteínas son digeridas enzimáticamente por una proteasa para producir péptidos. Cada muestra experimental digerida es derivada con una variante isotópica diferente de la etiqueta de un conjunto. Las muestras se mezclan en proporciones típicamente iguales y se analizan simultáneamente en una ejecución de MS. Dado que las etiquetas son isobáricas y tienen propiedades químicas idénticas, las variantes isotópicas de las etiquetas aparecen como un único pico compuesto en el mismo valor m/z en un escaneo MS1 con tiempos de retención de cromatografía líquida (LC) idénticos. Durante el análisis MS2 y tras la fragmentación, cada variante isotópica de la etiqueta produce iones de producto específicos de la secuencia. Estos iones de producto se utilizan para determinar la secuencia del péptido y las etiquetas indicadoras cuyas abundancias reflejan la proporción relativa del péptido en las muestras que se combinaron. Se requiere el uso de MS/MS para detectar las etiquetas, por lo tanto, los péptidos no marcados no se cuantifican.

Flujo de trabajo proteómico de etiquetado isobárico con 4 reactivos únicos en un conjunto y 7 muestras biológicas diferentes combinadas en 2 grupos de etiquetado (plexes). Como la cantidad de muestras es mayor que la cantidad de reactivos, el etiquetado debe realizarse en dos lotes.

Ventajas

Explicado previamente por (Lee, Choe, Aggarwal, 2017). [4] Un beneficio clave del etiquetado isobárico sobre otras técnicas de cuantificación (por ejemplo, sin etiqueta) es la capacidad de multiplexación y, por lo tanto, el potencial de mayor rendimiento. La capacidad de combinar y analizar varias muestras simultáneamente en una ejecución de LC-MS elimina la necesidad de analizar múltiples conjuntos de datos y elimina la variación de una ejecución a otra. La multiplexación reduce la variabilidad del procesamiento de la muestra, mejora la especificidad al cuantificar los péptidos de cada condición simultáneamente y reduce el tiempo de respuesta para múltiples muestras. Sin la multiplexación, se puede perder información de una ejecución a otra, lo que afecta la identificación y cuantificación, ya que los péptidos seleccionados para la fragmentación en una ejecución de LC-MS/MS pueden no estar presentes o no estar en la cantidad adecuada en ejecuciones de muestras posteriores. Las etiquetas químicas isobáricas disponibles actualmente facilitan el análisis simultáneo de 2 a 11 muestras experimentales.

Aplicaciones

Kit ITRAQ 8plex

El etiquetado isobárico se ha utilizado con éxito para muchas aplicaciones biológicas, incluida la identificación y cuantificación de proteínas, el perfil de expresión de proteínas de estados normales frente a anormales, el análisis cuantitativo de proteínas para las que no hay anticuerpos disponibles y la identificación y cuantificación de proteínas modificadas postraduccionalmente. [4]

Disponibilidad

Existen dos tipos de etiquetas isobáricas disponibles comercialmente: etiquetas de masa en tándem (TMT) y etiquetas isobáricas para cuantificación relativa y absoluta (iTRAQ) . Las TMT reactivas a aminas están disponibles en conjuntos dúplex, 6-plex y 10-plex y ahora 11-plex. [5] Las iTRAQ reactivas a aminas están disponibles en formas 4-plex y 8-plex [6] .


Referencias

  1. ^ abc Bantscheff, Marcus; Lemeer, Simone; Savitski, Mikhail M.; Kuster, Bernhard (1 de septiembre de 2012). "Espectrometría de masas cuantitativa en proteómica: actualización de la revisión crítica desde 2007 hasta la actualidad". Química analítica y bioanalítica . 404 (4): 939–965. doi :10.1007/s00216-012-6203-4. ISSN  1618-2650. PMID  22772140. S2CID  21085313.
  2. ^ abc Yates, John (2014). "Cuantificación relativa basada en etiquetado isobárico en proteómica de escopeta". Journal of Proteome Research . 13 (12): 5293–5309. doi :10.1021/pr500880b. PMC 4261935 . PMID  25337643. 
  3. ^ Thompson, Andrés; Schäfer, Jürgen; Kuhn, Karsten; Kienle, Stefan; Schwarz, Josef; Schmidt, Gunter; Neumann, Thomas; Hamon, cristiano (2003). "Etiquetas de masa en tándem: una nueva estrategia de cuantificación para el análisis comparativo de mezclas de proteínas complejas mediante MS/MS". Química Analítica . 75 (8): 1895-1904. doi :10.1021/ac0262560. ISSN  0003-2700. PMID  12713048. S2CID  30820837.
  4. ^ ab Lee, Kelvin H.; Choe, Leila H.; Aggarwal, Kunal (1 de junio de 2006). "Proteómica de escopeta utilizando las etiquetas isobáricas iTRAQ". Briefings in Functional Genomics . 5 (2): 112–120. doi : 10.1093/bfgp/ell018 . ISSN  2041-2649. PMID  16772272.
  5. ^ Dayon L, Hainard A, Licker V, Turck N, Kuhn K, Hochstrasser DF, Burkhard PR, Sanchez JC (2008). "Cuantificación relativa de proteínas en líquidos cefalorraquídeos humanos por MS/MS utilizando etiquetas isobáricas de 6 plexos". Anal. Chem . 80 (8): 2921–31. doi :10.1021/ac702422x. PMID  18312001. S2CID  12362045.
  6. ^ Choe L, D'Ascenzo M, Relkin NR, Pappin D, Ross P, Williamson B, Guertin S, Pribil P, Lee KH (2007). "Cuantificación 8-plex de los cambios en la expresión de proteínas del líquido cefalorraquídeo en sujetos sometidos a tratamiento con inmunoglobulina intravenosa para la enfermedad de Alzheimer". Proteómica . 7 (20): 3651–60. doi :10.1002/pmic.200700316. PMC 3594777 . PMID  17880003.