stringtranslate.com

Diagrama de Hanes-Woolf

Diagrama de Hanes de a/v frente a a para la cinética de Michaelis-Menten

En bioquímica , un diagrama de Hanes-Woolf , diagrama de Hanes o diagrama de contra es una representación gráfica de la cinética enzimática en la que se representa gráficamente la relación entre la concentración inicial del sustrato y la velocidad de reacción en contra de . Se basa en la reorganización de la ecuación de Michaelis-Menten que se muestra a continuación:

donde es la constante de Michaelis y es la tasa límite. [1]

JBS Haldane afirmó, reiterando lo que él y KG Stern habían escrito en su libro, [2] que esta reorganización se debió a Barnet Woolf . [3] Sin embargo, fue solo una de las tres transformaciones introducidas por Woolf. Fue publicada por primera vez por CS Hanes, aunque no la utilizó como gráfico. [4] Hanes señaló que el uso de la regresión lineal para determinar los parámetros cinéticos a partir de este tipo de transformación lineal genera el mejor ajuste entre los valores observados y calculados de , en lugar de . [4] : 1415 

Partiendo de la ecuación de Michaelis-Menten:

Podemos tomar los recíprocos de ambos lados de la ecuación para obtener la ecuación subyacente al gráfico de Lineweaver-Burk :

que se puede multiplicar en ambos lados por para dar

Por lo tanto, en ausencia de datos de error experimental, un gráfico de contra produce una línea recta de pendiente , una intersección en la ordenada de y una intersección en la abscisa de .

Al igual que otras técnicas que linealizan la ecuación de Michaelis-Menten, el gráfico de Hanes-Woolf se utilizó históricamente para la determinación rápida de los parámetros cinéticos , y , pero ha sido reemplazado en gran medida por métodos de regresión no lineal que son significativamente más precisos y ya no son inaccesibles desde el punto de vista computacional. Sin embargo, sigue siendo útil como un medio para presentar datos gráficamente.

Véase también

Referencias

  1. ^ El término tasa máxima se utiliza a menudo, pero no es recomendado por la IUBMB; véase Cornish-Bowden, A (2014). "Recomendaciones actuales de la IUBMB sobre nomenclatura y cinética de enzimas". Persp. Sci . 1 : 74–87. doi : 10.1016/j.pisc.2014.02.006 .
  2. ^ Haldane, John Burdon Sanderson ; Popa, Kurt Günter (1932). Allgemeine Chemie der Enzyme . Wissenschaftliche Forschungsberichte, Naturwissenschaftliche Reihe, herausgegeben von Dr. Raphael Eduard Liesegang . vol. 28. Dresde y Leipzig: Theodor Steinkopff. págs. 119-120. OCLC  964209806.
  3. ^ Haldane, John Burdon Sanderson (1957). "Métodos gráficos en química enzimática". Nature . 179 (4564): 832–832. Código Bibliográfico :1957Natur.179R.832H. doi : 10.1038/179832b0 . S2CID  4162570.
  4. ^ ab Hanes, Charles Samuel (1932). "Estudios sobre amilasas vegetales: el efecto de la concentración de almidón sobre la velocidad de hidrólisis por la amilasa de la cebada germinada". Revista bioquímica . 26 (5): 1406–1421. doi :10.1042/bj0261406. PMC 1261052 . PMID  16744959.