stringtranslate.com

Halorhodospira halophila

Halorhodospira halophila es una especie de Halorhodospira que se distingue por su capacidad de crecer de forma óptima en un entorno con una salinidad del 15-20 %. Anteriormente se la denominaba Ectothiorhodospira halophila . Es unabacteria gramnegativa anaeróbica con forma de bastón. H. halophila tiene un flagelo.

Características generales

H. halophila se encuentra entre los organismos más halófilos conocidos. Es una bacteria de azufre púrpura fotosintética obligada y anaeróbica con una morfología en espiral. H. halophila exhibe crecimiento autótrofo en concentraciones saturadas de NaCl. H. halophila es una bacteria Gram-negativa dentro de la subdivisión gamma del filo Proteobacteria y se sabe que es fototrófica (Clase: Gammaproteobacteria). H. halophila fue el primer halófilo extremo fototrófico en tener su genoma secuenciado. El genoma consta de 2.678.452 pb, que codifica 2.493 genes predichos, según lo determinado por la anotación genómica automatizada. Se predicen 2.407 proteínas a partir de ese genoma, y ​​a 1.905 se les ha asignado una función putativa. [2] H. halophila produce solutos orgánicos como glicina , betaína y ectoína , para equilibrar la presión osmótica. Cada bacteria tiene un flagelo . [3] Se demostró el crecimiento en ambientes hipersalinos, como estanques cristalizadores , que tienen una salinidad del 25% o más. [4]

Metabolismo

H. halophila oxida el sulfuro a azufre , que se deposita fuera de la célula y se oxida aún más a sulfato .

H. halophila contiene un gran número de vías metabólicas, como la glucólisis, el ciclo del citrato y el metabolismo de aminoácidos. Tiene capacidad para el crecimiento fotoautotrófico en condiciones extremas y se distingue por su característico metabolismo del azufre. El proteoma de H. halophila es altamente ácido. La bacteria tiene un bajo contenido de potasio citoplasmático, incluso cuando se cultiva en un medio que contiene altas concentraciones de KCl , como se ha establecido mediante microanálisis de rayos X y espectrometría de emisión de plasma. [5] H. halophila no causa enfermedades conocidas.

Aplicaciones

H. halophila podría desempeñar un papel importante en la generación de hidrógeno, ya que el gas hidrógeno es un subproducto de la fijación de nitrógeno catalizada por su nitrogenasa. H. halophila también participa en la producción de solutos orgánicos como glicina, betaína, ectoína y trehalosa .

La proteína amarilla fotoactiva , PYP, es un sensor de luz azul de la bacteria H. halophila . [6] Las proteínas fotoactivas como la PYP son generalmente aceptadas como sistemas modelo para estudiar la formación del estado de la señal de las proteínas.

Referencias

  1. ^ Parte, AC "Halorhodospira". LPSN .
  2. ^ Challacombe, Jean F.; Majid, Sofía; Deole, Ratnakar; Brettin, Thomas S.; Bruce, David; Delano, Susana F.; Detter, John C.; Gleasner, Cheryl D.; Han, acantilado S.; Misra, Mónica; Reitenga, Krista G.; Mijaílova, Natalia; Woyke, Tanja; Mala suerte, Sam; Nolan, Matt; Tierra, Miriam L.; Saunders, Isabel; Tapia, Roxana; Lapidus, Alla; Ivanova, Natalia; Hoff, Wouter D. (2013). "Secuencia completa del genoma de Halorhodospira halophila SL1". Estándares en Ciencias Genómicas . 8 (2): 206–214. doi :10.4056/sigs.3677284. PMC 3746430 . PMID  23991253. 
  3. ^ "HAMAP: Halorhodospira halophila (cepa DSM 244 / SL1) (Ectothiorhodospira halophila (cepa DSM 244 / SL1)) proteoma completo ExPASy Proteomics Server. Instituto Suizo de Bioinformática http://hamap.expasy.org/proteomes/HALHL.html
  4. ^ Antón, J; Rosselló-Mora, R; Rodríguez-Valera, F; Amann, R (2000). "Bacterias extremadamente halófilas en estanques cristalizadores de Solar Salterns". Microbiología Aplicada y Ambiental . 66 (7): 3052–3057. Código Bib : 2000ApEnM..66.3052A. doi :10.1128/aem.66.7.3052-3057.2000. PMC 92110 . PMID  10877805. 
  5. ^ Ratnakar; Challacombe, Jean; Raiford, Douglas W.; Hoff, Wouter D. (2013). "Proteobacteria extremadamente halófila combina un proteoma altamente ácido con un bajo contenido de potasio citoplasmático". Revista de química biológica . 288 (1): 581–588. doi : 10.1074/jbc.M112.420505 . PMC 3537055 . PMID  23144460. 
  6. ^ van Wilderen, LJ; van der Horst, MA; van Stokkum, IH; Hellingwerf, KJ; van Grondelle, R; Groot, ML (2006). "La espectroscopia infrarroja ultrarrápida revela un paso clave para la entrada exitosa en el fotociclo de la proteína amarilla fotoactiva". Actas de la Academia Nacional de Ciencias . 103 (41): 15050–15055. Bibcode :2006PNAS..10315050V. doi : 10.1073/pnas.0603476103 . PMC 1940041 . PMID  17015839. 

Enlaces externos