La proteína portal de la cápside del virus del herpes simple (HHV, por sus siglas en inglés) , o proteína HSV-1 U L -6 , es la proteína que forma un portal cilíndrico en la cápside del virus del herpes simple (HSV-1) . La proteína se conoce comúnmente como proteína HSV-1 U L -6 porque es el producto de transcripción del gen del herpes U L -6.
El ADN del virus del herpes entra y sale de la cápside a través del portal de la cápside. El portal de la cápside está formado por doce copias de la proteína portal dispuestas en forma de anillo; las proteínas contienen una secuencia de aminoácidos con cremallera de leucina que les permite adherirse entre sí. [1] Cada cápside icosaédrica contiene un único portal, ubicado en un vértice. [2] [3]
El portal se forma durante el ensamblaje inicial de la cápside e interactúa con las proteínas de andamiaje que construyen la procápside. [4] [5] [6] Cuando la cápside está casi completa, el ADN viral ingresa a la cápside (es decir, el ADN se encapsida ) mediante un mecanismo que involucra el portal y un complejo de proteína de unión al ADN similar a la terminasa del bacteriófago . [7] Múltiples estudios sugieren una relación evolutiva entre la proteína portal de la cápside y las proteínas portales del bacteriófago. [2] [7]
Cuando un virus infecta una célula, es necesario que el ADN viral se libere de la cápside. El ADN del virus del herpes sale a través del portal de la cápside. [8]
La secuencia genética del gen U L -6 de HSV-1 se conserva en toda la familia Herpesviridae y esta familia de genes se conoce como la familia de genes "similares a UL6 del virus del herpes". [9] "U L -6" es una nomenclatura que significa que la proteína está codificada genéticamente por el sexto (6.º) marco de lectura abierto que se encuentra en el segmento del genoma viral denominado "Unique-Long (U L )".
Una investigación realizada en 2004 utilizó la microscopía electrónica para predecir que el U L -6 forma polímeros de 11, 12, 13 y 14 unidades. Se descubrió que la forma dodecamérica era la más probable. [2]
Los refinamientos de la microscopía electrónica en 2007 permitieron descubrir que el portal es un polímero de doce (12) unidades presente en uno de los doce vértices de la cápside en lugar del pentámero UL -19 que se encuentra en los vértices no portales. [1]
Un estudio que utilizó la eliminación y mutación de la secuencia de aminoácidos U L -6 demostró que los residuos de leucina en un motivo de cremallera de leucina previsto eran necesarios para la formación de la estructura de anillo dodecamérico. [3]
El ensamblaje de las unidades portales es un paso inicial en la construcción de las cápsides de la progenie viral. Las cápsides ensambladas en ausencia de portales carecen de ellos. [4]
En 2003, los estudios de electroforesis en gel demostraron que los portales UL -6 intactos se asocian in vitro con la proteína viral UL -26 . Esta asociación se ve antagonizada por la acción de WAY-150138, un inhibidor de la encapsidación del virus del herpes simple (HHV) por tiourea . [5]
Investigaciones posteriores realizadas durante 2006 demostraron que el ensamblaje de la cápside con el portal depende de la interacción de U L -6 con la proteína de "andamio" U L -26.5, aminoácidos 143 a 151. [6]
La U L -6 se asocia con un complejo proteico U L -15/U L -28 durante el ensamblaje de la cápside. Se cree que la U L -15/U L -28 se une al ADN viral y cumple la misma función que la terminasa al empaquetar el ADN viral en la cápside durante el ensamblaje de la cápside. [7]
El ADN sale de la cápside en un único segmento lineal. La salida del ADN puede estar controlada por U L -6 y depender de la temperatura o de las proteínas ambientales. [8]