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ATPasa de protones

Representación gráfica de la ATPasa de protones

En el campo de la enzimología , una ATPasa de protones , o H + -ATPasa , es una enzima que cataliza la siguiente reacción química :

ATP + H
2
O
+ H+
en ADP + fosfato + H+
afuera

Los 3 sustratos de esta enzima son ATP , H2O y H+, mientras que sus tres productos son ADP , fosfato y H+.

Las ATPasas de protones se dividen en tres grupos [1] como se describe a continuación:

ATPasa de protones de tipo P

Las ATPasas de tipo P forman un intermediario fosforilado covalente (de ahí el símbolo 'P') como parte de su ciclo de reacción. Las ATPasas de tipo P experimentan cambios conformacionales importantes durante el ciclo catalítico. Las ATPasas de tipo P no están relacionadas evolutivamente con las ATPasas de tipo V y F. [1]

Membrana plasmática H+-ATPasa

ATPasa de protones de tipo P [2] [3] [4] [5] (o H de membrana plasmática+
-ATPasa
) se encuentra en las membranas plasmáticas de eubacterias, arqueas, protozoos, hongos y plantas. Aquí sirve como un equivalente funcional a la Na + /K + ATPasa de las células animales; es decir, energiza la membrana plasmática formando un gradiente electroquímico de protones (Na + en células animales), que a su vez impulsa procesos secundarios de transporte activo a través de la membrana. La H + -ATPasa de membrana plasmática es una ATPasa P3A con un solo polipéptido de 70-100 kDa.

H gástrico+/K+ATPasa

Los animales poseen una ATPasa gástrica de hidrógeno y potasio o ATPasa H + /K + que pertenece a la familia de las ATPasas de tipo P y funciona como una bomba de protones electroneutral. Esta bomba se encuentra en la membrana plasmática de las células de la mucosa gástrica y funciona para acidificar el estómago. [6] Esta enzima es una ATPasa P2C , caracterizada por tener una subunidad beta de soporte, y está estrechamente relacionada con la ATPasa Na + /K + .

ATPasa de protones de tipo V

Las ATPasas de protones de tipo V [7] [8] [9] (o V-ATPasa ) translocan protones a orgánulos intracelulares distintos de las mitocondrias y los cloroplastos, pero en ciertos tipos de células también se encuentran en la membrana plasmática. Las ATPasas de tipo V acidifican el lumen de la vacuola (de ahí el símbolo 'V') de hongos y plantas, y el del lisosoma en células animales. Además, se encuentran en endosomas, vesículas recubiertas de clatrina, gránulos de almacenamiento de hormonas, gránulos secretores, vesículas de Golgi y en la membrana plasmática de una variedad de células animales. Al igual que las ATPasas de tipo F, las ATPasas de tipo V están compuestas de múltiples subunidades y llevan a cabo catálisis rotatoria. [10] El ciclo de reacción implica una unión estrecha de ATP pero procede sin la formación de un intermediario fosforilado covalente. Las ATPasas de tipo V están relacionadas evolutivamente con las ATPasas de tipo F. [11]

ATPasa de protones de tipo F

La ATPasa de protones de tipo F [12] [13] (o F-ATPasa ) normalmente funciona como una ATP sintasa que disipa un gradiente de protones en lugar de generarlo; es decir, los protones fluyen en dirección inversa en comparación con las ATPasas de tipo V. En las eubacterias, las ATPasas de tipo F se encuentran en las membranas plasmáticas. En los eucariotas, se encuentran en las membranas internas mitocondriales y en las membranas tilacoides de los cloroplastos. Al igual que las ATPasas de tipo V, las ATPasas de tipo F están compuestas de múltiples subunidades y llevan a cabo catálisis rotatoria. El ciclo de reacción implica una unión estrecha de ATP pero procede sin la formación de un intermedio fosforilado covalente. Las ATPasas de tipo F están relacionadas evolutivamente con las ATPasas de tipo V. [11]

Referencias

  1. ^ ab Pedersen PL, Carafoli E (1987). "ATPases con motivo iónico. I. Ubicuidad, propiedades y significado para la función celular". Tendencias en ciencias bioquímicas . 12 : 146–50. doi :10.1016/0968-0004(87)90071-5.
  2. ^ Goffeau A, Slayman CW (diciembre de 1981). "La ATPasa translocadora de protones de la membrana plasmática fúngica". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reseñas sobre bioenergética . 639 (3–4): 197–223. doi :10.1016/0304-4173(81)90010-0. PMID  6461354.
  3. ^ Morsomme P, Slayman CW, Goffeau A (noviembre de 2000). "Estudio mutagénico de la estructura, función y biogénesis de la H(+)-ATPasa de la membrana plasmática de la levadura". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reseñas sobre biomembranas . 1469 (3): 133–57. doi :10.1016/S0304-4157(00)00015-0. PMID  11063881.
  4. ^ Palmgren MG (junio de 2001). "H+-ATPases de la membrana plasmática de las plantas: centrales eléctricas para la absorción de nutrientes". Revisión anual de fisiología vegetal y biología molecular de las plantas . 52 : 817–845. doi :10.1146/annurev.arplant.52.1.817. PMID  11337417.
  5. ^ Morth JP, Pedersen BP, Buch-Pedersen MJ, Andersen JP, Vilsen B, Palmgren MG, Nissen P (enero de 2011). "Una descripción estructural de las bombas de iones Na+, K+-ATPasa y H+-ATPasa de la membrana plasmática". Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 12 (1): 60–70. doi :10.1038/nrm3031. PMID  21179061.
  6. ^ Sachs G, Shin JM, Briving C, Wallmark B, Hersey S (1995). "La farmacología de la bomba de ácido gástrico: la ATPasa H+,K+". Annu Rev Pharmacol Toxicol . 35 : 277–305. doi :10.1146/annurev.pa.35.040195.001425. PMID  7598495.
  7. ^ Beyenbach KW, Wieczorek H (febrero de 2006). "La ATPasa H+ de tipo V: estructura molecular y función, papeles fisiológicos y regulación". The Journal of Experimental Biology . 209 (Pt 4): 577–89. doi : 10.1242/jeb.02014 . PMID  16449553.
  8. ^ Nelson N (noviembre de 1992). "La H(+)-ATPasa vacuolar: una de las bombas de iones más fundamentales de la naturaleza". The Journal of Experimental Biology . 172 : 19–27. PMID  1337091.
  9. ^ Marshansky V, Rubinstein JL, Grüber G (junio de 2014). "V-ATPasa eucariota: nuevos hallazgos estructurales y perspectivas funcionales". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics . 1837 (6): 857–79. doi : 10.1016/j.bbabio.2014.01.018 . PMID  24508215.
  10. ^ Stewart AG, Laming EM, Sobti M, Stock D (abril de 2014). "ATPases rotatorias: máquinas moleculares dinámicas". Current Opinion in Structural Biology . 25 : 40–8. doi : 10.1016/j.sbi.2013.11.013 . PMID  24878343.
  11. ^ ab Mulkidjanian AY, Makarova KS, Galperin MY, Koonin EV (noviembre de 2007). "Inventando la máquina dinamo: la evolución de las ATPases de tipo F y tipo V". Nature Reviews. Microbiology . 5 (11): 892–9. doi :10.1038/nrmicro1767. PMID  17938630.
  12. ^ Boyer PD (1997). "La ATP sintasa: una espléndida máquina molecular". Revista anual de bioquímica . 66 : 717–49. doi :10.1146/annurev.biochem.66.1.717. PMID  9242922.
  13. ^ Junge W, Nelson N (2015). "ATP sintasa". Revista anual de bioquímica . 84 : 631–57. doi : 10.1146/annurev-biochem-060614-034124 . PMID  25839341.