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Ciclo glutatión-ascorbato

El ciclo glutatión-ascorbato. Las abreviaturas están definidas en el texto.

El ciclo ascorbato-glutatión , a veces vía Foyer - Halliwell -Asada , es una vía metabólica que desintoxica el peróxido de hidrógeno (H 2 O 2 ), una especie reactiva de oxígeno que se produce como producto de desecho en el metabolismo . El ciclo involucra a los metabolitos antioxidantes : ascorbato , glutatión y NADPH y las enzimas que unen estos metabolitos. [1]

En el primer paso de esta vía, el H 2 O 2 se reduce a agua mediante la ascorbato peroxidasa (APX) utilizando ascorbato (ASC) como donante de electrones. El ascorbato oxidado (monodeshidroascorbato, MDA) se regenera mediante la monodeshidroascorbato reductasa (MDAR). [2] Sin embargo, el monodehidroascorbato es un radical y, si no se reduce rápidamente, se desproporciona en ascorbato y deshidroascorbato (DHA). El deshidroascorbato se reduce a ascorbato mediante la deshidroascorbato reductasa (DHAR) a expensas del GSH , produciendo glutatión oxidado ( GSSG ). Finalmente, la glutatión reductasa (GR) reduce el GSSG utilizando NADPH como donante de electrones. Por tanto , no se consumen ascorbato ni glutatión ; el flujo neto de electrones es de NADPH a H 2 O 2 . La reducción del deshidroascorbato puede ser no enzimática o estar catalizada por proteínas con actividad deshidroascorbato reductasa, como la glutatión S -transferasa omega 1 o las glutaredoxinas . [3] [4]

En las plantas , el ciclo glutatión-ascorbato opera en el citosol , mitocondrias , plastidios y peroxisomas . [5] [6] Dado que el glutatión, el ascorbato y el NADPH están presentes en altas concentraciones en las células vegetales, se supone que el ciclo glutatión-ascorbato desempeña un papel clave en la desintoxicación del H 2 O 2 . Sin embargo, otras enzimas ( peroxidasas ), incluidas las peroxiredoxinas y las glutatión peroxidasas , que utilizan tioredoxinas o glutaredoxinas como sustratos reductores, también contribuyen a la eliminación de H 2 O 2 en las plantas. [7]

Ver también

Referencias

  1. ^ Noctor G, Foyer CH (junio de 1998). "ASCORBATO Y GLUTATIÓN: Mantener bajo control el oxígeno activo". Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol . 49 : 249–279. doi :10.1146/annurev.arplant.49.1.249. PMID  15012235.
  2. ^ Wells WW, Xu DP (agosto de 1994). "Reducción de deshidroascorbato". J. Bioenergía. Biomembre . 26 (4): 369–77. doi : 10.1007/BF00762777 . PMID  7844111. S2CID  24723138.
  3. ^ Whitbread AK, Masoumi A, Tetlow N, Schmuck E, Coggan M, Board PG (2005). "Caracterización de la clase omega de glutatión transferasas". Glutiona Transferasas y Gamma-Glutamil Transpeptidasas . Métodos en enzimología. vol. 401, págs. 78–99. doi :10.1016/S0076-6879(05)01005-0. ISBN 9780121828066. PMID  16399380.
  4. ^ Rouhier N, Gelhaye E, Jacquot JP (2002). "Explorando el sitio activo de la glutaredoxina vegetal mediante mutagénesis dirigida". FEBS Lett . 511 (1–3): 145–9. Código Bib : 2002FEBSL.511..145R. doi :10.1016/S0014-5793(01)03302-6. PMID  11821065. S2CID  29816004.
  5. ^ Meyer A (septiembre de 2009). "La integración de la homeostasis del glutatión y la señalización redox". J Fisiol vegetal . 165 (13): 1390–403. doi :10.1016/j.jplph.2007.10.015. PMID  18171593.
  6. ^ Jiménez A, Hernández JA, Pastori G, del Rio LA, Sevilla F (diciembre de 1998). "Papel del ciclo ascorbato-glutatión de mitocondrias y peroxisomas en la senescencia de las hojas de guisante". Fisiol vegetal . 118 (4): 1327–35. doi : 10.1104/pp.118.4.1327. PMC 34748 . PMID  9847106. 
  7. ^ Rouhier N, Lemaire SD, Jacquot JP (2008). "El papel del glutatión en los organismos fotosintéticos: funciones emergentes para las glutaredoxinas y la glutatión" (PDF) . Annu Rev Planta Biol . 59 : 143–66. doi :10.1146/annurev.arplant.59.032607.092811. PMID  18444899.